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万見
- PDB-6lum: Structure of Mycobacterium smegmatis succinate dehydrogenase 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lum
タイトルStructure of Mycobacterium smegmatis succinate dehydrogenase 2
要素(Succinate dehydrogenase subunit ...) x 5
キーワードOXIDOREDUCTASE / electron transfer chain / trimer
機能・相同性
機能・相同性情報


steroid dehydrogenase activity, acting on the CH-CH group of donors / : / succinate dehydrogenase (quinone) activity / succinate dehydrogenase / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / steroid metabolic process / tricarboxylic acid cycle / electron transport chain / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / flavin adenine dinucleotide binding ...steroid dehydrogenase activity, acting on the CH-CH group of donors / : / succinate dehydrogenase (quinone) activity / succinate dehydrogenase / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / steroid metabolic process / tricarboxylic acid cycle / electron transport chain / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / flavin adenine dinucleotide binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / electron transfer activity / oxidoreductase activity / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Succinate dehydrogenase membrane subunit SdhC, prokaryotes / 4Fe-4S dicluster domain / 4Fe-4S dicluster domain / Succinate dehydrogenase, cytochrome b556 subunit / Succinate dehydrogenase, flavoprotein subunit / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase type B, transmembrane subunit / Succinate dehydrogenase/Fumarate reductase transmembrane subunit / Alpha-helical ferredoxin / Fumarate Reductase Iron-sulfur Protein; Chain B, domain 2 / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, transmembrane subunit ...Succinate dehydrogenase membrane subunit SdhC, prokaryotes / 4Fe-4S dicluster domain / 4Fe-4S dicluster domain / Succinate dehydrogenase, cytochrome b556 subunit / Succinate dehydrogenase, flavoprotein subunit / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase type B, transmembrane subunit / Succinate dehydrogenase/Fumarate reductase transmembrane subunit / Alpha-helical ferredoxin / Fumarate Reductase Iron-sulfur Protein; Chain B, domain 2 / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, transmembrane subunit / : / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase, flavoprotein subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, FAD-binding site / Fumarate reductase / succinate dehydrogenase FAD-binding site. / FAD-dependent oxidoreductase SdhA/FrdA/AprA / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase iron-sulphur protein / Succinate dehydogenase/fumarate reductase N-terminal / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal / Fumarate reductase flavoprotein C-term / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal domain superfamily / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase flavoprotein, catalytic domain superfamily / FAD-dependent oxidoreductase 2, FAD binding domain / Alpha-helical ferredoxin / FAD binding domain / Beta-grasp domain / Beta-grasp domain superfamily / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Ubiquitin-like (UB roll) / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CARDIOLIPIN / FE3-S4 CLUSTER / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Chem-LPP / MENAQUINONE-9 / Chem-PEV / 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOINOSITOL / IRON/SULFUR CLUSTER ...CARDIOLIPIN / FE3-S4 CLUSTER / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Chem-LPP / MENAQUINONE-9 / Chem-PEV / 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOINOSITOL / IRON/SULFUR CLUSTER / Succinate dehydrogenase iron-sulfur subunit / Succinate dehydrogenase flavoprotein subunit / Succinate dehydrogenase hydrophobic membrane anchor protein SdhD / Succinate dehydrogenase, cytochrome b556 subunit / Uncharacterized protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mycolicibacterium smegmatis MC2 51 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.84 Å
データ登録者Gao, Y. / Gong, H. / Zhou, X. / Xiao, Y. / Wang, W. / Ji, W. / Wang, Q. / Rao, Z.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
Chinese Academy of SciencesXDB08020200 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81520108019, 813300237 中国
Chinese Academy of Sciences2017YFC0840300 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Cryo-EM structure of trimeric Mycobacterium smegmatis succinate dehydrogenase with a membrane-anchor SdhF.
著者: Hongri Gong / Yan Gao / Xiaoting Zhou / Yu Xiao / Weiwei Wang / Yanting Tang / Shan Zhou / Yuying Zhang / Wenxin Ji / Lu Yu / Changlin Tian / Sin Man Lam / Guanghou Shui / Luke W Guddat / ...著者: Hongri Gong / Yan Gao / Xiaoting Zhou / Yu Xiao / Weiwei Wang / Yanting Tang / Shan Zhou / Yuying Zhang / Wenxin Ji / Lu Yu / Changlin Tian / Sin Man Lam / Guanghou Shui / Luke W Guddat / Luet-Lok Wong / Quan Wang / Zihe Rao /
要旨: Diheme-containing succinate:menaquinone oxidoreductases (Sdh) are widespread in Gram-positive bacteria but little is known about the catalytic mechanisms they employ for succinate oxidation by ...Diheme-containing succinate:menaquinone oxidoreductases (Sdh) are widespread in Gram-positive bacteria but little is known about the catalytic mechanisms they employ for succinate oxidation by menaquinone. Here, we present the 2.8 Å cryo-electron microscopy structure of a Mycobacterium smegmatis Sdh, which forms a trimer. We identified the membrane-anchored SdhF as a subunit of the complex. The 3 kDa SdhF forms a single transmembrane helix and this helix plays a role in blocking the canonically proximal quinone-binding site. We also identified two distal quinone-binding sites with bound quinones. One distal binding site is formed by neighboring subunits of the complex. Our structure further reveals the electron/proton transfer pathway for succinate oxidation by menaquinone. Moreover, this study provides further structural insights into the physiological significance of a trimeric respiratory complex II. The structure of the menaquinone binding site could provide a framework for the development of Sdh-selective anti-mycobacterial drugs.
履歴
登録2020年1月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年10月7日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: citation / citation_author / struct_conn
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 2.02020年12月2日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / em_software ...atom_site / em_software / entity / pdbx_entity_instance_feature / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_torsion / refine_ls_restr / struct_asym / struct_conf / struct_conn / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _em_software.category / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_instance_feature.auth_comp_id / _pdbx_entity_instance_feature.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_atom_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_comp_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_atom_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_comp_id / _refine_ls_restr.dev_ideal / _refine_ls_restr.number / _struct_asym.entity_id
解説: Ligand geometry / 詳細: The placement of molecule FAD head is opposite. / Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 3.02021年10月20日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_site / database_2 ...atom_site / database_2 / em_software / pdbx_entity_instance_feature / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_validate_close_contact / refine
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.pdbx_formal_charge / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_software.category / _pdbx_entity_instance_feature.auth_comp_id / _pdbx_entity_instance_feature.comp_id / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _refine.ls_d_res_high
解説: Ligand geometry / 詳細: The molecule of FAD is corrected. / Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 3.12024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-0981
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Succinate dehydrogenase subunit C
D: Succinate dehydrogenase subunit D
E: Succinate dehydrogenase subunit F
A: Succinate dehydrogenase subunit A
B: Succinate dehydrogenase subunit B
G: Succinate dehydrogenase subunit C
H: Succinate dehydrogenase subunit D
I: Succinate dehydrogenase subunit F
J: Succinate dehydrogenase subunit A
K: Succinate dehydrogenase subunit B
M: Succinate dehydrogenase subunit C
N: Succinate dehydrogenase subunit D
O: Succinate dehydrogenase subunit F
P: Succinate dehydrogenase subunit A
Q: Succinate dehydrogenase subunit B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)423,46954
ポリマ－397,06515
非ポリマー26,40439
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area88820 Å2
ΔGint-866 kcal/mol
Surface area112760 Å2

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要素

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Succinate dehydrogenase subunit ... , 5種, 15分子 CGMDHNEIOAJPBKQ

#1: タンパク質 Succinate dehydrogenase subunit C


分子量: 15644.627 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Mycolicibacterium smegmatis MC2 51 (バクテリア)
株: MC2 51 / 参照: UniProt: A0QT10*PLUS
#2: タンパク質 Succinate dehydrogenase subunit D


分子量: 19280.400 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Mycolicibacterium smegmatis MC2 51 (バクテリア)
株: MC2 51 / 参照: UniProt: A0QT09*PLUS
#3: タンパク質・ペプチド Succinate dehydrogenase subunit F


分子量: 3707.443 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Mycolicibacterium smegmatis MC2 51 (バクテリア)
株: MC2 51 / 参照: UniProt: A0R4D1*PLUS
#4: タンパク質 Succinate dehydrogenase subunit A


分子量: 64476.754 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Mycolicibacterium smegmatis MC2 51 (バクテリア)
株: MC2 51 / 参照: UniProt: A0QT08*PLUS
#5: タンパク質 Succinate dehydrogenase subunit B


分子量: 29245.760 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Mycolicibacterium smegmatis MC2 51 (バクテリア)
株: MC2 51 / 参照: UniProt: A0QT07*PLUS

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非ポリマー , 10種, 39分子

#6: 化合物
ChemComp-PEV / (1S)-2-{[(2-AMINOETHOXY)(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-1-[(PALMITOYLOXY)METHYL]ETHYL STEARATE / PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE / 1-PALMITOYL-2-OLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOETHANOLAMINE


分子量: 720.012 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C39H78NO8P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: POPE, リン脂質*YM
#7: 化合物
ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 化合物
ChemComp-MQ9 / MENAQUINONE-9


分子量: 785.233 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C56H80O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#9: 化合物 ChemComp-CDL / CARDIOLIPIN / DIPHOSPHATIDYL GLYCEROL / BIS-(1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHO)-1',3'-SN-GLYCEROL


分子量: 1464.043 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C81H156O17P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: リン脂質*YM
#10: 化合物 ChemComp-LPP / 2-(HEXADECANOYLOXY)-1-[(PHOSPHONOOXY)METHYL]ETHYL HEXADECANOATE / 1,2-DIPALMITOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHATE / L-B,G-DIPALMITOYL-A-PHOSPHATIDIC ACID DISODIUM SALT / 3-SN-PHOSPHATIDIC ACID / 1,2-DIPALMITOYLDISODIUM SALT / ジパルミトイルホスファチジン酸


分子量: 648.891 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C35H69O8P / コメント: リン脂質*YM
#11: 化合物 ChemComp-PIE / 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOINOSITOL


分子量: 836.061 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C43H80O13P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#12: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: FAD*YM
#13: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#14: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#15: 化合物 ChemComp-F3S / FE3-S4 CLUSTER


分子量: 295.795 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe3S4

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Mycobaterium smegmatis Succinate dehydrogenase 2 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#5 / 由来: NATURAL
分子量値: 0.4 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Mycolicibacterium smegmatis MC2 51 (バクテリア)
株: mc2 51
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: Solutions were made fresh
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1100 mMsodium chlorideNaCl1
220 mMDVLFYONBTKHTER-UHFFFAOYSA-NMOPS1
30.1 %(v/w)digitonin1
試料濃度: 5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: This sample was mono disperse.
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK II / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 281 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm
撮影平均露光時間: 2 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.16_3549: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2SerialEM3.6画像取得
4cryoSPARCCTF補正
10cryoSPARC初期オイラー角割当
11cryoSPARC最終オイラー角割当
12cryoSPARC分類
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.84 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 461385 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 詳細: cryoSPARC software was used for the reconstruction. / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 2.84 Å
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0126832
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.17636436
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d11.06615537
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0743945
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0064528

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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