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万見
- PDB-6m5t: The coordinate of the nuclease domain of the apo terminase complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6m5t
タイトルThe coordinate of the nuclease domain of the apo terminase complex
要素Tripartite terminase subunit 3
キーワードVIRAL PROTEIN / HSV-1 / nuclease domain / apo terminase complex
機能・相同性
機能・相同性情報


chromosome organization / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / hydrolase activity / host cell nucleus / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Probable DNA packing protein, C-terminal / Probable DNA packing protein, N-terminal / Tripartite terminase subunit 3 / Probable DNA packing protein, C-terminal domain superfamily / Probable DNA packing protein, C-terminus / Probable DNA packing protein, N-terminus / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Tripartite terminase subunit 3
類似検索 - 構成要素
生物種Human alphaherpesvirus 1 strain 17 (ヘルペスウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / 分子置換 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Yang, Y.X. / Yang, P. / Wang, N. / Chen, Z.H. / Zhou, Z.H. / Rao, Z.H. / Wang, X.X.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31800145 and 31570717 中国
引用ジャーナル: Protein Cell / 年: 2020
タイトル: Architecture of the herpesvirus genome-packaging complex and implications for DNA translocation.
著者: Yunxiang Yang / Pan Yang / Nan Wang / Zhonghao Chen / Dan Su / Z Hong Zhou / Zihe Rao / Xiangxi Wang /
要旨: Genome packaging is a fundamental process in a viral life cycle and a prime target of antiviral drugs. Herpesviruses use an ATP-driven packaging motor/terminase complex to translocate and cleave ...Genome packaging is a fundamental process in a viral life cycle and a prime target of antiviral drugs. Herpesviruses use an ATP-driven packaging motor/terminase complex to translocate and cleave concatemeric dsDNA into procapsids but its molecular architecture and mechanism are unknown. We report atomic structures of a herpesvirus hexameric terminase complex in both the apo and ADP•BeF3-bound states. Each subunit of the hexameric ring comprises three components-the ATPase/terminase pUL15 and two regulator/fixer proteins, pUL28 and pUL33-unlike bacteriophage terminases. Distal to the nuclease domains, six ATPase domains form a central channel with conserved basic-patches conducive to DNA binding and trans-acting arginine fingers are essential to ATP hydrolysis and sequential DNA translocation. Rearrangement of the nuclease domains mediated by regulatory domains converts DNA translocation mode to cleavage mode. Our structures favor a sequential revolution model for DNA translocation and suggest mechanisms for concerted domain rearrangements leading to DNA cleavage.
履歴
登録2020年3月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年10月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine.ls_d_res_high / _refine.ls_d_res_low

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-30092
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-30092
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tripartite terminase subunit 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,9191
ポリマ－30,9191
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area12650 Å2

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要素

#1: タンパク質 Tripartite terminase subunit 3 / Terminase large subunit


分子量: 30918.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human alphaherpesvirus 1 strain 17 (ヘルペスウイルス)
株: 17 / 遺伝子: TRM3, UL15
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P04295, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: HSV-1 nuclease domain of terminase complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 2 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.8.1_1168 / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 42053 / 対称性のタイプ: POINT
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3N4P

3n4p


解像度: 3.6→3.6 Å / SU ML: 0.29 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 26.48 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.247 1718 5.01 %
Rwork0.203 --
obs0.205 34293 99.5 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 55.77 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.46→19.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1715 0 0 0 1715
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.015243
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.357126
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d16.9121853
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.092826
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.008913
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.458-2.52980.30661350.25762560ELECTRON MICROSCOPY95
2.5298-2.61130.31361400.23062660ELECTRON MICROSCOPY99
2.6113-2.70440.2551410.21792670ELECTRON MICROSCOPY100
2.7044-2.81240.26981410.22272677ELECTRON MICROSCOPY100
2.8124-2.940.27511430.22982706ELECTRON MICROSCOPY100
2.94-3.09440.31511410.23482675ELECTRON MICROSCOPY100
3.0944-3.28750.30091410.23642703ELECTRON MICROSCOPY100
3.2875-3.540.27061440.2052703ELECTRON MICROSCOPY100
3.54-3.89380.25261450.18872751ELECTRON MICROSCOPY100
3.8938-4.45170.20261430.16752737ELECTRON MICROSCOPY100
4.4517-5.58760.23141480.182795ELECTRON MICROSCOPY100
5.5876-19.79920.21711560.21472938ELECTRON MICROSCOPY100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 56.6268 Å / Origin y: 36.7358 Å / Origin z: 11.8879 Å
111213212223313233
T0.3639 Å2-0.0166 Å2-0.0491 Å2-0.297 Å20.0416 Å2--0.4978 Å2
L0.5702 °2-0.1437 °2-0.056 °2-0.4471 °20.253 °2--0.5053 °2
S0.0107 Å °-0.0214 Å °-0.1035 Å °0.1706 Å °0.0011 Å °-0.0697 Å °0.1718 Å °0.0138 Å °-0.0079 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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