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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6m5a | |||||||||||||||
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タイトル | Crystal structure of GH121 beta-L-arabinobiosidase HypBA2 from Bifidobacterium longum | |||||||||||||||
要素 | Beta-L-arabinobiosidase | |||||||||||||||
キーワード | HYDROLASE / (alpha/alpha)6 barrel / glycoside hydrolase family 121 | |||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 (Ara-f)3-Hyp beta-L-arabinobiosidase / hydrolase activity, acting on glycosyl bonds / polysaccharide catabolic process / membrane => GO:0016020 / carbohydrate metabolic process 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | Bifidobacterium longum (バクテリア) | |||||||||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.85 Å | |||||||||||||||
データ登録者 | Saito, K. / Arakawa, T. / Yamada, C. / Fujita, K. / Fushinobu, S. | |||||||||||||||
資金援助 | 日本, 4件
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引用 | ジャーナル: Plos One / 年: 2020 タイトル: Crystal structure of beta-L-arabinobiosidase belonging to glycoside hydrolase family 121. 著者: Saito, K. / Viborg, A.H. / Sakamoto, S. / Arakawa, T. / Yamada, C. / Fujita, K. / Fushinobu, S. #1: ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2011 タイトル: Molecular cloning and characterization of a beta-L-Arabinobiosidase in Bifidobacterium longum that belongs to a novel glycoside hydrolase family. 著者: Fujita, K. / Sakamoto, S. / Ono, Y. / Wakao, M. / Suda, Y. / Kitahara, K. / Suganuma, T. | |||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6m5a.cif.gz | 200.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6m5a.ent.gz | 151.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6m5a.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6m5a_validation.pdf.gz | 478.9 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6m5a_full_validation.pdf.gz | 488 KB | 表示 | |
XML形式データ | 6m5a_validation.xml.gz | 37 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6m5a_validation.cif.gz | 56 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/m5/6m5a ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/m5/6m5a | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
-タンパク質 , 1種, 1分子 A
#1: タンパク質 | 分子量: 96944.609 Da / 分子数: 1 / 断片: catalytic domain / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Bifidobacterium longum (バクテリア) 遺伝子: DWV93_04865 / プラスミド: pET-23d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus (DE3)-RIL / 参照: UniProt: A0A413AH52, UniProt: E8MGH9*PLUS |
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-非ポリマー , 6種, 575分子
#2: 化合物 | ChemComp-PEG / #3: 化合物 | ChemComp-PGE / #4: 化合物 | ChemComp-EDO / #5: 化合物 | ChemComp-PG4 / | #6: 化合物 | #7: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.43 % / 解説: Pillar |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.6 / 詳細: 17% (w/v) PEG1000 and 0.1 M Tris-HCl (pH 6.6) |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-1A / 波長: 1.1 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年11月4日 |
放射 | モノクロメーター: Cryo-cooled channel-cut Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.85→44.35 Å / Num. obs: 79741 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 21.018 Å2 / CC1/2: 0.94 / Rmerge(I) obs: 0.123 / Rpim(I) all: 0.051 / Χ2: 0.86 / Net I/σ(I): 9.1 |
反射 シェル | 解像度: 1.85→1.89 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 1.405 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 4473 / CC1/2: 0.634 / Rpim(I) all: 0.571 / Χ2: 0.83 / % possible all: 100 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.85→44.35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.957 / SU B: 3.065 / SU ML: 0.087 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.118 / ESU R Free: 0.109 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 87.76 Å2 / Biso mean: 27.5 Å2 / Biso min: 17.32 Å2
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精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 1.85→44.35 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.85→1.898 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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