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- PDB-6mc9: Crystal Structure of Human Nav1.4 C-Terminal (1599-1754) domain i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mc9
タイトルCrystal Structure of Human Nav1.4 C-Terminal (1599-1754) domain in complex with calcium-bound calmodulin
要素
  • Calmodulin-1
  • Sodium channel protein type 4 subunit alpha
キーワードPROTEIN BINDING / SCN4A / voltage gated sodium channel / calmodulin / calmodulin-binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of skeletal muscle contraction by action potential / presynaptic endocytosis / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / voltage-gated sodium channel complex / cardiac muscle cell action potential involved in contraction / establishment of protein localization to membrane / presynaptic cytosol / Interaction between L1 and Ankyrins / voltage-gated sodium channel activity ...regulation of skeletal muscle contraction by action potential / presynaptic endocytosis / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / voltage-gated sodium channel complex / cardiac muscle cell action potential involved in contraction / establishment of protein localization to membrane / presynaptic cytosol / Interaction between L1 and Ankyrins / voltage-gated sodium channel activity / regulation of synaptic vesicle endocytosis / regulation of synaptic vesicle exocytosis / organelle localization by membrane tethering / postsynaptic cytosol / autophagosome membrane docking / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / regulation of cardiac muscle cell action potential / sodium ion transport / nitric-oxide synthase binding / Phase 0 - rapid depolarisation / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / protein phosphatase activator activity / adenylate cyclase binding / calyx of Held / catalytic complex / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / calcium channel regulator activity / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / sodium ion transmembrane transport / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / phosphatidylinositol 3-kinase binding / voltage-gated potassium channel complex / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / : / titin binding / sperm midpiece / muscle contraction / calcium channel complex / nitric-oxide synthase regulator activity / adenylate cyclase activator activity / response to amphetamine / regulation of heart rate / sarcomere / protein serine/threonine kinase activator activity / regulation of cytokinesis / spindle microtubule / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Schaffer collateral - CA1 synapse / cellular response to type II interferon / spindle pole / response to calcium ion / calcium-dependent protein binding / G2/M transition of mitotic cell cycle / myelin sheath / growth cone / transmembrane transporter binding / protein domain specific binding / centrosome / calcium ion binding / protein kinase binding / protein-containing complex / mitochondrion / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Voltage gated sodium channel, alpha-4 subunit, mammalian / Sodium ion transport-associated / Voltage-gated sodium channel alpha subunit, inactivation gate / Sodium ion transport-associated / Voltage gated sodium channel, alpha subunit / Voltage-gated cation channel calcium and sodium / IQ motif profile. / : / Voltage-dependent channel domain superfamily / EF-hand domain pair ...Voltage gated sodium channel, alpha-4 subunit, mammalian / Sodium ion transport-associated / Voltage-gated sodium channel alpha subunit, inactivation gate / Sodium ion transport-associated / Voltage gated sodium channel, alpha subunit / Voltage-gated cation channel calcium and sodium / IQ motif profile. / : / Voltage-dependent channel domain superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Sodium channel protein type 4 subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Yoder, J.B. / Gabelli, S.B. / Amzel, L.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)5R01HL128743 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Ca2+-dependent regulation of sodium channels NaV1.4 and NaV1.5 is controlled by the post-IQ motif.
著者: Yoder, J.B. / Ben-Johny, M. / Farinelli, F. / Srinivasan, L. / Shoemaker, S.R. / Tomaselli, G.F. / Gabelli, S.B. / Amzel, L.M.
履歴
登録2018年8月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sodium channel protein type 4 subunit alpha
B: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2256
ポリマ－36,0642
非ポリマー1604
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2780 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area17980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.615, 72.615, 134.661
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Sodium channel protein type 4 subunit alpha / SkM1 / Sodium channel protein skeletal muscle subunit alpha / Sodium channel protein type IV ...SkM1 / Sodium channel protein skeletal muscle subunit alpha / Sodium channel protein type IV subunit alpha / Voltage-gated sodium channel subunit alpha Nav1.4


分子量: 19211.945 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SCN4A / プラスミド: pGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus(DE3)-RIL / 参照: UniProt: P35499
#2: タンパク質 Calmodulin-1


分子量: 16852.545 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Calm1, Calm, Cam, Cam1, CaMI / プラスミド: pET24 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P0DP29
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6 / 詳細: 0.1M MES pH 6.0, 20% PEG 6000, 1.0M LiCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-2 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年6月23日
放射モノクロメーター: VDCM Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→40.829 Å / Num. obs: 5845 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 24.829 % / Biso Wilson estimate: 128.2 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.119 / Rrim(I) all: 0.121 / Χ2: 1.008 / Net I/σ(I): 18.11 / Num. measured all: 145128 / Scaling rejects: 2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
3.3-3.3824.8651.8412.084060.6831.879100
3.38-3.4823.541.2183.154130.831.245100
3.48-3.5826.4471.1223.733890.8711.143100
3.58-3.6925.8370.8814.933990.9420.899100
3.69-3.8125.1020.6346.973720.9580.647100
3.81-3.9423.7930.439.813670.9770.44100
3.94-4.0926.2540.35912.723500.9890.366100
4.09-4.2626.4290.26915.883450.9940.274100
4.26-4.4526.6190.22918.673230.9970.234100
4.45-4.6726.1390.18223.053160.9960.185100
4.67-4.9226.3620.16924.493090.9980.172100
4.92-5.2225.5750.16724.112850.9980.17100
5.22-5.5825.3170.16324.42710.9980.166100
5.58-6.0223.8520.14825.282560.9980.151100
6.02-6.622.0970.11130.492370.9980.114100
6.6-7.3824.2480.09235.992220.9990.094100
7.38-8.5221.2620.06842.781910.9990.07100
8.52-10.4322.8080.0649.981720.9990.061100
10.43-14.7522.1290.05454.031390.9990.055100
14.75-40.82916.8310.04846.54830.9970.04996.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3G43

3g43


解像度: 3.3→40.829 Å / SU ML: 0.71 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.94 / 位相誤差: 34.28
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2853 513 4.96 %
Rwork0.24 --
obs0.2421 10333 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 275.41 Å2 / Biso mean: 145.5062 Å2 / Biso min: 73.78 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.3→40.829 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2326 0 4 0 2330
Biso mean--92.33 --
残基数----291
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 4 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
3.3001-3.6320.43961290.326124492578
3.632-4.15710.2671300.264224512581
4.1571-5.23570.26831270.232224642591
5.2357-40.8320.27571270.222624562583
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.4977-1.73030.53084.60362.82694.49910.4280.52830.88710.5850.5021-1.5969-0.37110.7409-1.0230.8311-0.01960.08791.1891-0.23211.424624.5695-4.007425.0058
25.9821.90773.58486.7526-0.85484.3850.0185-0.06941.1013-0.2226-0.5220.8696-0.0131-0.25250.42591.10370.15280.0510.9669-0.19951.0876-1.5679-8.738918.232
34.4138-2.9263-4.32123.31692.21696.0719-0.97461.19461.4111-1.88620.19220.9377-0.5831-0.73830.73482.1244-0.2482-0.77450.98240.01861.574612.467422.945824.3404
47.13952.87650.49912.77231.46366.0291-0.2511.0797-1.18180.544-0.142-0.14240.7138-0.3430.3691.2355-0.1047-0.04361.1257-0.2980.82094.8344-12.11378.2506
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resid 7 through 75 )B7 - 75
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 80 through 147 )B80 - 147
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 1611 through 1711)A1611 - 1711
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 1717 through 1760)A1717 - 1760

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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