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- PDB-6mbl: SETD3, a Histidine Methyltransferase, in Complex with an Actin Pe... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mbl
タイトルSETD3, a Histidine Methyltransferase, in Complex with an Actin Peptide and SAH, Second P212121 Crystal Form
要素
  • Actin Peptide
  • Histone-lysine N-methyltransferase setd3
キーワードTRANSFERASE/STRUCTURAL PROTEIN / TRANSFERASE / TRANSFERASE-STRUCTURAL PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-histidine methylation / regulation of uterine smooth muscle contraction / protein-histidine N-methyltransferase / protein-L-histidine N-tele-methyltransferase activity / actin modification / positive regulation of norepinephrine uptake / cellular response to cytochalasin B / bBAF complex / npBAF complex / regulation of transepithelial transport ...peptidyl-histidine methylation / regulation of uterine smooth muscle contraction / protein-histidine N-methyltransferase / protein-L-histidine N-tele-methyltransferase activity / actin modification / positive regulation of norepinephrine uptake / cellular response to cytochalasin B / bBAF complex / npBAF complex / regulation of transepithelial transport / nBAF complex / brahma complex / morphogenesis of a polarized epithelium / histone H3K36 methyltransferase activity / protein localization to adherens junction / postsynaptic actin cytoskeleton / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / GBAF complex / Formation of annular gap junctions / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / Tat protein binding / Gap junction degradation / regulation of G0 to G1 transition / Folding of actin by CCT/TriC / Cell-extracellular matrix interactions / dense body / regulation of nucleotide-excision repair / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / RSC-type complex / apical protein localization / regulation of double-strand break repair / adherens junction assembly / RHOF GTPase cycle / Adherens junctions interactions / histone H3K4 methyltransferase activity / tight junction / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / Interaction between L1 and Ankyrins / SWI/SNF complex / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / positive regulation of T cell differentiation / regulation of norepinephrine uptake / apical junction complex / transporter regulator activity / nitric-oxide synthase binding / positive regulation of muscle cell differentiation / positive regulation of double-strand break repair / maintenance of blood-brain barrier / NuA4 histone acetyltransferase complex / establishment or maintenance of cell polarity / cortical cytoskeleton / positive regulation of stem cell population maintenance / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / Recycling pathway of L1 / regulation of synaptic vesicle endocytosis / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / brush border / kinesin binding / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / negative regulation of cell differentiation / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / positive regulation of myoblast differentiation / RHO GTPases activate IQGAPs / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / regulation of protein localization to plasma membrane / cytoskeleton organization / EPHB-mediated forward signaling / substantia nigra development / calyx of Held / axonogenesis / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / adherens junction / positive regulation of cell differentiation / actin filament / FCGR3A-mediated phagocytosis / cell motility / RHO GTPases Activate Formins / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / DNA Damage Recognition in GG-NER / Schaffer collateral - CA1 synapse / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / kinetochore / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / PKMTs methylate histone lysines / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / structural constituent of cytoskeleton / tau protein binding / VEGFA-VEGFR2 Pathway / platelet aggregation / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / nuclear matrix / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / UCH proteinases / Signaling by BRAF and RAF1 fusions
類似検索 - 分子機能
set domain protein methyltransferase, domain 1 / set domain protein methyltransferase, domain 1 / set domain protein methyltransferase, domain 2 / Rubisco LSMT, substrate-binding domain / Actin-histidine N-methyltransferase SETD3 / SETD3, SET domain / SETD3 actin-histidine N-methyltransferase (EC 2.1.1.85) family profile. / Rubisco LSMT, substrate-binding domain / Rubisco LSMT, substrate-binding domain superfamily / : ...set domain protein methyltransferase, domain 1 / set domain protein methyltransferase, domain 1 / set domain protein methyltransferase, domain 2 / Rubisco LSMT, substrate-binding domain / Actin-histidine N-methyltransferase SETD3 / SETD3, SET domain / SETD3 actin-histidine N-methyltransferase (EC 2.1.1.85) family profile. / Rubisco LSMT, substrate-binding domain / Rubisco LSMT, substrate-binding domain superfamily / : / Rubisco LSMT substrate-binding / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Actin, cytoplasmic 1 / Actin-histidine N-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.197 Å
データ登録者Horton, J.R. / Dai, S. / Cheng, X.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM049245-23 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2019
タイトル: SETD3 is an actin histidine methyltransferase that prevents primary dystocia.
著者: Wilkinson, A.W. / Diep, J. / Dai, S. / Liu, S. / Ooi, Y.S. / Song, D. / Li, T.M. / Horton, J.R. / Zhang, X. / Liu, C. / Trivedi, D.V. / Ruppel, K.M. / Vilches-Moure, J.G. / Casey, K.M. / Mak, ...著者: Wilkinson, A.W. / Diep, J. / Dai, S. / Liu, S. / Ooi, Y.S. / Song, D. / Li, T.M. / Horton, J.R. / Zhang, X. / Liu, C. / Trivedi, D.V. / Ruppel, K.M. / Vilches-Moure, J.G. / Casey, K.M. / Mak, J. / Cowan, T. / Elias, J.E. / Nagamine, C.M. / Spudich, J.A. / Cheng, X. / Carette, J.E. / Gozani, O.
履歴
登録2018年8月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年12月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年1月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22019年11月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
Y: Actin Peptide
A: Histone-lysine N-methyltransferase setd3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,54713
ポリマ－69,5422
非ポリマー1,00511
水2,504139
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3750 Å2
ΔGint12 kcal/mol
Surface area22950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.557, 92.830, 111.635
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Actin Peptide / Beta-actin


分子量: 1788.008 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 66-80 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P60709
#2: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase setd3 / SET domain-containing protein 3


分子量: 67753.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SETD3, C14orf154 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q86TU7, histone-lysine N-methyltransferase
#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 139 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.62 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.2 M Sodium chloride, 0.1 M BIS-TRIS pH 5.5, 25% w/v Polyethylene glycol 3,350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年3月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.19→48.3 Å / Num. obs: 30434 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 10.6 % / Rpim(I) all: 0.066 / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル解像度: 2.19→2.27 Å / 冗長度: 4.7 % / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique obs: 2920 / CC1/2: 0.402 / Rpim(I) all: 0.548 / % possible all: 96.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3smt

3smt


解像度: 2.197→48.299 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 24.94 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2272 1520 5.01 %
Rwork0.1824 --
obs0.1846 30334 98.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.197→48.299 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3994 0 66 139 4199
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0044209
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6835698
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.8792549
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042622
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004729
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1967-2.26760.34081250.2772341X-RAY DIFFRACTION90
2.2676-2.34860.30211360.24572583X-RAY DIFFRACTION99
2.3486-2.44270.29451370.22792612X-RAY DIFFRACTION100
2.4427-2.55380.25941380.20722607X-RAY DIFFRACTION100
2.5538-2.68850.25791380.20562623X-RAY DIFFRACTION100
2.6885-2.85690.27031380.19362623X-RAY DIFFRACTION100
2.8569-3.07740.2431380.19082615X-RAY DIFFRACTION100
3.0774-3.3870.24491390.1932650X-RAY DIFFRACTION99
3.387-3.8770.21961410.16562660X-RAY DIFFRACTION100
3.877-4.88380.16511410.14212698X-RAY DIFFRACTION100
4.8838-48.31060.19981490.17112802X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.20871.6804-2.20846.02590.34558.7552-0.0355-0.57310.11550.2571-0.0655-0.02390.20940.36260.18670.2042-0.0065-0.02390.1967-0.02920.2562-2.357214.503830.1804
24.2512.41652.07725.58032.35655.34540.11240.2352-0.56970.00590.1106-0.52210.2630.4788-0.30790.17190.0625-0.00880.31520.03860.467925.22522.484124.245
34.1433-1.7492-0.28713.52290.42461.75160.2590.90060.1912-0.7717-0.30350.4665-0.3089-0.19820.04550.40170.0639-0.12330.52420.04440.3491-4.819718.942110.0566
44.61770.93410.95252.66090.25541.69780.07390.3536-0.4628-0.1636-0.04850.04750.20670.0217-0.02050.19240.04020.02440.2068-0.03970.24398.56035.287321.282
54.7367-0.6112-0.30931.83990.5992.5470.00320.22360.0405-0.0534-0.06540.4386-0.0476-0.16360.07530.18710.0025-0.04820.20240.01110.2741-0.694216.17422.3893
64.22511.5302-4.22511.6782-2.16226.3226-0.0957-0.72020.00310.32330.0689-0.04350.12470.44660.06250.43060.07740.02530.3416-0.03210.26538.275324.734557.0144
71.9330.2109-0.77392.1187-0.39742.92660.2724-0.40110.57660.5222-0.05610.1435-0.92390.313-0.2760.5107-0.10490.06010.3149-0.05390.483515.636535.234243.3387
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'Y' and (resid 66 through 80 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 20 through 61 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 62 through 126 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 127 through 225 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 226 through 334 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 335 through 408 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 409 through 500 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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