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- PDB-3tac: Crystal Structure of the Liprin-alpha/CASK complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tac
タイトルCrystal Structure of the Liprin-alpha/CASK complex
要素
  • Liprin-alpha-2
  • Peripheral plasma membrane protein CASK
キーワードTRANSFERASE/PROTEIN BINDING / TRANSFERASE-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


structural constituent of presynapse / negative regulation of cellular response to growth factor stimulus / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / dense core granule cytoskeletal transport / GMP kinase activity / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / structural constituent of postsynaptic density / regulation of dendritic spine development / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / neurexin family protein binding ...structural constituent of presynapse / negative regulation of cellular response to growth factor stimulus / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / dense core granule cytoskeletal transport / GMP kinase activity / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / structural constituent of postsynaptic density / regulation of dendritic spine development / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / neurexin family protein binding / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / negative regulation of wound healing / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / regulation of neurotransmitter secretion / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / nuclear lamina / regulation of dendritic spine morphogenesis / calcium ion import / Nephrin family interactions / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / Neurexins and neuroligins / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / ciliary membrane / regulation of synaptic vesicle exocytosis / Syndecan interactions / positive regulation of calcium ion import / presynaptic active zone / basement membrane / negative regulation of cell-matrix adhesion / negative regulation of keratinocyte proliferation / cell-matrix adhesion / establishment of localization in cell / synapse organization / Schaffer collateral - CA1 synapse / nuclear matrix / protein localization / synaptic vesicle / cell-cell junction / actin cytoskeleton / presynaptic membrane / basolateral plasma membrane / dendritic spine / vesicle / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / calmodulin binding / postsynaptic density / cell adhesion / axon / signaling receptor binding / protein serine kinase activity / focal adhesion / protein serine/threonine kinase activity / nucleolus / glutamatergic synapse / cell surface / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / ATP binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Liprin-alpha, SAM domain repeat 1 / Liprin-alpha, SAM domain repeat 2 / Liprin-alpha, SAM domain repeat 3 / LAR-interacting protein, Liprin / CASK, SH3 domain / L27 domain, C-terminal / L27 domain / : / domain in receptor targeting proteins Lin-2 and Lin-7 / L27 domain ...Liprin-alpha, SAM domain repeat 1 / Liprin-alpha, SAM domain repeat 2 / Liprin-alpha, SAM domain repeat 3 / LAR-interacting protein, Liprin / CASK, SH3 domain / L27 domain, C-terminal / L27 domain / : / domain in receptor targeting proteins Lin-2 and Lin-7 / L27 domain / L27 domain profile. / L27 domain superfamily / Transcription Factor, Ets-1 / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Variant SH3 domain / SAM domain (Sterile alpha motif) / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / DNA polymerase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peripheral plasma membrane protein CASK / Liprin-alpha-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Wei, Z. / Zheng, S. / Yu, C. / Zhang, M.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2011
タイトル: Liprin-mediated large signaling complex organization revealed by the liprin-alpha/CASK and liprin-alpha/liprin-beta complex structures
著者: Wei, Z. / Zheng, S. / Spangler, S.A. / Yu, C. / Hoogenraad, C.C. / Zhang, M.
履歴
登録2011年8月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peripheral plasma membrane protein CASK
B: Liprin-alpha-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,90810
ポリマ－79,2002
非ポリマー7088
水1,982110
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4690 Å2
ΔGint-126 kcal/mol
Surface area27780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.592, 78.592, 227.400
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Peripheral plasma membrane protein CASK / hCASK / Calcium/calmodulin-dependent serine protein kinase / Protein lin-2 homolog


分子量: 40732.848 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-345 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASK / プラスミド: pET32m / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O14936, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質 Liprin-alpha-2 / Protein tyrosine phosphatase receptor type f polypeptide-interacting protein alpha-2 / PTPRF- ...Protein tyrosine phosphatase receptor type f polypeptide-interacting protein alpha-2 / PTPRF-interacting protein alpha-2


分子量: 38466.797 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 866-1193 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPFIA2 / プラスミド: pET32a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O75334
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 110 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.52 % / Mosaicity: 0.586 °
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 1.4M ammonium sulfate, 0.2M NaCl, MES buffer, pH 6.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.98 Å
検出器検出器: CCD / 日付: 2009年11月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 36535 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.078 / Χ2: 1.191 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.2-2.244.10.55417800.949196.6
2.24-2.284.60.48117591.001198.8
2.28-2.325.40.40118061.018199.8
2.32-2.376.20.37418271.026199.9
2.37-2.426.40.31118001.0291100
2.42-2.486.30.27518101.0951100
2.48-2.546.30.25218311.1051100
2.54-2.616.30.22518291.152199.8
2.61-2.696.30.19418211.265199.9
2.69-2.776.30.16218111.246199.9
2.77-2.876.30.1418341.3521100
2.87-2.996.20.1118241.299199.9
2.99-3.126.20.09618571.447199.6
3.12-3.296.10.08118261.381199.5
3.29-3.4960.06818271.503199.1
3.49-3.7660.06218401.35198.2
3.76-4.145.90.05918481.202198
4.14-4.745.70.05918371.07197.1
4.74-5.9760.0618671.182196.8
5.97-505.70.05219010.95190.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
RESOLVE位相決定
REFMAC5.5.0072精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→46.06 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 12.708 / SU ML: 0.144 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.203 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2362 1818 5 %RANDOM
Rwork0.1947 ---
obs0.1968 36437 97.74 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 145.11 Å2 / Biso mean: 53.5429 Å2 / Biso min: 9.16 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.09 Å2-0 Å2-0 Å2
2--1.09 Å20 Å2
3----2.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→46.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4889 0 36 110 5035
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0225023
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2021.9656798
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3075612
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.36823.217230
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.92315878
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.8231542
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.2743
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0213764
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3621.53065
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.39624920
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.03831958
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.2114.51878
LS精密化 シェル解像度: 2.199→2.256 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.315 136 -
Rwork0.243 2174 -
all-2310 -
obs--85.68 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.1077-1.4085-0.77462.26850.2091.90780.33510.6502-0.4451-0.3476-0.35420.18920.3662-0.22420.01910.32170.0078-0.14160.2917-0.03680.1835-7.846-0.059-29.839
21.1923-0.37190.46431.8591-0.65962.23690.08190.0439-0.0851-0.1454-0.0848-0.11080.14730.21180.00290.0987-0.0192-0.01570.15530.03260.0256-3.524.095-18.076
33.2006-1.28361.51533.4711-1.75244.4257-0.2504-0.01790.30820.18040.21750.1585-0.5452-0.41290.03290.1891-0.0292-0.03240.19690.03050.0588-7.60836.8068.666
48.7028-6.7921-1.36289.94821.34694.7789-0.1469-0.52170.16460.07060.18020.4245-0.2077-0.4766-0.03330.23680.0121-0.06320.38560.01940.1885-21.48641.158-27.035
53.12811.93560.12723.07790.19231.24830.0082-0.0565-0.30770.0053-0.0240.00560.1089-0.08030.01580.0776-0.0332-0.01810.1730.05390.0668-17.7325.3719.2
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-9 - 92
2X-RAY DIFFRACTION2A93 - 316
3X-RAY DIFFRACTION3B871 - 977
4X-RAY DIFFRACTION4B978 - 997
5X-RAY DIFFRACTION5B1018 - 1182

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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