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- PDB-6lnm: Crystal structure of CASK-CaMK in complex with Mint1-CID -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lnm
タイトルCrystal structure of CASK-CaMK in complex with Mint1-CID
要素
  • Amyloid-beta A4 precursor protein-binding family A member 1
  • Peripheral plasma membrane protein CASK
キーワードTRANSFERASE / CASK / Lin-2 / MAGUK / Mint1 / CaMK / calmodulin-dependent protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


podocyte foot / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / negative regulation of cellular response to growth factor stimulus / Neurexins and neuroligins / gamma-aminobutyric acid secretion / neurexin family protein binding / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / negative regulation of wound healing / regulation of neurotransmitter secretion / positive regulation of dendritic spine morphogenesis ...podocyte foot / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / negative regulation of cellular response to growth factor stimulus / Neurexins and neuroligins / gamma-aminobutyric acid secretion / neurexin family protein binding / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / negative regulation of wound healing / regulation of neurotransmitter secretion / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / nuclear lamina / apical dendrite / calcium ion import / glutamate secretion / ciliary membrane / positive regulation of calcium ion import / regulation of synaptic vesicle exocytosis / basement membrane / negative regulation of cell-matrix adhesion / negative regulation of keratinocyte proliferation / postsynaptic density, intracellular component / presynaptic active zone membrane / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / protein kinase C binding / synaptic membrane / protein localization to plasma membrane / PDZ domain binding / intracellular protein transport / locomotory behavior / establishment of localization in cell / positive regulation of insulin secretion / cerebral cortex development / Schaffer collateral - CA1 synapse / nuclear matrix / multicellular organism growth / cell-cell junction / intracellular protein localization / presynapse / regulation of gene expression / amyloid-beta binding / presynaptic membrane / vesicle / basolateral plasma membrane / chemical synaptic transmission / dendritic spine / in utero embryonic development / calmodulin binding / non-specific serine/threonine protein kinase / postsynapse / signaling receptor binding / protein serine kinase activity / neuronal cell body / protein serine/threonine kinase activity / synapse / dendrite / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / protein-containing complex binding / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / Golgi apparatus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / ATP binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CASK, SH3 domain / L27 domain, C-terminal / L27 domain / : / domain in receptor targeting proteins Lin-2 and Lin-7 / : / L27 domain / L27 domain profile. / L27 domain superfamily / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) ...CASK, SH3 domain / L27 domain, C-terminal / L27 domain / : / domain in receptor targeting proteins Lin-2 and Lin-7 / : / L27 domain / L27 domain profile. / L27 domain superfamily / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Variant SH3 domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / PH-like domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Amyloid-beta A4 precursor protein-binding family A member 1 / Peripheral plasma membrane protein CASK
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Cai, Q. / Zhang, M.
資金援助 香港, 2件
組織認可番号国
The University Grants Committee, Research Grants Council (RGC)AoE-M09-12 香港
The University Grants Committee, Research Grants Council (RGC)C6004-17G 香港
引用ジャーナル: Structure / 年: 2020
タイトル: Structural Basis for the High-Affinity Interaction between CASK and Mint1.
著者: Wu, X. / Cai, Q. / Chen, Y. / Zhu, S. / Mi, J. / Wang, J. / Zhang, M.
履歴
登録2019年12月31日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年10月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peripheral plasma membrane protein CASK
B: Amyloid-beta A4 precursor protein-binding family A member 1
C: Peripheral plasma membrane protein CASK
D: Amyloid-beta A4 precursor protein-binding family A member 1
E: Peripheral plasma membrane protein CASK
F: Amyloid-beta A4 precursor protein-binding family A member 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)135,7206
ポリマ－135,7206
非ポリマー00
水3,009167
1
A: Peripheral plasma membrane protein CASK
B: Amyloid-beta A4 precursor protein-binding family A member 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,2402
ポリマ－45,2402
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3070 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area17530 Å2
手法PISA
2
C: Peripheral plasma membrane protein CASK
D: Amyloid-beta A4 precursor protein-binding family A member 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,2402
ポリマ－45,2402
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3020 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area17500 Å2
手法PISA
3
E: Peripheral plasma membrane protein CASK
F: Amyloid-beta A4 precursor protein-binding family A member 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,2402
ポリマ－45,2402
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3090 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area17600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)151.417, 151.417, 49.455
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number144
Space group name H-MP31
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12A
22E
13B
23D
14B
24F
15C
25E
16D
26F

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111VALVALPROPROAA6 - 33512 - 341
221VALVALPROPROCC6 - 33512 - 341
132VALVALPROPROAA6 - 33512 - 341
242VALVALPROPROEE6 - 33512 - 341
153GLYGLYGLNGLNBB347 - 3883 - 44
263GLYGLYGLNGLNDD347 - 3883 - 44
174GLYGLYARGARGBB347 - 3873 - 43
284GLYGLYARGARGFF347 - 3873 - 43
195VALVALPROPROCC6 - 33512 - 341
2105VALVALPROPROEE6 - 33512 - 341
1116GLYGLYARGARGDD347 - 3873 - 43
2126GLYGLYARGARGFF347 - 3873 - 43

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

#1: タンパク質 Peripheral plasma membrane protein CASK / Calcium/calmodulin-dependent serine protein kinase


分子量: 39505.418 Da / 分子数: 3 / 断片: CaMK / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Cask / プラスミド: pETM3C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus(DE3)-RIL
参照: UniProt: Q62915, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド Amyloid-beta A4 precursor protein-binding family A member 1 / Adapter protein X11alpha / Neuron-specific X11 protein / Neuronal Munc18-1-interacting protein 1 / Mint-1


分子量: 5734.535 Da / 分子数: 3 / 断片: CID / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Apba1, Mint1, X11 / プラスミド: pET32M3C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus(DE3)-RIL / 参照: UniProt: B2RUJ5
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 167 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 % / Mosaicity: 0.59 ° / Mosaicity esd: 0.008 °
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 6 / 詳細: 0.1M BisTris (pH 6.0), 20% PEG 1500

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97853 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月23日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97853 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.57
11-K, -H, -L20.43
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 49568 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 9.2 % / Rmerge(I) obs: 0.167 / Rpim(I) all: 0.058 / Rrim(I) all: 0.178 / Χ2: 0.532 / Net I/σ(I): 3.4 / Num. measured all: 454664
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.4-2.448.60.99224680.5460.3581.0570.4299.3
2.44-2.498.70.86625050.6140.310.9210.4399.1
2.49-2.538.80.81824270.6590.2930.8710.42499.8
2.53-2.598.70.73724910.660.2640.7840.42399.3
2.59-2.648.70.65924660.7390.2370.7020.43799.6
2.64-2.78.50.56725010.7490.2070.6050.49399.4
2.7-2.777.70.47624440.8130.1810.510.44498.4
2.77-2.8580.38424520.8840.1430.410.45998.6
2.85-2.9390.3524970.9070.1230.3720.46699.5
2.93-3.029.50.32424580.9350.1110.3430.4799.5
3.02-3.139.40.26924900.9430.0920.2850.47299.7
3.13-3.269.40.21724730.9630.0740.230.50599.6
3.26-3.419.30.18624790.9740.0640.1970.52299.6
3.41-3.589.60.15624780.9820.0530.1650.57399.8
3.58-3.819.50.12525210.9880.0430.1320.60199.9
3.81-4.18.50.09524910.9870.0340.1010.68499.6
4.1-4.5210.30.08224750.9940.0270.0860.67999.9
4.52-5.1710.80.07524730.9960.0240.0790.64100
5.17-6.5110.50.0824840.9960.0260.0840.607100
6.51-50100.05624950.9980.0180.0590.76299.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.8.0238精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3TAC

3tac


解像度: 2.4→41.4 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.905 / SU B: 4.82 / SU ML: 0.121 / SU R Cruickshank DPI: 0.0792 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.079 / ESU R Free: 0.048
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2129 2383 4.8 %RANDOM
Rwork0.1713 ---
obs0.1734 47166 99.47 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 131.32 Å2 / Biso mean: 30.74 Å2 / Biso min: 6.32 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.63 Å20 Å20 Å2
2--1.63 Å20 Å2
3----3.25 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4→41.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8795 0 0 167 8962
Biso mean---27.89 -
残基数----1096
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0139036
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0178554
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6121.64712200
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3061.57719852
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.99251093
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.04221.219484
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.159151612
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.5031570
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.21128
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.029970
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021960
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A105820.09
12C105820.09
21A104920.1
22E104920.1
31B10760.19
32D10760.19
41B10600.16
42F10600.16
51C105160.1
52E105160.1
61D10280.2
62F10280.2
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.459 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.448 156 -
Rwork0.312 3511 -
obs--99.05 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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