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- PDB-6lxw: Cryo-EM structure of human secretory immunoglobulin A in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lxw
タイトルCryo-EM structure of human secretory immunoglobulin A in complex with the N-terminal domain of SpsA
要素
  • Immunoglobulin J chain
  • Interleukin-2,Immunoglobulin heavy constant alpha 1
  • Polymeric immunoglobulin receptor
  • SigA binding protein
キーワードIMMUNE SYSTEM / immunoglobulin / dimer / transcytosis / secreted
機能・相同性
機能・相同性情報


polymeric immunoglobulin receptor activity / immunoglobulin transcytosis in epithelial cells mediated by polymeric immunoglobulin receptor / kappa-type opioid receptor binding / response to tacrolimus / polymeric immunoglobulin binding / regulation of T cell homeostatic proliferation / regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / dimeric IgA immunoglobulin complex / interleukin-2 receptor binding / secretory dimeric IgA immunoglobulin complex ...polymeric immunoglobulin receptor activity / immunoglobulin transcytosis in epithelial cells mediated by polymeric immunoglobulin receptor / kappa-type opioid receptor binding / response to tacrolimus / polymeric immunoglobulin binding / regulation of T cell homeostatic proliferation / regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / dimeric IgA immunoglobulin complex / interleukin-2 receptor binding / secretory dimeric IgA immunoglobulin complex / pentameric IgM immunoglobulin complex / monomeric IgA immunoglobulin complex / Fc receptor signaling pathway / secretory IgA immunoglobulin complex / negative regulation of lymphocyte proliferation / glycosphingolipid binding / positive regulation of plasma cell differentiation / negative regulation of T-helper 17 cell differentiation / positive regulation of tissue remodeling / IgA binding / IgA immunoglobulin complex / RUNX1 and FOXP3 control the development of regulatory T lymphocytes (Tregs) / glomerular filtration / leukocyte activation involved in immune response / positive regulation of isotype switching to IgG isotypes / detection of chemical stimulus involved in sensory perception of bitter taste / interleukin-2-mediated signaling pathway / activated T cell proliferation / IgG immunoglobulin complex / cell surface receptor signaling pathway via STAT / kinase activator activity / natural killer cell activation / Interleukin-2 signaling / positive regulation of regulatory T cell differentiation / immunoglobulin receptor binding / azurophil granule membrane / immunoglobulin complex, circulating / negative regulation of B cell apoptotic process / positive regulation of immunoglobulin production / receptor clustering / positive regulation of dendritic spine development / positive regulation of interleukin-17 production / positive regulation of respiratory burst / positive regulation of activated T cell proliferation / humoral immune response / T cell differentiation / complement activation, classical pathway / Interleukin receptor SHC signaling / Scavenging of heme from plasma / antigen binding / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / positive regulation of B cell proliferation / cytokine activity / Cell surface interactions at the vascular wall / B cell receptor signaling pathway / growth factor activity / negative regulation of inflammatory response / positive regulation of type II interferon production / epidermal growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of inflammatory response / transmembrane signaling receptor activity / antibacterial humoral response / cell-cell signaling / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / RAF/MAP kinase cascade / carbohydrate binding / positive regulation of cell growth / protein-containing complex assembly / blood microparticle / response to ethanol / protein-macromolecule adaptor activity / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / adaptive immune response / transcription by RNA polymerase II / receptor complex / cell adhesion / immune response / innate immune response / positive regulation of cell population proliferation / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / signal transduction / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
RICH domain / RICH domain superfamily / RICH domain / Interleukin-2 / Interleukin-2, conserved site / Interleukin 2 / Interleukin-2 signature. / Interleukin-2 family / Immunoglobulin J chain / Immunoglobulin J chain ...RICH domain / RICH domain superfamily / RICH domain / Interleukin-2 / Interleukin-2, conserved site / Interleukin 2 / Interleukin-2 signature. / Interleukin-2 family / Immunoglobulin J chain / Immunoglobulin J chain / : / Choline-binding repeat / Putative cell wall binding repeat / Cell wall/choline-binding repeat / Cell wall-binding repeat profile. / YSIRK type signal peptide / Four-helical cytokine-like, core / YSIRK Gram-positive signal peptide / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / : / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SigA binding protein / Immunoglobulin J chain / Polymeric immunoglobulin receptor / Immunoglobulin heavy constant alpha 1 / Interleukin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Streptococcus pneumoniae (肺炎レンサ球菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.27 Å
データ登録者Wang, Y. / Wang, G. / Li, Y. / Xiao, J.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号
National Science Foundation (NSF, China) 中国
引用ジャーナル: Cell Res / : 2020
タイトル: Structural insights into secretory immunoglobulin A and its interaction with a pneumococcal adhesin.
著者: Yuxin Wang / Guopeng Wang / Yaxin Li / Qinyu Zhu / Hao Shen / Ning Gao / Junyu Xiao /
要旨: Secretory Immunoglobulin A (SIgA) is the most abundant antibody at the mucosal surface. It possesses two additional subunits besides IgA: the joining chain (J-chain) and secretory component (SC). SC ...Secretory Immunoglobulin A (SIgA) is the most abundant antibody at the mucosal surface. It possesses two additional subunits besides IgA: the joining chain (J-chain) and secretory component (SC). SC is the ectodomain of the polymeric immunoglobulin receptor (pIgR), which functions to transport IgA to the mucosa. How the J-chain and pIgR/SC facilitate the assembly and secretion of SIgA remains incompletely understood. Furthermore, during the infection of Streptococcus pneumoniae, the pneumococcal adhesin SpsA hijacks pIgR/SC and SIgA to gain entry to human cells and evade host defense. How SpsA targets pIgR/SC and SIgA also remains elusive. Here we report a cryo-electron microscopy structure of the Fc region of IgA1 (Fcα) in complex with the J-chain and SC (Fcα-J-SC), which reveals the organization principle of SIgA. We also present a structure of Fcα-J-SC complexed with SpsA, which uncovers the specific interactions between SpsA and human pIgR/SC. These results advance the molecular understanding of SIgA and shed light on S. pneumoniae pathogenesis.
履歴
登録2020年2月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年5月27日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02020年5月27日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update
改定 1.32025年7月2日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年7月2日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-30008
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Interleukin-2,Immunoglobulin heavy constant alpha 1
B: Interleukin-2,Immunoglobulin heavy constant alpha 1
C: Interleukin-2,Immunoglobulin heavy constant alpha 1
D: Interleukin-2,Immunoglobulin heavy constant alpha 1
J: Immunoglobulin J chain
P: Polymeric immunoglobulin receptor
S: SigA binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)244,6267
ポリマ-244,6267
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
Buried area20420 Å2
ΔGint-111 kcal/mol
Surface area75950 Å2

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要素

#1: 抗体
Interleukin-2,Immunoglobulin heavy constant alpha 1 / IL-2 / T-cell growth factor / TCGF / Ig alpha-1 chain C region / Ig alpha-1 chain C region BUR / Ig ...IL-2 / T-cell growth factor / TCGF / Ig alpha-1 chain C region / Ig alpha-1 chain C region BUR / Ig alpha-1 chain C region TRO


分子量: 31445.693 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IL2, IGHA1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P60568, UniProt: P01876
#2: タンパク質 Immunoglobulin J chain / Joining chain of multimeric IgA and IgM


分子量: 19225.762 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: JCHAIN, IGCJ, IGJ / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01591
#3: タンパク質 Polymeric immunoglobulin receptor / Poly-Ig receptor / Hepatocellular carcinoma-associated protein TB6


分子量: 63306.336 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIGR / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01833
#4: タンパク質 SigA binding protein


分子量: 36311.113 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus pneumoniae (肺炎レンサ球菌)
遺伝子: spsA / 発現宿主: Escherichia phage Ecwhy_1 (ファージ) / 参照: UniProt: O33753
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Quadruple complex of human secretory immunoglobulin A with the N-terminal domain of SpsA
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.4
試料濃度: 0.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 59.74 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.15.2_3472: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.27 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 280791 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.01512565
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.24417096
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d8.0037578
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.071962
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0092195

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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