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- PDB-6lrr: Cryo-EM structure of RuBisCO-Raf1 from Anabaena sp. PCC 7120 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lrr
タイトルCryo-EM structure of RuBisCO-Raf1 from Anabaena sp. PCC 7120
要素
  • All5250 protein
  • Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
  • Ribulose bisphosphate carboxylase small chain
キーワードCHAPERONE/LYASE / RuBisCO / Chaperone / Raf1 / CHAPERONE-LYASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


ribulose bisphosphate carboxylase complex assembly / photorespiration / carboxysome / ribulose-bisphosphate carboxylase / ribulose-bisphosphate carboxylase activity / carbon fixation / reductive pentose-phosphate cycle / photosynthesis / monooxygenase activity / magnesium ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rubisco accumulation factor 1, cyanobacterial / Rubisco accumulation factor 1 / Rubisco accumulation factor 1, helix turn helix domain / Rubisco accumulation factor 1, C-terminal / Rubisco accumulation factor 1, alpha helical domain / Rubisco Assembly chaperone C-terminal domain / Rubisco accumulation factor 1 alpha helical domain / Rubisco accumulation factor 1 helix turn helix domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, small subunit / Ribulose 1,5 Bisphosphate Carboxylase/Oxygenase ...Rubisco accumulation factor 1, cyanobacterial / Rubisco accumulation factor 1 / Rubisco accumulation factor 1, helix turn helix domain / Rubisco accumulation factor 1, C-terminal / Rubisco accumulation factor 1, alpha helical domain / Rubisco Assembly chaperone C-terminal domain / Rubisco accumulation factor 1 alpha helical domain / Rubisco accumulation factor 1 helix turn helix domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, small subunit / Ribulose 1,5 Bisphosphate Carboxylase/Oxygenase / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal domain / RuBisCO large subunit, N-terminal domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, small subunit / Ribulose bisphosphate carboxylase small subunit, domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, small subunit superfamily / Ribulose bisphosphate carboxylase, small chain / Ribulose bisphosphate carboxylase, small chain / Ribulose bisphosphate carboxylase large subunit, type I / Ribulose bisphosphate carboxylase, large chain, active site / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain active site. / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, ferrodoxin-like N-terminal / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, N-terminal domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal / RuBisCO / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal domain superfamily / RuBisCO large subunit, N-terminal domain superfamily / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, catalytic domain / Alpha-Beta Plaits / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribulose bisphosphate carboxylase large chain / Ribulose bisphosphate carboxylase small subunit / RuBisCO accumulation factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Nostoc sp. (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.37 Å
データ登録者Xia, L.Y. / Jiang, Y.L. / Kong, W.W. / Chen, Y. / Zhou, C.Z.
資金援助 中国, 5件
組織認可番号国
Chinese Academy of SciencesXDA24020302 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2018YFA0903100 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2016YFA0400900 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31630001 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31621002 中国
引用ジャーナル: Nat Plants / 年: 2020
タイトル: Molecular basis for the assembly of RuBisCO assisted by the chaperone Raf1.
著者: Ling-Yun Xia / Yong-Liang Jiang / Wen-Wen Kong / Hui Sun / Wei-Fang Li / Yuxing Chen / Cong-Zhao Zhou /
要旨: The folding and assembly of RuBisCO, the most abundant enzyme in nature, needs a series of chaperones, including the RuBisCO accumulation factor Raf1, which is highly conserved in cyanobacteria and ...The folding and assembly of RuBisCO, the most abundant enzyme in nature, needs a series of chaperones, including the RuBisCO accumulation factor Raf1, which is highly conserved in cyanobacteria and plants. Here, we report the crystal structures of Raf1 from cyanobacteria Anabaena sp. PCC 7120 and its complex with RuBisCO large subunit RbcL. Structural analyses and biochemical assays reveal that each Raf1 dimer captures an RbcL dimer, with the C-terminal tail inserting into the catalytic pocket, and further mediates the assembly of RbcL dimers to form the octameric core of RuBisCO. Furthermore, the cryo-electron microscopy structures of the RbcL-Raf1-RbcS assembly intermediates enable us to see a dynamic assembly process from RbcLRaf1 to the holoenzyme RbcLRbcS. In vitro assays also indicate that Raf1 can attenuate and reverse CcmM-mediated cyanobacterial RuBisCO condensation. Combined with previous findings, we propose a putative model for the assembly of cyanobacterial RuBisCO coordinated by the chaperone Raf1.
履歴
登録2020年1月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年6月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年7月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-0959
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
O: All5250 protein
P: All5250 protein
T: Ribulose bisphosphate carboxylase small chain
W: Ribulose bisphosphate carboxylase small chain
G: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
H: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
M: All5250 protein
N: All5250 protein
U: Ribulose bisphosphate carboxylase small chain
V: Ribulose bisphosphate carboxylase small chain
E: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
F: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
K: All5250 protein
L: All5250 protein
X: Ribulose bisphosphate carboxylase small chain
Y: Ribulose bisphosphate carboxylase small chain
C: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
D: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
I: All5250 protein
J: All5250 protein
R: Ribulose bisphosphate carboxylase small chain
Q: Ribulose bisphosphate carboxylase small chain
A: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
B: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)674,75824
ポリマ－674,75824
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area114130 Å2
ΔGint-446 kcal/mol
Surface area171380 Å2

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要素

#1: タンパク質
All5250 protein


分子量: 18391.881 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Nostoc sp. (strain PCC 7120 / SAG 25.82 / UTEX 2576) (バクテリア)
株: PCC 7120 / SAG 25.82 / UTEX 2576 / 遺伝子: all5250
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q8YLP6
#2: タンパク質
Ribulose bisphosphate carboxylase small chain / RuBisCO small subunit


分子量: 12840.725 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Nostoc sp. (strain PCC 7120 / SAG 25.82 / UTEX 2576) (バクテリア)
株: PCC 7120 / SAG 25.82 / UTEX 2576 / 遺伝子: cbbS, rbcS, alr1526
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P06514, ribulose-bisphosphate carboxylase
#3: タンパク質
Ribulose bisphosphate carboxylase large chain / RuBisCO large subunit


分子量: 53112.125 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Nostoc sp. (strain PCC 7120 / SAG 25.82 / UTEX 2576) (バクテリア)
株: PCC 7120 / SAG 25.82 / UTEX 2576 / 遺伝子: cbbL, rbc, rbcA, rbcL, alr1524
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P00879, ribulose-bisphosphate carboxylase
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Ternary complex of RuBisCO with the chaperone Raf1 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.9 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Nostoc sp. PCC 7120 (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: DIFFRACTION
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
2SerialEM画像取得
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
11RELION分類
12RELION３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
対称性点対称性: C4 (4回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.37 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 149382 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER
原子モデル構築PDB-ID: 6KKM

6kkm


Accession code: 6KKM / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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