[日本語] English
- PDB-6mbn: LptB E163Q in complex with ATP -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mbn
タイトルLptB E163Q in complex with ATP
要素Lipopolysaccharide export system ATP-binding protein LptB
キーワードLIPID TRANSPORT / LptB / lipopolysaccharide / LPS transport / ABC-transporter / ATP-binding cassette
機能・相同性
機能・相同性情報


トランスロカーゼ; 炭水化物とその誘導体の輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解を伴う / transporter complex / lipopolysaccharide transport / Gram-negative-bacterium-type cell outer membrane assembly / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / transmembrane transport / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Branched-chain amino acid ATP-binding cassette transporter, C-terminal / Branched-chain amino acid ATP-binding cassette transporter / LPS export ABC transporter, ATP-binding protein LptB / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases ...: / Branched-chain amino acid ATP-binding cassette transporter, C-terminal / Branched-chain amino acid ATP-binding cassette transporter / LPS export ABC transporter, ATP-binding protein LptB / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Lipopolysaccharide export system ATP-binding protein LptB
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.957 Å
データ登録者Owens, T.W. / Ruiz, N. / Kahne, D.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM066174 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01 AI081059 米国
引用ジャーナル: Mbio / : 2019
タイトル: Combining Mutations That Inhibit Two Distinct Steps of the ATP Hydrolysis Cycle Restores Wild-Type Function in the Lipopolysaccharide Transporter and Shows that ATP Binding Triggers Transport.
著者: Simpson, B.W. / Pahil, K.S. / Owens, T.W. / Lundstedt, E.A. / Davis, R.M. / Kahne, D. / Ruiz, N.
履歴
登録2018年8月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Lipopolysaccharide export system ATP-binding protein LptB
B: Lipopolysaccharide export system ATP-binding protein LptB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,8308
ポリマ-53,5852
非ポリマー1,2456
4,324240
1
A: Lipopolysaccharide export system ATP-binding protein LptB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,5075
ポリマ-26,7931
非ポリマー7144
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Lipopolysaccharide export system ATP-binding protein LptB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,3233
ポリマ-26,7931
非ポリマー5302
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.351, 137.585, 100.971
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 1 through 13 or (resid 14...
21(chain B and (resid 1 through 51 or resid 53...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11SERSERTYRTYR(chain A and (resid 1 through 13 or (resid 14...AA1 - 131 - 13
12LYSLYSLYSLYS(chain A and (resid 1 through 13 or (resid 14...AA1414
13SERSERLEULEU(chain A and (resid 1 through 13 or (resid 14...AA1 - 2411 - 241
14SERSERLEULEU(chain A and (resid 1 through 13 or (resid 14...AA1 - 2411 - 241
15SERSERLEULEU(chain A and (resid 1 through 13 or (resid 14...AA1 - 2411 - 241
16SERSERLEULEU(chain A and (resid 1 through 13 or (resid 14...AA1 - 2411 - 241
21SERSERGLYGLY(chain B and (resid 1 through 51 or resid 53...BB1 - 511 - 51
22VALVALALAALA(chain B and (resid 1 through 51 or resid 53...BB53 - 7653 - 76
23ARGARGALAALA(chain B and (resid 1 through 51 or resid 53...BB78 - 1078 - 10
24SERSERLEULEU(chain B and (resid 1 through 51 or resid 53...BB1 - 2411 - 241
25SERSERLEULEU(chain B and (resid 1 through 51 or resid 53...BB1 - 2411 - 241
26SERSERLEULEU(chain B and (resid 1 through 51 or resid 53...BB1 - 2411 - 241
27SERSERLEULEU(chain B and (resid 1 through 51 or resid 53...BB1 - 2411 - 241
28SERSERLEULEU(chain B and (resid 1 through 51 or resid 53...BB1 - 2411 - 241

-
要素

#1: タンパク質 Lipopolysaccharide export system ATP-binding protein LptB


分子量: 26792.564 Da / 分子数: 2 / 変異: E163Q / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
: K12 / 遺伝子: lptB, yhbG, b3201, JW3168 / プラスミド: pET28b+ / 発現宿主: Escherichia coli KRX (大腸菌)
参照: UniProt: P0A9V1, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・物質の膜輸送を触媒する
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Na
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 240 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.83 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 27.5% PEG 4000, 0.6M NaCl, 50mM MES pH = 7.0, 2mM ATP, 1mM EDTA

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2016年12月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.96→100.97 Å / Num. obs: 32858 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 3.6 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.114 / Rpim(I) all: 0.068 / Rrim(I) all: 0.133 / Net I/σ(I): 9.4 / Num. measured all: 118625 / Scaling rejects: 19
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.96-2.013.31.476733622060.3810.9251.7510.994.8
8.97-100.973.40.02212763790.9990.0130.02634.195.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation1.96 Å56.85 Å
Translation1.96 Å56.85 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC精密化
XDSデータ削減
Aimless0.5.23データスケーリング
PHASER2.8.0位相決定
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4P33
解像度: 1.957→56.852 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.73 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2187 1570 4.79 %
Rwork0.1873 --
obs0.1888 32755 98.63 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 157.59 Å2 / Biso mean: 35.9462 Å2 / Biso min: 15.47 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.957→56.852 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3738 0 116 240 4094
Biso mean--32.36 36.58 -
残基数----482
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDRmsタイプ
11A2124X-RAY DIFFRACTION7.307TORSIONAL
12B2124X-RAY DIFFRACTION7.307TORSIONAL

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る