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- PDB-6luj: Crystal structure of the SAMD1 SAM domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6luj
タイトルCrystal structure of the SAMD1 SAM domain
要素Atherin
キーワードDNA BINDING PROTEIN / CpG-islands / transcription / pentamer
機能・相同性
機能・相同性情報


lipoprotein lipid oxidation / foam cell differentiation / negative regulation of transcription initiation-coupled chromatin remodeling / low-density lipoprotein particle binding / protein homooligomerization / chromatin organization / chromosome / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding ...lipoprotein lipid oxidation / foam cell differentiation / negative regulation of transcription initiation-coupled chromatin remodeling / low-density lipoprotein particle binding / protein homooligomerization / chromatin organization / chromosome / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / extracellular space / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / SAM domain-containing protein 1, WH domain / SAMD1-like winged helix (WH) domain profile. / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Sterile alpha motif domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.12 Å
データ登録者Cao, Y. / Zhou, Y. / Wang, Z.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31870725 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31570729 中国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2021
タイトル: The SAM domain-containing protein 1 (SAMD1) acts as a repressive chromatin regulator at unmethylated CpG islands.
著者: Stielow, B. / Zhou, Y. / Cao, Y. / Simon, C. / Pogoda, H.M. / Jiang, J. / Ren, Y. / Phanor, S.K. / Rohner, I. / Nist, A. / Stiewe, T. / Hammerschmidt, M. / Shi, Y. / Bulyk, M.L. / Wang, Z. / Liefke, R.
履歴
登録2020年1月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年7月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Atherin
B: Atherin
C: Atherin
D: Atherin
E: Atherin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,02521
ポリマ－37,4885
非ポリマー1,53716
水12,881715
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7850 Å2
ΔGint-240 kcal/mol
Surface area16030 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)69.336, 69.336, 181.887
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-711-

HOH

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要素

#1: タンパク質
Atherin / Sterile alpha motif domain-containing protein 1 / SAM domain-containing protein 1


分子量: 7497.573 Da / 分子数: 5 / 断片: SAM domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SAMD1 / 発現宿主: Escherichia Coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6SPF0
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 715 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.47 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 2.1M ammonium sulfatesulphate, 0.2M magnesium chloride hexahydrate

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.97922 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2019年10月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97922 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.12→50 Å / Num. obs: 190708 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 12.5 % / Biso Wilson estimate: 9.37 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Net I/σ(I): 49.7
反射 シェル解像度: 1.12→1.14 Å / Rmerge(I) obs: 0.56 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 7808

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: A model solved by Se-Met labelled sample

解像度: 1.12→23.847 Å / SU ML: 0.09 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 16.25 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1784 9297 4.88 %
Rwork0.1747 181347 -
obs0.1749 190644 97.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 41.03 Å2 / Biso mean: 13.9187 Å2 / Biso min: 6.43 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.12→23.847 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2640 0 80 715 3435
Biso mean--23.25 22.31 -
残基数----330
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.1203-1.1330.32632250.2932490580
1.133-1.14640.24672830.2568517486
1.1464-1.16040.22192840.2319564592
1.1604-1.1750.21592570.2115587895
1.175-1.19050.19312920.1919590296
1.1905-1.20680.18372890.1873590497
1.2068-1.2240.20992760.186611399
1.224-1.24230.19633270.1875602999
1.2423-1.26170.19743240.1877603399
1.2617-1.28240.19453530.1835604699
1.2824-1.30450.19612800.1734609299
1.3045-1.32820.17982920.1717603499
1.3282-1.35380.17043140.1679611099
1.3538-1.38140.17993560.1669608399
1.3814-1.41150.16362940.1643614299
1.4115-1.44430.17183470.16646093100
1.4443-1.48040.182890.1566100100
1.4804-1.52040.15483210.15866142100
1.5204-1.56510.17243140.1556134100
1.5651-1.61570.15483160.15656169100
1.6157-1.67340.1753100.16066164100
1.6734-1.74040.17653020.16726203100
1.7404-1.81950.17572990.17046234100
1.8195-1.91540.17193090.17086160100
1.9154-2.03540.18252970.17236272100
2.0354-2.19240.16963370.16896188100
2.1924-2.41290.16953410.1726236100
2.4129-2.76160.1793810.18576220100
2.7616-3.47760.17893350.17936359100
3.4776-23.8470.17413530.16986583100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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