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- PDB-6mac: Ternary structure of GDF11 bound to ActRIIB-ECD and Alk5-ECD -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mac
タイトルTernary structure of GDF11 bound to ActRIIB-ECD and Alk5-ECD
要素
  • Activin receptor type-2B
  • Growth/differentiation factor 11
  • TGF-beta receptor type-1
キーワードSIGNALING PROTEIN / Growth Factor / Receptor / TGFB / Signaling
機能・相同性
機能・相同性情報


spinal cord anterior/posterior patterning / type B pancreatic cell maturation / negative regulation of amacrine cell differentiation / Signaling by BMP / inhibin binding / activin receptor activity / amacrine cell differentiation / lymphatic endothelial cell differentiation / positive regulation of activin receptor signaling pathway / extracellular structure organization ...spinal cord anterior/posterior patterning / type B pancreatic cell maturation / negative regulation of amacrine cell differentiation / Signaling by BMP / inhibin binding / activin receptor activity / amacrine cell differentiation / lymphatic endothelial cell differentiation / positive regulation of activin receptor signaling pathway / extracellular structure organization / epicardium morphogenesis / vascular endothelial cell proliferation / parathyroid gland development / transforming growth factor beta ligand-receptor complex / regulation of cardiac muscle cell proliferation / venous blood vessel development / myofibroblast differentiation / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation / Signaling by Activin / TGFBR2 Kinase Domain Mutants in Cancer / transforming growth factor beta receptor activity / ventricular compact myocardium morphogenesis / lymphangiogenesis / trophoblast cell migration / positive regulation of mesenchymal stem cell proliferation / SMAD2/3 Phosphorylation Motif Mutants in Cancer / TGFBR1 KD Mutants in Cancer / retina vasculature development in camera-type eye / sexual reproduction / TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / positive regulation of tight junction disassembly / embryonic foregut morphogenesis / cardiac epithelial to mesenchymal transition / mesenchymal cell differentiation / positive regulation of vasculature development / neuron fate commitment / activin receptor complex / positive regulation of extracellular matrix assembly / camera-type eye morphogenesis / artery development / transforming growth factor beta receptor activity, type I / activin receptor activity, type II / BMP receptor activity / type II transforming growth factor beta receptor binding / activin receptor activity, type I / receptor protein serine/threonine kinase / transmembrane receptor protein serine/threonine kinase activity / transforming growth factor beta receptor activity, type II / pharyngeal system development / TGFBR1 LBD Mutants in Cancer / regulation of epithelial to mesenchymal transition / transforming growth factor beta receptor activity, type III / pattern specification process / activin binding / coronary artery morphogenesis / angiogenesis involved in coronary vascular morphogenesis / germ cell migration / filopodium assembly / ventricular trabecula myocardium morphogenesis / activin receptor signaling pathway / metanephros development / response to cholesterol / embryonic cranial skeleton morphogenesis / gastrulation with mouth forming second / I-SMAD binding / pancreas development / transforming growth factor beta binding / collagen fibril organization / kinase activator activity / negative regulation of chondrocyte differentiation / determination of left/right symmetry / insulin secretion / endothelial cell activation / negative regulation of cold-induced thermogenesis / anterior/posterior pattern specification / skeletal system morphogenesis / lens development in camera-type eye / positive regulation of filopodium assembly / artery morphogenesis / ureteric bud development / organ growth / adrenal gland development / ventricular septum morphogenesis / growth factor binding / SMAD binding / negative regulation of endothelial cell proliferation / mesoderm development / odontogenesis of dentin-containing tooth / roof of mouth development / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / positive regulation of SMAD protein signal transduction / blood vessel remodeling / blastocyst development / regulation of protein ubiquitination / epithelial to mesenchymal transition / bicellular tight junction / regulation of signal transduction / BMP signaling pathway / positive regulation of bone mineralization / endothelial cell migration
類似検索 - 分子機能
GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. ...GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Transforming growth factor beta like domain / TGF-beta family profile. / CD59 / CD59 / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Cystine-knot cytokine / Snake toxin-like superfamily / Ribbon / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Growth/differentiation factor 11 / TGF-beta receptor type-1 / Activin receptor type-2B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.34 Å
データ登録者Goebel, E.J. / Thompson, T.B.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2019
タイトル: Structural characterization of an activin class ternary receptor complex reveals a third paradigm for receptor specificity.
著者: Goebel, E.J. / Corpina, R.A. / Hinck, C.S. / Czepnik, M. / Castonguay, R. / Grenha, R. / Boisvert, A. / Miklossy, G. / Fullerton, P.T. / Matzuk, M.M. / Idone, V.J. / Economides, A.N. / Kumar, ...著者: Goebel, E.J. / Corpina, R.A. / Hinck, C.S. / Czepnik, M. / Castonguay, R. / Grenha, R. / Boisvert, A. / Miklossy, G. / Fullerton, P.T. / Matzuk, M.M. / Idone, V.J. / Economides, A.N. / Kumar, R. / Hinck, A.P. / Thompson, T.B.
履歴
登録2018年8月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月31日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年8月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Growth/differentiation factor 11
C: Activin receptor type-2B
K: TGF-beta receptor type-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,9015
ポリマ－32,4593
非ポリマー4422
水32418
1
A: Growth/differentiation factor 11
C: Activin receptor type-2B
K: TGF-beta receptor type-1
ヘテロ分子

A: Growth/differentiation factor 11
C: Activin receptor type-2B
K: TGF-beta receptor type-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,80210
ポリマ－64,9186
非ポリマー8854
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555x,x-y,-z1
Buried area9660 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area31080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)116.624, 116.624, 56.625
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number153
Space group name H-MP3212

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要素

#1: タンパク質 Growth/differentiation factor 11 / GDF-11 / Bone morphogenetic protein 11 / BMP-11


分子量: 12357.206 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GDF11, BMP11
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: O95390
#2: タンパク質 Activin receptor type-2B / Activin receptor type IIB / ACTR-IIB


分子量: 11244.370 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Acvr2b, Actriib
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P38445, receptor protein serine/threonine kinase
#3: タンパク質 TGF-beta receptor type-1 / TGFR-1 / Activin A receptor type II-like protein kinase of 53kD / Activin receptor-like kinase 5 / ...TGFR-1 / Activin A receptor type II-like protein kinase of 53kD / Activin receptor-like kinase 5 / ALK5 / Serine/threonine-protein kinase receptor R4 / SKR4 / TGF-beta type I receptor / Transforming growth factor-beta receptor type I / TbetaR-I


分子量: 8857.176 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TGFBR1, ALK5, SKR4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P36897, receptor protein serine/threonine kinase
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.09 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: .05-.15M sodium acetate 12-24% polyethylene glycol 8000 .05-.15M sodium thiocyanate
PH範囲: 4.5-6.3

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.033202 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033202 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.34→50.5 Å / Num. obs: 18669 / % possible obs: 99.91 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 66.62 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.0269 / Rpim(I) all: 0.0269 / Rrim(I) all: 0.038 / Net I/σ(I): 12.07
反射 シェル解像度: 2.34→2.424 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.4022 / Mean I/σ(I) obs: 1.51 / Num. unique obs: 1861 / CC1/2: 0.455 / Rpim(I) all: 0.4022 / Rrim(I) all: 0.5687 / % possible all: 99.95

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5E4G, 3KFD, 1NYS

5e4g

3kfd

1nys


解像度: 2.34→50.5 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.43 / 位相誤差: 32.27 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2672 1865 10 %
Rwork0.2217 16791 -
obs0.2261 18656 99.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 151.65 Å2 / Biso mean: 73.7106 Å2 / Biso min: 30 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.34→50.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2252 0 28 18 2298
Biso mean--76.3 62.87 -
残基数----283
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 13 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.34-2.40330.37781440.391712881432
2.4033-2.4740.43671440.369212811425
2.474-2.55390.41331440.347312891433
2.5539-2.64520.33711420.30212651407
2.6452-2.75110.31531420.280512871429
2.7511-2.87620.32511390.274412781417
2.8762-3.02790.33151470.265212861433
3.0279-3.21750.31121450.249812971442
3.2175-3.46590.26581390.244512741413
3.4659-3.81460.26091400.225713171457
3.8146-4.36630.23531480.194412921440
4.3663-5.50.20611460.175812901436
5.5-50.51140.27261450.198413471492

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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