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万見
- PDB-6lur: Human PUF60 UHM domain (thioredoxin fusion) in complex with a sma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lur
タイトルHuman PUF60 UHM domain (thioredoxin fusion) in complex with a small molecule binder
要素Thioredoxin 1,Poly(U)-binding-splicing factor PUF60
キーワードSPLICING / splicing factor
機能・相同性
機能・相同性情報


alternative mRNA splicing, via spliceosome / mRNA splice site recognition / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / DNA polymerase processivity factor activity / protein-disulfide reductase activity / mRNA Splicing - Major Pathway / cell redox homeostasis / cell junction / cadherin binding / ribonucleoprotein complex ...alternative mRNA splicing, via spliceosome / mRNA splice site recognition / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / DNA polymerase processivity factor activity / protein-disulfide reductase activity / mRNA Splicing - Major Pathway / cell redox homeostasis / cell junction / cadherin binding / ribonucleoprotein complex / apoptotic process / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Poly-U binding splicing factor, PUF60-like / PUF60, RNA recognition motif 1 / PUF60, RNA recognition motif 2 / PUF60, RNA recognition motif 3 / : / RNA recognition motif domain, eukaryote / RNA recognition motif / Thioredoxin / Thioredoxin / Thioredoxin, conserved site ...Poly-U binding splicing factor, PUF60-like / PUF60, RNA recognition motif 1 / PUF60, RNA recognition motif 2 / PUF60, RNA recognition motif 3 / : / RNA recognition motif domain, eukaryote / RNA recognition motif / Thioredoxin / Thioredoxin / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / RRM (RNA recognition motif) domain / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-EVU / Thioredoxin 1 / Poly(U)-binding-splicing factor PUF60
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Takahashi, M. / Hanzawa, H.
引用ジャーナル: J.Biomol.Nmr / 年: 2020
タイトル: Revisiting biomolecular NMR spectroscopy for promoting small-molecule drug discovery.
著者: Hanzawa, H. / Shimada, T. / Takahashi, M. / Takahashi, H.
履歴
登録2020年1月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年5月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22020年12月9日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thioredoxin 1,Poly(U)-binding-splicing factor PUF60
B: Thioredoxin 1,Poly(U)-binding-splicing factor PUF60
C: Thioredoxin 1,Poly(U)-binding-splicing factor PUF60
D: Thioredoxin 1,Poly(U)-binding-splicing factor PUF60
E: Thioredoxin 1,Poly(U)-binding-splicing factor PUF60
F: Thioredoxin 1,Poly(U)-binding-splicing factor PUF60
G: Thioredoxin 1,Poly(U)-binding-splicing factor PUF60
H: Thioredoxin 1,Poly(U)-binding-splicing factor PUF60
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)199,62616
ポリマ－197,3758
非ポリマー2,2518
水12,538696
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area24190 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area72670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.019, 90.590, 288.928
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Thioredoxin 1,Poly(U)-binding-splicing factor PUF60 / Trx-1 / 60 kDa poly(U)-binding-splicing factor / FUSE-binding protein-interacting repressor / FBP- ...Trx-1 / 60 kDa poly(U)-binding-splicing factor / FUSE-binding protein-interacting repressor / FBP-interacting repressor / Ro-binding protein 1 / RoBP1 / Siah-binding protein 1 / Siah-BP1


分子量: 24671.930 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: human PUF60 UHM domain (thioredoxin fusion)
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
株: K12
遺伝子: trxA, fipA, tsnC, b3781, JW5856, PUF60, FIR, ROBPI, SIAHBP1
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AA25, UniProt: Q9UHX1
#2: 化合物
ChemComp-EVU / 4-[2-[4-(aminomethyl)phenyl]phenyl]piperazin-2-one


分子量: 281.352 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H19N3O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 696 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.83 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 1.3-1.6M AmSO4, 0.2M potassium formate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→20 Å / Num. obs: 136075 / % possible obs: 93.2 % / 冗長度: 2.708 % / Biso Wilson estimate: 36.646 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Rrim(I) all: 0.116 / Χ2: 1.162 / Net I/σ(I): 6.95 / Num. measured all: 774605
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.9-2.021.480.8360.715114949740345590.4681.10569.5
2.02-2.161.9030.5831.38251046574433550.640.75393.1
2.16-2.332.9180.4212.612603543399431860.8170.51599.5
2.33-2.553.1990.292412707339827397250.8950.35399.7
2.55-2.853.1880.1836.1411479036155360020.9550.22199.6
2.85-3.293.1270.10110.319825831801314250.9850.12298.8
3.29-4.023.010.0616.737888526914262110.9920.07397.4
4.02-5.672.9670.05220.176002220854202270.9920.06497
5.67-203.1470.03821.393588311552114010.9970.04698.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
REFMAC5.8.0253精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3DXB

3dxb


解像度: 2→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / SU B: 5.25 / SU ML: 0.141 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.179 / ESU R Free: 0.17
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2526 6962 5.1 %RANDOM
Rwork0.2006 ---
obs0.2033 129056 98.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 114.65 Å2 / Biso mean: 39.87 Å2 / Biso min: 19.33 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å20 Å2
2--0.01 Å2-0 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13086 0 168 696 13950
Biso mean--52.35 40.8 -
残基数----1690
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.01213486
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.421.62918242
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.90651682
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.54824.824680
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.315152372
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.1981548
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.21770
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0210256
LS精密化 シェル解像度: 2→2.051 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.353 441 -
Rwork0.326 8842 -
all-9283 -
obs--93.01 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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