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- PDB-6lmh: Structure of an ASFV-derived histone-like protein pA104R -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lmh
タイトルStructure of an ASFV-derived histone-like protein pA104R
要素pA104R
キーワードDNA BINDING PROTEIN / apo state
機能・相同性
機能・相同性情報


virion component / structural constituent of chromatin / DNA replication / DNA binding
類似検索 - 分子機能
HU Protein; Chain A / IHF-like DNA-binding proteins / Histone-like DNA-binding protein, conserved site / Bacterial histone-like DNA-binding proteins signature. / Histone-like DNA-binding protein / Bacterial DNA-binding protein / bacterial (prokaryotic) histone like domain / Integration host factor (IHF)-like DNA-binding domain superfamily / Few Secondary Structures / Irregular
類似検索 - ドメイン・相同性
Viral histone-like protein / Viral histone-like protein
類似検索 - 構成要素
生物種African swine fever virus (アフリカ豚コレラウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.805 Å
データ登録者Wang, H. / Qi, J. / Chai, Y. / Gao, F.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31941003 中国
Chinese Academy of SciencesKJZD-SW-L06-01 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31700149 中国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / : 2020
タイトル: The structural basis of African swine fever virus pA104R binding to DNA and its inhibition by stilbene derivatives.
著者: Liu, R. / Sun, Y. / Chai, Y. / Li, S. / Li, S. / Wang, L. / Su, J. / Yu, S. / Yan, J. / Gao, F. / Zhang, G. / Qiu, H.J. / Gao, G.F. / Qi, J. / Wang, H.
履歴
登録2019年12月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年6月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: pA104R
B: pA104R


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9192
ポリマ-24,9192
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4750 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area12420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.618, 58.618, 150.596
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 pA104R / pA104R / A104R CDS protein / BA71V-A104R / Histone-like protein / PA104R


分子量: 12459.636 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) African swine fever virus (アフリカ豚コレラウイルス)
遺伝子: A104R, A104R CDS, BA71V-A104R, AFSV47Ss_0056, ASFV-Georgia_4-058
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0A1E0L7, UniProt: P68742*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.96 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5 / 詳細: 0.1 M citric acid, pH 4.5, 2.4 M ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 7855 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 18.8 % / CC1/2: 0.983 / Net I/σ(I): 48.133
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Num. unique obs: 754 / CC1/2: 0.953

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.15.2_3472: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASES位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.805→42.092 Å / SU ML: 0.43 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.17
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2991 393 5.2 %
Rwork0.2533 --
obs0.2558 7551 96.36 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.805→42.092 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1554 0 0 0 1554
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091582
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9052140
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.975624
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06256
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006272
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.805-3.21060.35971060.29972156X-RAY DIFFRACTION89
3.2106-4.04460.32731560.26772420X-RAY DIFFRACTION100
4.0446-42.090.25841310.22762582X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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