[日本語] English
万見
- PDB-6lh4: Crystal structural of MacroD1-ADPr complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lh4
タイトルCrystal structural of MacroD1-ADPr complex
要素ADP-ribose glycohydrolase MACROD1
キーワードHYDROLASE / MacroD1 / ADPR / catalysis / DNA repair
機能・相同性
機能・相同性情報


O-acetyl-ADP-ribose deacetylase / peptidyl-glutamate ADP-deribosylation / ADP-ribosylglutamate hydrolase activity / protein de-ADP-ribosylation / purine nucleoside metabolic process / deacetylase activity / hydrolase activity, acting on glycosyl bonds / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素 / DNA damage response / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Macro domain / Appr-1"-p processing enzyme / Macro domain / Macro domain profile. / Macro domain-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-AR6 / ADP-ribose glycohydrolase MACROD1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.999 Å
データ登録者Yang, X. / Ma, Y. / Li, Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81672794 中国
引用ジャーナル: DNA Repair (Amst) / 年: 2020
タイトル: Molecular basis for the MacroD1-mediated hydrolysis of ADP-ribosylation.
著者: Yang, X. / Ma, Y. / Li, Y. / Dong, Y. / Yu, L.L. / Wang, H. / Guo, L. / Wu, C. / Yu, X. / Liu, X.
履歴
登録2019年12月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年6月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年2月15日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ADP-ribose glycohydrolase MACROD1
B: ADP-ribose glycohydrolase MACROD1
C: ADP-ribose glycohydrolase MACROD1
D: ADP-ribose glycohydrolase MACROD1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,6798
ポリマ－105,4424
非ポリマー2,2374
水7,494416
1
A: ADP-ribose glycohydrolase MACROD1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,9202
ポリマ－26,3601
非ポリマー5591
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: ADP-ribose glycohydrolase MACROD1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,9202
ポリマ－26,3601
非ポリマー5591
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: ADP-ribose glycohydrolase MACROD1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,9202
ポリマ－26,3601
非ポリマー5591
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: ADP-ribose glycohydrolase MACROD1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,9202
ポリマ－26,3601
非ポリマー5591
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)79.900, 106.200, 79.900
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 120.000, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
ADP-ribose glycohydrolase MACROD1 / MACRO domain-containing protein 1 / O-acetyl-ADP-ribose deacetylase MACROD1 / Protein LRP16 / ...MACRO domain-containing protein 1 / O-acetyl-ADP-ribose deacetylase MACROD1 / Protein LRP16 / [Protein ADP-ribosylaspartate] hydrolase MACROD1 / [Protein ADP-ribosylglutamate] hydrolase MACROD1


分子量: 26360.488 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MACROD1, LRP16 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9BQ69, O-acetyl-ADP-ribose deacetylase, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素
#2: 化合物
ChemComp-AR6 / [(2R,3S,4R,5R)-5-(6-AMINOPURIN-9-YL)-3,4-DIHYDROXY-OXOLAN-2-YL]METHYL [HYDROXY-[[(2R,3S,4R,5S)-3,4,5-TRIHYDROXYOXOLAN-2-YL]METHOXY]PHOSPHORYL] HYDROGEN PHOSPHATE / Adenosine-5-Diphosphoribose


分子量: 559.316 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N5O14P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 416 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.82 %
結晶化温度: 291.1 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.2M Sodium thiocyanate, 20% PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.999→32.896 Å / Num. obs: 78021 / % possible obs: 89 % / 冗長度: 1.895 % / Biso Wilson estimate: 38.733 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.046 / Rrim(I) all: 0.064 / Χ2: 0.979 / Net I/σ(I): 13.12
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2-2.051.90.5731.681921011309101090.6440.8189.4
2.05-2.111.9010.4182.24186321121598030.7850.59187.4
2.11-2.171.8820.3112.83166581073988530.8660.4482.4
2.17-2.241.8880.3073.05165101044187460.8490.43483.8
2.24-2.311.9070.2743.58175171009791880.9040.38791
2.31-2.391.9070.214.2817399986591230.9320.29792.5
2.39-2.481.9120.1715.0616534942586480.9610.24191.8
2.48-2.581.9060.1366.315996924783930.9680.19390.8
2.58-2.71.9150.1097.6214636863076440.9780.15488.6
2.7-2.831.8450.07310.0512748839969110.9910.10382.3
2.83-2.981.9030.06511.4113988788073500.9930.09293.3
2.98-3.161.9210.04416.0513597757170790.9970.06293.5
3.16-3.381.9130.03420.5612396704064790.9980.04892
3.38-3.651.9130.02527.5911403659359620.9980.03690.4
3.65-41.8280.02231.89553605752260.9980.0386.3
4-4.471.8490.01638.998836546047800.9990.02387.5
4.47-5.161.9110.01542.528589480044940.9990.02193.6
5.16-6.321.8970.01540.717023405437020.9990.02291.3
6.32-8.941.8070.01346.124721314026120.9990.01983.2
8.94-32.8961.9410.0159.253171173016340.9990.01594.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.14_3260精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2X47

2x47


解像度: 1.999→32.896 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 31.3 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2848 3688 4.86 %
Rwork0.2401 72160 -
obs0.2422 75848 97.17 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 151.64 Å2 / Biso mean: 47.8011 Å2 / Biso min: 18.51 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.999→32.896 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7404 0 144 416 7964
Biso mean--43.66 44.83 -
残基数----940
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.999-2.02510.28261280.2776268895
2.0251-2.05280.35411510.285278497
2.0528-2.08210.36381520.2968271997
2.0821-2.11320.33081070.2901282697
2.1132-2.14620.32931530.2753272997
2.1462-2.18140.3381350.2675264091
2.1814-2.2190.2981460.2753267595
2.219-2.25930.27941270.2617273496
2.2593-2.30280.27451190.2589281698
2.3028-2.34980.29881670.2389280498
2.3498-2.40090.29461310.2402274998
2.4009-2.45670.29491560.2542281698
2.4567-2.51810.34171600.2428278498
2.5181-2.58620.2037860.2444280498
2.5862-2.66220.32821370.2349288298
2.6622-2.74810.24391430.2346272397
2.7481-2.84630.27731580.229261292
2.8463-2.96020.31261620.2419284699
2.9602-3.09480.30511200.2326280899
3.0948-3.25780.2931740.2394278599
3.2578-3.46170.27931300.2307285799
3.4617-3.72870.2541780.2235277099
3.7287-4.10330.2721420.2273277897
4.1033-4.69560.27191350.2252286398
4.6956-5.91030.28461670.2355280699
5.9103-32.8960.26821240.242286296

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る