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- PDB-6lji: X-ray structure of synthetic GB1 domain with mutations K10(DVA), T11V -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lji
タイトルX-ray structure of synthetic GB1 domain with mutations K10(DVA), T11V
要素Immunoglobulin G-binding protein G
キーワードIMMUNE SYSTEM / Synthetic GB1 domain variant / D-aminoacid substitution
機能・相同性
機能・相同性情報


IgG binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
IgG-binding B / B domain / M protein-type anchor domain / GA-like domain / GA-like domain / Immunoglobulin/albumin-binding domain superfamily / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin G-binding protein G
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus sp. group G (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.843 Å
データ登録者Penmatsa, A. / Chatterjee, J. / Majumder, P. / Khatri, B.
資金援助 インド, 2件
組織認可番号国
Department of Science & Technology (DST, India)EMR/2016/006193 インド
Department of Science & Technology (DST, India)IR/SO/LU/0003/2010-PHASE-II インド
引用ジャーナル: Chem Sci / 年: 2020
タイトル: Increasing protein stability by engineering the n -> pi * interaction at the beta-turn.
著者: Khatri, B. / Majumder, P. / Nagesh, J. / Penmatsa, A. / Chatterjee, J.
履歴
登録2019年12月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年8月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22022年2月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / database_2
Item: _citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary / カテゴリ: pdbx_entry_details / Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Immunoglobulin G-binding protein G
B: Immunoglobulin G-binding protein G


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,3072
ポリマ－12,3072
非ポリマー00
水52229
1
A: Immunoglobulin G-binding protein G


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,1541
ポリマ－6,1541
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Immunoglobulin G-binding protein G


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,1541
ポリマ－6,1541
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)90.722, 23.066, 48.395
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 109.040, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: 抗体 Immunoglobulin G-binding protein G / IgG-binding protein G


分子量: 6153.654 Da / 分子数: 2 / 断片: GB1 domain / 変異: K10(DVA), T11V / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Streptococcus sp. group G (バクテリア)
参照: UniProt: P06654
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 29 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 20% PEG 4000, 0.1M MES pH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2019年7月30日 / 詳細: Osmic mirros
放射モノクロメーター: Ni / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.84→38.09 Å / Num. obs: 8079 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 17.64 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.02 / Rpim(I) all: 0.011 / Rrim(I) all: 0.023 / Net I/σ(I): 36.3 / Num. measured all: 32240
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.84-1.883.20.05713024020.9980.0360.06813.878.9
9.03-38.093.30.012798410.0060.01245.695.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
Aimlessデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2QMT

2qmt


解像度: 1.843→23.636 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 45.48 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3281 392 4.87 %
Rwork0.278 7653 -
obs0.2805 8045 94.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 46.49 Å2 / Biso mean: 20.9694 Å2 / Biso min: 8.96 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.843→23.636 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数864 0 0 29 893
Biso mean---25.22 -
残基数----112
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006876
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7431196
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045144
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003154
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.361502
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.8432-2.10980.39891170.3216242591
2.1098-2.65750.35181400.3128255396
2.6575-23.6360.29431350.2481267597

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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