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万見
- PDB-6lxg: NMR solution structure of regulatory ACT domain of the Mycobacter... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lxg
タイトルNMR solution structure of regulatory ACT domain of the Mycobacterium tuberculosis Rel protein
要素GTP pyrophosphokinase
キーワードTRANSFERASE / Mycobacterium Tuberculosis / Rel protein / Stringent Response / branched chain amino acids
機能・相同性
機能・相同性情報


guanosine-3',5'-bis(diphosphate) 3'-diphosphatase / guanosine-3',5'-bis(diphosphate) 3'-diphosphatase activity / GTP diphosphokinase / GTP diphosphokinase activity / guanosine tetraphosphate biosynthetic process / stringent response / peptidoglycan-based cell wall / kinase activity / manganese ion binding / GTP binding ...guanosine-3',5'-bis(diphosphate) 3'-diphosphatase / guanosine-3',5'-bis(diphosphate) 3'-diphosphatase activity / GTP diphosphokinase / GTP diphosphokinase activity / guanosine tetraphosphate biosynthetic process / stringent response / peptidoglycan-based cell wall / kinase activity / manganese ion binding / GTP binding / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
RelA/SpoT, AH and RIS domains / RelA/SpoT, AH and RIS domains / RelA/SpoT family / RelA/SpoT, TGS domain / ACT domain / HD domain / Region found in RelA / SpoT proteins / RelA/SpoT / Region found in RelA / SpoT proteins / TGS domain ...RelA/SpoT, AH and RIS domains / RelA/SpoT, AH and RIS domains / RelA/SpoT family / RelA/SpoT, TGS domain / ACT domain / HD domain / Region found in RelA / SpoT proteins / RelA/SpoT / Region found in RelA / SpoT proteins / TGS domain / ACT domain profile. / ACT domain / HD domain profile. / ACT-like domain / TGS-like / TGS domain profile. / TGS / HD domain / Beta-grasp domain superfamily / Metal dependent phosphohydrolases with conserved 'HD' motif. / HD/PDEase domain / Nucleotidyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
GTP pyrophosphokinase / Bifunctional (p)ppGpp synthase/hydrolase RelA
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Shin, J. / Singal, B. / Manimekalai, M.S.S. / Gruber, G.
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2021
タイトル: Atomic structure of, and valine binding to the regulatory ACT domain of the Mycobacterium tuberculosis Rel protein.
著者: Shin, J. / Singal, B. / Sony Subramanian Manimekalai, M. / Wei Chen, M. / Ragunathan, P. / Gruber, G.
履歴
登録2020年2月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年4月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTP pyrophosphokinase
B: GTP pyrophosphokinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,1572
ポリマ－20,1572
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: SAXS, gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area1460 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area10500 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)21 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1minimized average structure

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要素

#1: タンパク質 GTP pyrophosphokinase


分子量: 10078.521 Da / 分子数: 2 / 断片: ACT domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: relA, ERS007703_00026 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A0U0QHY2, UniProt: P9WHG9*PLUS, GTP diphosphokinase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-15N HSQC
122isotropic13D HN(CA)CB
132isotropic13D CBCA(CO)NH
142isotropic13D HNCA
152isotropic13D HN(CO)CA
162isotropic13D (H)CCH-TOCSY
172isotropic13D 1H-15N NOESY
182isotropic13D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution10.5 mM [U-15N] MtRel ACT domain, 50 mM sodium phosphate, 350 mM sodium chloride, 5 % v/v glycerol, 0.01 % w/v sodium azide, 90% H2O/10% D2O15N_sample90% H2O/10% D2O
solution20.5 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] MtRel ACT domain, 50 mM sodium phosphate, 350 mM sodium chloride, 5 % v/v glycerol, 0.01 % w/v sodium azide, 90% H2O/10% D2O13C_15N90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMMtRel ACT domain[U-15N]1
50 mMsodium phosphatenatural abundance1
350 mMsodium chloridenatural abundance1
5 % v/vglycerolnatural abundance1
0.01 % w/vsodium azidenatural abundance1
0.5 mMMtRel ACT domain[U-99% 13C; U-99% 15N]2
50 mMsodium phosphatenatural abundance2
350 mMsodium chloridenatural abundance2
5 % v/vglycerolnatural abundance2
0.01 % w/vsodium azidenatural abundance2
試料状態イオン強度: 350 mM / Label: conditions_1 / pH: 7.5 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 700 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRDrawDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
SparkyGoddardデータ解析
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 6
代表構造選択基準: minimized average structure
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 21

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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