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- PDB-6lkm: Crystal structure of Ribonucleotide reductase R1 subunit, RRM1 in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lkm
タイトルCrystal structure of Ribonucleotide reductase R1 subunit, RRM1 in complex with 5-chloro-N-((1S,2R)-2-(6-fluoro-2,3-dimethylphenyl)-1-(5-oxo-4,5-dihydro-1,3,4-oxadiazol-2-yl)propyl)-4-methyl-3,4-dihydro-2H-benzo[b][1,4]oxazine-8-sulfonamide
要素Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit
キーワードOXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


ribonucleoside-diphosphate reductase activity / pyrimidine nucleobase metabolic process / cell proliferation in forebrain / ribonucleoside diphosphate metabolic process / 2'-deoxyribonucleotide biosynthetic process / positive regulation of G0 to G1 transition / mitochondrial DNA replication / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / ribonucleoside-diphosphate reductase complex / ribonucleoside-diphosphate reductase ...ribonucleoside-diphosphate reductase activity / pyrimidine nucleobase metabolic process / cell proliferation in forebrain / ribonucleoside diphosphate metabolic process / 2'-deoxyribonucleotide biosynthetic process / positive regulation of G0 to G1 transition / mitochondrial DNA replication / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / ribonucleoside-diphosphate reductase complex / ribonucleoside-diphosphate reductase / ribonucleoside-diphosphate reductase activity, thioredoxin disulfide as acceptor / deoxyribonucleotide biosynthetic process / protein heterotetramerization / response to ionizing radiation / DNA synthesis involved in DNA repair / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / centriolar satellite / male gonad development / disordered domain specific binding / nuclear envelope / retina development in camera-type eye / ciliary basal body / DNA repair / neuronal cell body / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
ATP-cone domain / ATP cone domain / ATP-cone domain profile. / Ribonucleotide reductase, class I , alpha subunit / Ribonucleotide reductase large subunit signature. / Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit / Ribonucleotide reductase R1 subunit, N-terminal / Ribonucleotide reductase large subunit, N-terminal / Ribonucleotide reductase, all-alpha domain / Ribonucleotide reductase large subunit, C-terminal / Ribonucleotide reductase, barrel domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-EJ6 / THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE / Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Miyahara, S. / Chong, K.T. / Suzuki, T.
引用ジャーナル: To be published
タイトル: TAS1553, a novel small molecule ribonucleotide reductase (RNR) subunit interaction inhibitor, displays remarkable anti-tumor activity
著者: Miyahara, S. / Hara, S. / Chong, K.T. / Suzuki, T. / Ogino, Y. / Hoshino, T. / Tsukioka, S. / Yano, W. / Suzuki, M. / Otsu, Y. / Yonekura, T. / Ito, S. / Terasaka, M. / Suzuki, T. / Hashimoto, A.
履歴
登録2019年12月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit
B: Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)154,4158
ポリマ－152,3802
非ポリマー2,0356
水46826
1
A: Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,2074
ポリマ－76,1901
非ポリマー1,0173
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area640 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area25690 Å2
手法PISA
2
B: Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,2074
ポリマ－76,1901
非ポリマー1,0173
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area640 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area25790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)227.830, 66.920, 110.000
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 103.820, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit / Ribonucleotide reductase R1 subunit


分子量: 76189.859 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RRM1, RR1 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P23921, ribonucleoside-diphosphate reductase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-TTP / THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE / dTTP


分子量: 482.168 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N2O14P3
#4: 化合物 ChemComp-EJ6 / 5-chloro-N-((1S,2R)-2-(6-fluoro-2,3-dimethylphenyl)-1-(5-oxo-4,5-dihydro-1,3,4-oxadiazol-2-yl)propyl)-4-methyl-3,4-dihydro-2H-benzo[b][1,4]oxazine-8-sulfonamide


分子量: 510.966 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H24ClFN4O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.07 % / Mosaicity: 0.56 °
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Sodium acetate buffer, PEG3350, Lithium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-1A / 波長: 0.997 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年11月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.997 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→110.617 Å / Num. obs: 52639 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 3.1 % / Rpim(I) all: 0.048 / Rrim(I) all: 0.086 / Rsym value: 0.071 / Net I/av σ(I): 7.6 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.55-2.692.70.3282.12065575660.2350.4060.3283.298.6
2.69-2.852.90.2322.82110372190.1620.2840.2324.599.5
2.85-3.052.90.1663.91958168220.1170.2040.166699.5
3.05-3.293.20.1164.82037563040.0770.140.1168.899.4
3.29-3.613.40.0837.71966158140.0530.0990.08311.999.4
3.61-4.033.30.06791727453010.0440.0810.06714.799.7
4.03-4.662.90.0599.41361647010.0410.0720.05916.1100
4.66-5.73.10.05210.51240940150.0350.0630.05216.6100
5.7-8.063.30.04312.71022531240.0280.0520.04317.4100
8.06-64.0543.40.0319.5599917730.0190.0350.0320.299.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
SCALA3.3.22データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2WGH

2wgh


解像度: 2.55→110.617 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.899 / SU B: 13.404 / SU ML: 0.289 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.665 / ESU R Free: 0.333
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2771 2605 5 %RANDOM
Rwork0.2102 ---
obs0.2135 50006 99.43 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 143.7 Å2 / Biso mean: 51.036 Å2 / Biso min: 22.26 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å20 Å2
2---0 Å2-0 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.55→110.617 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10546 0 128 26 10700
Biso mean--57.76 38.54 -
残基数----1333
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.01910911
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.029957
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6681.97114814
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.05323127
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.08551330
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.86724.579487
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.954151874
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.2951552
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.21630
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0212034
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.022178
LS精密化 シェル解像度: 2.55→2.616 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.378 216 -
Rwork0.325 3628 -
all-3844 -
obs--98.49 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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