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- PDB-1ucg: Crystal structure of Ribonuclease MC1 N71T mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ucg
タイトルCrystal structure of Ribonuclease MC1 N71T mutant
要素Ribonuclease MC
キーワードHYDROLASE / alpha plus beta
機能・相同性
機能・相同性情報


ribonuclease T2 / ribonuclease T2 activity / RNA catabolic process / RNA binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Ribonuclease T2, eukaryotic / Ribonuclease T2, His active site 1 / Ribonuclease T2 family histidine active site 1. / Ribonuclease T2-like / Ribonuclease T2 family / Ribonuclease Rh; Chain A / Ribonuclease T2-like / Ribonuclease T2, His active site 2 / Ribonuclease T2 family histidine active site 2. / Ribonuclease T2-like superfamily ...Ribonuclease T2, eukaryotic / Ribonuclease T2, His active site 1 / Ribonuclease T2 family histidine active site 1. / Ribonuclease T2-like / Ribonuclease T2 family / Ribonuclease Rh; Chain A / Ribonuclease T2-like / Ribonuclease T2, His active site 2 / Ribonuclease T2 family histidine active site 2. / Ribonuclease T2-like superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Ribonuclease MC
類似検索 - 構成要素
生物種Momordica charantia (ゴーヤ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Suzuki, A. / Numata, T. / Yao, M. / Tanaka, I. / Kimura, M.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Crystal structures of the ribonuclease MC1 mutants N71T and N71S in complex with 5'-GMP: structural basis for alterations in substrate specificity
著者: Numata, T. / Suzuki, A. / Kakuta, Y. / Kimura, K. / Yao, M. / Tanaka, I. / Yoshida, Y. / Ueda, T. / Kimura, M.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: Amino acid residues in ribonuclease MC1 from bitter gourd seeds which are essential for uridine specificity
著者: Numata, T. / Suzuki, A. / Yao, M. / Tanaka, I. / Kimura, M.
履歴
登録2003年4月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribonuclease MC
B: Ribonuclease MC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,6166
ポリマ－42,3962
非ポリマー2204
水4,161231
1
A: Ribonuclease MC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3083
ポリマ－21,1981
非ポリマー1102
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ribonuclease MC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3083
ポリマ－21,1981
非ポリマー1102
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)58.79, 135.90, 52.39
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細There are two monomers in the asymmetric unit, each monomer is a biological unit.

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要素

#1: タンパク質 Ribonuclease MC / Ribonuclease MC1


分子量: 21198.033 Da / 分子数: 2 / 変異: N71T / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Momordica charantia (ゴーヤ) / プラスミド: pET-22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: P23540, EC: 3.1.27.1
#2: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 231 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.14 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG 1540, Manganese Cloride tetrahydrate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
112-16 mg/mlprotein1drop
210 mM1reservoirMgCl2
330 %(w/v)PEG15401reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL40B2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年5月25日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→19.96 Å / Num. all: 50912 / Num. obs: 50884 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 36.31 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Rsym value: 0.05 / Net I/σ(I): 9.1
反射 シェル解像度: 1.65→1.74 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.212 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / Num. unique all: 7159 / Rsym value: 0.189 / % possible all: 97.3
反射
*PLUS
最低解像度: 35.81 Å / Num. obs: 50905 / 冗長度: 8.5 % / Num. measured all: 434769
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.6 % / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.24 / Mean I/σ(I) obs: 22.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1BK7

1bk7


解像度: 1.65→10 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.196 5096 -RANDOM
Rwork0.181 ---
all-51103 --
obs-50618 99.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 23.94 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.822 Å20 Å20 Å2
2--3.355 Å20 Å2
3----0.532 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.19 Å0.17 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.09 Å0.09 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2984 0 4 231 3219
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.257
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.049
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.778
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.71 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.213 483 -
Rwork0.222 --
obs-4834 0.961 %
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.195
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.26
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.049
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.778

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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