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- PDB-6lgm: Crystal structure of an oxido-reductase with mutation and inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lgm
タイトルCrystal structure of an oxido-reductase with mutation and inhibitor
要素Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / oxido-reductase
機能・相同性
機能・相同性情報


Gluconeogenesis / Glycolysis / late endosome lumen / peptidyl-cysteine S-trans-nitrosylation / 転移酵素; 含窒素の基を移すもの; その他の含窒素の基を移すもの / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating) / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activity / canonical glycolysis / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / GAIT complex ...Gluconeogenesis / Glycolysis / late endosome lumen / peptidyl-cysteine S-trans-nitrosylation / 転移酵素; 含窒素の基を移すもの; その他の含窒素の基を移すもの / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating) / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activity / canonical glycolysis / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / GAIT complex / peptidyl-cysteine S-nitrosylase activity / positive regulation of type I interferon production / gluconeogenesis / microtubule cytoskeleton organization / NAD binding / NADP binding / myelin sheath / microtubule cytoskeleton / neuron apoptotic process / microtubule binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of translation / protein stabilization / innate immune response / enzyme binding / mitochondrion / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 ...Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dimethyl fumarate / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / PHOSPHATE ION / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Yang, Y. / Lei, J. / Yin, L.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of an oxido-reductase with mutation and inhibitor
著者: Yang, Y. / Lei, J. / Yin, L.
履歴
登録2019年12月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
B: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
C: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
D: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,15214
ポリマ－143,3444
非ポリマー2,80910
水8,701483
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area19540 Å2
ΔGint-164 kcal/mol
Surface area43080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.820, 137.330, 141.860
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質
Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase / GAPDH / Peptidyl-cysteine S-nitrosylase GAPDH / oxido-reductase


分子量: 35835.895 Da / 分子数: 4 / 変異: C150S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Gapdh, Gapd / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
参照: UniProt: P16858, glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating), 転移酵素; 含窒素の基を移すもの; その他の含窒素の基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: NAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-9HB / Dimethyl fumarate / こはく酸ジメチル


分子量: 146.141 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H10O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 483 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.25 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2M Lithium Sulfate, 0.1M Tris, pH8.5, 25% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2019年4月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→49.335 Å / Num. obs: 58583 / % possible obs: 99.81 % / 冗長度: 12.1 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.104 / Net I/σ(I): 16.97
反射 シェル解像度: 2.4→2.486 Å / Rmerge(I) obs: 0.418 / Num. unique obs: 5770 / CC1/2: 0.963

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4WNC

4wnc


解像度: 2.4→49.335 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.206 2005 3.42 %
Rwork0.1587 --
obs0.1603 58583 99.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 86.49 Å2 / Biso mean: 31.6073 Å2 / Biso min: 12.08 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4→49.335 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10056 0 182 483 10721
Biso mean--37.33 33.95 -
残基数----1332
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00810435
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9414145
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0561604
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061807
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.2856213
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.4-2.46010.23211480.17573986100
2.4601-2.52660.26721360.18174004100
2.5266-2.60090.22281420.18173969100
2.6009-2.68490.24571370.17923999100
2.6849-2.78080.26881410.18024011100
2.7808-2.89210.23341450.18284011100
2.8921-3.02370.22981360.18114029100
3.0237-3.18310.23441410.17074006100
3.1831-3.38250.22821420.16324004100
3.3825-3.64360.20171470.15724078100
3.6436-4.01010.20171460.14514054100
4.0101-4.59010.14571400.12674070100
4.5901-5.78160.16311500.13684114100
5.7816-6.80.19391540.16424399
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -63.8796 Å / Origin y: 42.9994 Å / Origin z: 161.9078 Å
111213212223313233
T0.1597 Å2-0.0005 Å2-0.0079 Å2-0.1583 Å20.0071 Å2--0.1515 Å2
L0.6412 °2-0.0444 °20.0898 °2-0.4934 °2-0.0786 °2--0.603 °2
S0.0294 Å °-0.0471 Å °-0.0523 Å °0.0254 Å °0.0189 Å °0.068 Å °0.0502 Å °-0.0291 Å °-0.0441 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA3 - 335
2X-RAY DIFFRACTION1allA336 - 802
3X-RAY DIFFRACTION1allB3 - 335
4X-RAY DIFFRACTION1allB336 - 802
5X-RAY DIFFRACTION1allC3 - 335
6X-RAY DIFFRACTION1allC336 - 802
7X-RAY DIFFRACTION1allD3 - 335
8X-RAY DIFFRACTION1allD337
9X-RAY DIFFRACTION1allS3 - 517

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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