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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6lgl | ||||||
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タイトル | The atomic structure of varicella-zoster virus A-capsid | ||||||
要素 |
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キーワード | VIRUS / Herpesvirus / varicella-zoster virus / capsid | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 T=16 icosahedral viral capsid / viral capsid assembly / viral process / virion component / viral capsid / host cell nucleus / structural molecule activity / DNA binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Human herpesvirus 3 (水痘・帯状疱疹ウイルス) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.4 Å | ||||||
データ登録者 | Zheng, Q. / Li, S. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2020 タイトル: Near-atomic cryo-electron microscopy structures of varicella-zoster virus capsids. 著者: Wei Wang / Qingbing Zheng / Dequan Pan / Hai Yu / Wenkun Fu / Jian Liu / Maozhou He / Rui Zhu / Yuze Cai / Yang Huang / Zhenghui Zha / Zhenqin Chen / Xiangzhong Ye / Jinle Han / Yuqiong Que / ...著者: Wei Wang / Qingbing Zheng / Dequan Pan / Hai Yu / Wenkun Fu / Jian Liu / Maozhou He / Rui Zhu / Yuze Cai / Yang Huang / Zhenghui Zha / Zhenqin Chen / Xiangzhong Ye / Jinle Han / Yuqiong Que / Ting Wu / Jun Zhang / Shaowei Li / Hua Zhu / Z Hong Zhou / Tong Cheng / Ningshao Xia / 要旨: Varicella-zoster virus (VZV) is a medically important human herpesvirus that causes chickenpox and shingles, but its cell-associated nature has hindered structure studies. Here we report the cryo- ...Varicella-zoster virus (VZV) is a medically important human herpesvirus that causes chickenpox and shingles, but its cell-associated nature has hindered structure studies. Here we report the cryo-electron microscopy structures of purified VZV A-capsid and C-capsid, as well as of the DNA-containing capsid inside the virion. Atomic models derived from these structures show that, despite enclosing a genome that is substantially smaller than those of other human herpesviruses, VZV has a similarly sized capsid, consisting of 955 major capsid protein (MCP), 900 small capsid protein (SCP), 640 triplex dimer (Tri2) and 320 triplex monomer (Tri1) subunits. The VZV capsid has high thermal stability, although with relatively fewer intra- and inter-capsid protein interactions and less stably associated tegument proteins compared with other human herpesviruses. Analysis with antibodies targeting the N and C termini of the VZV SCP indicates that the hexon-capping SCP-the largest among human herpesviruses-uses its N-terminal half to bridge hexon MCP subunits and possesses a C-terminal flexible half emanating from the inner rim of the upper hexon channel into the tegument layer. Correlation of these structural features and functional observations provide insights into VZV assembly and pathogenesis and should help efforts to engineer gene delivery and anticancer vectors based on the currently available VZV vaccine. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6lgl.cif.gz | 4.4 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6lgl.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
PDBx/mmJSON形式 | 6lgl.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6lgl_validation.pdf.gz | 1.5 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6lgl_full_validation.pdf.gz | 1.5 MB | 表示 | |
XML形式データ | 6lgl_validation.xml.gz | 572.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6lgl_validation.cif.gz | 915.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lg/6lgl ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lg/6lgl | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
| x 60
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| x 5
4 |
| x 6
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 155145.359 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Human herpesvirus 3 (水痘・帯状疱疹ウイルス) 参照: UniProt: Q6QCL5 #2: タンパク質 | 分子量: 24440.119 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Human herpesvirus 3 (水痘・帯状疱疹ウイルス) 参照: UniProt: Q6QCN2 #3: タンパク質 | 分子量: 54028.180 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Human herpesvirus 3 (水痘・帯状疱疹ウイルス) 参照: UniProt: Q6QCN5 #4: タンパク質 | 分子量: 34421.914 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Human herpesvirus 3 (水痘・帯状疱疹ウイルス) 参照: UniProt: Q6QCL4 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Human alphaherpesvirus 3 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: Human alphaherpesvirus 3 (水痘・帯状疱疹ウイルス) |
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 56 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
-解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING ONLY |
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対称性 | 点対称性: I (正20面体型対称) |
3次元再構成 | 解像度: 4.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 22983 / 対称性のタイプ: POINT |
原子モデル構築 | プロトコル: AB INITIO MODEL / Target criteria: REAL |