[日本語] English
万見
- PDB-6lm2: Crystal structure of Zinc binding protein ZinT from E. coli -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lm2
タイトルCrystal structure of Zinc binding protein ZinT from E. coli
要素Metal-binding protein ZinT
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Zinc binding protein ZinT from E. coli
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to zinc ion starvation / intracellular zinc ion homeostasis / cellular response to cadmium ion / cadmium ion binding / cellular response to hydrogen peroxide / outer membrane-bounded periplasmic space / zinc ion binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
ZinT domain / ZinT (YodA) periplasmic lipocalin-like zinc-recruitment / Calycin beta-barrel core domain / Calycin / Lipocalin / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Metal-binding protein ZinT
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli 'BL21-GoldpLysS AG'
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.13008410001 Å
データ登録者Xiang, L. / Zhang, G. / Zhou, J.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of Zinc binding protein ZinT from E. coli
著者: Xiang, L. / Zhang, G. / Zhou, J.
履歴
登録2019年12月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 1.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Metal-binding protein ZinT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,8169
ポリマ－21,2931
非ポリマー5238
水68538
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area620 Å2
ΔGint-172 kcal/mol
Surface area10460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.810, 55.810, 153.420
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Space group name HallP4abw2nw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+1/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+3/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+3/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+1/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-202-

ZN

-
要素

#1: タンパク質 Metal-binding protein ZinT


分子量: 21292.750 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
株: 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' / 参照: UniProt: A0A3Z9V4E1, UniProt: P76344*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 38 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.15 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M Zinc acetate, 0.1 M Sodium acetate pH 4.5, 10 %(w/v) PEG 3000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年11月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.13→45.13 Å / Num. obs: 14365 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 24.6 % / Biso Wilson estimate: 36.7608797957 Å2 / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 17.4
反射 シェル解像度: 2.13→2.19 Å / Num. unique obs: 1138 / CC1/2: 0.974

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5YXC

5yxc


解像度: 2.13008410001→38.355 Å / SU ML: 0.257544649448 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34349736043 / 位相誤差: 31.5680159947
Rfactor反射数%反射
Rfree0.27470515772 718 5.04638740512 %
Rwork0.225806772234 --
obs0.228154334809 14228 99.4130799329 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 50.7763735099 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.13008410001→38.355 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1498 0 8 38 1544
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00707612701791536
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8627272546642074
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0495523658994213
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00471797324045269
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.69981973997920
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1301-2.29450.3463654579841240.3134075258122617X-RAY DIFFRACTION98.6326016553
2.2945-2.52540.3435130582771460.2693984829672623X-RAY DIFFRACTION99.0343347639
2.5254-2.89070.3215528274711690.2707896266822634X-RAY DIFFRACTION99.5737122558
2.8907-3.64160.3006367090761110.2297216326082753X-RAY DIFFRACTION99.8953610045
3.6416-38.3550.2245817556641680.1910064494412883X-RAY DIFFRACTION99.8690671031
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 5.83049992863 Å / Origin y: 26.2568392815 Å / Origin z: 67.2037012503 Å
111213212223313233
T0.228938450088 Å2-0.0272779930551 Å2-0.0276932815943 Å2-0.184068704554 Å2-0.00466631505172 Å2--0.20686302597 Å2
L2.38202493213 °2-0.375556206918 °2-0.129277898413 °2-2.58611334946 °20.753121157763 °2--3.95807019622 °2
S0.209088437098 Å °-0.0960927316203 Å °0.0896634674344 Å °-0.131016577082 Å °-0.132764352896 Å °0.0544081160451 Å °-0.307686804033 Å °0.0260681029031 Å °-0.0615935445526 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る