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- PDB-6m8h: Crystal Structure of the R208Q mutant of G(i) subunit alpha-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6m8h
タイトルCrystal Structure of the R208Q mutant of G(i) subunit alpha-1
要素Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
キーワードSIGNALING PROTEIN / G protein / Switch II region / Oncogenic Mutation
機能・相同性
機能・相同性情報


Extra-nuclear estrogen signaling / Adenylate cyclase inhibitory pathway / negative regulation of synaptic transmission / GTPase activating protein binding / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / G alpha (i) signalling events / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / positive regulation of protein localization to cell cortex / T cell migration ...Extra-nuclear estrogen signaling / Adenylate cyclase inhibitory pathway / negative regulation of synaptic transmission / GTPase activating protein binding / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / G alpha (i) signalling events / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / positive regulation of protein localization to cell cortex / T cell migration / D2 dopamine receptor binding / response to prostaglandin E / G protein-coupled serotonin receptor binding / adenylate cyclase regulator activity / adenylate cyclase-inhibiting serotonin receptor signaling pathway / cellular response to forskolin / regulation of mitotic spindle organization / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / G protein-coupled receptor binding / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / GDP binding / heterotrimeric G-protein complex / G protein activity / midbody / cell cortex / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / postsynapse / G protein-coupled receptor signaling pathway / cell division / GTPase activity / centrosome / GTP binding / glutamatergic synapse / magnesium ion binding / protein-containing complex / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / G-protein alpha subunit, group I / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold ...GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / G-protein alpha subunit, group I / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE / Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.07 Å
データ登録者Mascarenhas, R. / Goossens, J. / Leverson, B. / Kothawala, S. / Ballicora, M. / Olsen, K. / de freitas, D. / Liu, D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R15GM112025 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: FUNCTIONAL CONSEQUENCES OF ONCOGENIC MUTATIONS IN THE SWITCH II REGION OF Galphai1 and Galphas PROTEINS
著者: Goossens, J.L. / Leverson, B.D. / Kothawala, S. / Mascarenhas, R. / Liu, D. / Ballicora, M. / Olsen, K.W. / de Freitas, D.M.
履歴
登録2018年8月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22024年3月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,9343
ポリマ－40,3701
非ポリマー5642
水3,801211
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1090 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area14750 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)79.558, 79.558, 105.421
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1 / Adenylate cyclase-inhibiting G alpha protein


分子量: 40369.965 Da / 分子数: 1 / 変異: R208Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gnai1, Gnai-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P10824
#2: 化合物 ChemComp-GSP / 5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE / GTP-γ-S


分子量: 539.246 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3S
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 211 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.44 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸発脱水法 / 詳細: 2.0 M (NH4)2SO3 pH 8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 130 mm / 検出器: CCD / 日付: 2017年6月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.07→50 Å / Num. obs: 24084 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10.7 % / Net I/σ(I): 33.1
反射 シェル解像度: 2.11→5.62 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 2.07→41.864 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 21.55 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1973 2907 8.45 %
Rwork0.1653 --
obs0.1681 34409 75.65 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.07→41.864 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2520 0 33 211 2764
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042644
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5973577
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.2522191
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042399
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002451
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0704-2.10440.256650.2198647X-RAY DIFFRACTION33
2.1044-2.14070.2434740.2095786X-RAY DIFFRACTION40
2.1407-2.17960.2732940.2261965X-RAY DIFFRACTION50
2.1796-2.22150.25751030.21771083X-RAY DIFFRACTION54
2.2215-2.26690.25321000.20781089X-RAY DIFFRACTION55
2.2669-2.31610.21931040.19631120X-RAY DIFFRACTION57
2.3161-2.370.28881130.19741180X-RAY DIFFRACTION60
2.37-2.42930.21621070.18661243X-RAY DIFFRACTION63
2.4293-2.4950.22121120.18681330X-RAY DIFFRACTION66
2.495-2.56840.21361380.18071383X-RAY DIFFRACTION69
2.5684-2.65130.22991380.18891476X-RAY DIFFRACTION74
2.6513-2.7460.23251530.17521556X-RAY DIFFRACTION80
2.746-2.85590.20821640.17911783X-RAY DIFFRACTION90
2.8559-2.98590.22711820.16541944X-RAY DIFFRACTION99
2.9859-3.14320.22561840.16642008X-RAY DIFFRACTION100
3.1432-3.34010.16631780.16651966X-RAY DIFFRACTION100
3.3401-3.59790.17691860.15991994X-RAY DIFFRACTION100
3.5979-3.95970.17871700.13611980X-RAY DIFFRACTION100
3.9597-4.5320.14641770.13721994X-RAY DIFFRACTION100
4.532-5.70760.16911870.14731975X-RAY DIFFRACTION100
5.7076-41.87280.20721780.16962000X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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