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- PDB-6m13: Crystal structure of Rnase L in complex with Toceranib -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6m13
タイトルCrystal structure of Rnase L in complex with Toceranib
要素Ribonuclease L
キーワードHYDROLASE / Inhibitor / Kinase / RNase L / Toceranib
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA nuclease activity / mRNA processing / protein kinase activity / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
RNase L, RNase domain / KEN domain / KEN domain superfamily / Ribonuclease 2-5A / KEN domain profile. / domain in protein kinases, N-glycanases and other nuclear proteins / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. ...RNase L, RNase domain / KEN domain / KEN domain superfamily / Ribonuclease 2-5A / KEN domain profile. / domain in protein kinases, N-glycanases and other nuclear proteins / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-25L / Chem-BWC / PHOSPHATE ION / Ribonuclease L
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.56 Å
データ登録者Tang, J. / Huang, H.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, China) 中国
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2020
タイトル: Sunitinib inhibits RNase L by destabilizing its active dimer conformation.
著者: Tang, J. / Wang, Y. / Zhou, H. / Ye, Y. / Talukdar, M. / Fu, Z. / Liu, Z. / Li, J. / Neculai, D. / Gao, J. / Huang, H.
履歴
登録2020年2月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月30日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
a: Ribonuclease L
b: Ribonuclease L
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)165,8757
ポリマ－162,6562
非ポリマー3,2195
水18010
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7590 Å2
ΔGint5 kcal/mol
Surface area59790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.450, 111.360, 263.860
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11a
21b

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LEU / Beg label comp-ID: LEU / End auth comp-ID: THR / End label comp-ID: THR / Refine code: _ / Auth seq-ID: 23 - 727 / Label seq-ID: 8 - 712

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1aA
2bB

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要素

#1: タンパク質 Ribonuclease L


分子量: 81327.836 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 遺伝子: RNASEL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A5H025
#2: 化合物 ChemComp-BWC / 5-[(Z)-(5-fluoranyl-2-oxidanylidene-1H-indol-3-ylidene)methyl]-2,4-dimethyl-N-(2-pyrrolidin-1-ylethyl)-1H-pyrrole-3-carboxamide / トセラニブ


分子量: 396.458 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H25FN4O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-25L / [[(2R,3R,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-4-[[(2R,3R,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-4-[[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-3,4-dihydroxy-oxolan-2-yl]methoxy-hydroxy-phosphoryl]oxy-3-hydroxy-oxolan-2-yl]methoxy-hydroxy-phosphoryl]oxy-3-hydroxy-oxolan-2-yl]methoxy-hydroxy-phosphoryl] phosphono hydrogen phosphate / 2'-5'-oligoadenylate trimer / 2′-O-[2′-O-(5′-アデニリル)-5′-アデニリル]アデノシン5′-三りん酸


分子量: 1165.593 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C30H40N15O25P5
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.45 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 20% PEG4000, 100mM Tris, 150 mM (NH4)2So4, 2mM DTT, Ph7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 105 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2018年9月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.56→69.02 Å / Num. obs: 57158 / % possible obs: 99.25 % / 冗長度: 2 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.0151 / Net I/σ(I): 20.65
反射 シェル解像度: 2.56→2.652 Å / Rmerge(I) obs: 0.3413 / Num. unique obs: 5670 / CC1/2: 0.725

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
xia2データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4O1P

4o1p


解像度: 2.56→69.02 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 14.713 / SU ML: 0.309 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.635 / ESU R Free: 0.337 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2859 2883 5 %RANDOM
Rwork0.2307 ---
obs0.2335 54275 99.26 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 212.33 Å2 / Biso mean: 94.926 Å2 / Biso min: 39.14 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.81 Å20 Å20 Å2
2---0.7 Å20 Å2
3----4.1 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.56→69.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10872 0 197 10 11079
Biso mean--102.21 63.72 -
残基数----1369
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.01911282
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.0210315
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.521.97915270
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.13.00223953
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.86951361
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.77624.716564
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.646151989
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.361578
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.21674
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212495
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.022225
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 39994 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.17 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1a
2b
LS精密化 シェル解像度: 2.56→2.626 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.386 220 -
Rwork0.377 3980 -
all-4200 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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