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- PDB-6lfj: Crystal structure of mouse DCAR2 CRD domain complex with IPM2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lfj
タイトルCrystal structure of mouse DCAR2 CRD domain complex with IPM2
要素C-type lectin domain family 4, member b1
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / C-type lectin
機能・相同性
機能・相同性情報


antifungal innate immune response / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / signaling receptor activity / carbohydrate binding / external side of plasma membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
CD209-like, C-type lectin-like domain / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily ...CD209-like, C-type lectin-like domain / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-MYO-INOSITOL-1-PHOSPHATE / alpha-D-mannopyranose / C-type lectin domain family 4, member b1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.84 Å
データ登録者Omahdi, Z. / Horikawa, Y. / Toyonaga, K. / Kakuta, Y. / Yamasaki, S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2020
タイトル: Structural insight into the recognition of pathogen-derived phosphoglycolipids by C-type lectin receptor DCAR.
著者: Omahdi, Z. / Horikawa, Y. / Nagae, M. / Toyonaga, K. / Imamura, A. / Takato, K. / Teramoto, T. / Ishida, H. / Kakuta, Y. / Yamasaki, S.
履歴
登録2019年12月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年3月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年5月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _entity.pdbx_description ..._chem_comp.name / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_type / chem_comp ...atom_type / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z ..._atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z / _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: C-type lectin domain family 4, member b1
B: C-type lectin domain family 4, member b1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,13310
ポリマ－31,7142
非ポリマー1,4198
水5,224290
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2810 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area13990 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)65.689, 72.564, 100.469
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 5分子 AB

#1: タンパク質 C-type lectin domain family 4, member b1 / Dendritic cell immuno-activating receptor beta isoform


分子量: 15856.835 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Clec4b1, Clec4b, Dcar / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9D8Q7
#4: 糖 ChemComp-MAN / alpha-D-mannopyranose / alpha-D-mannose / D-mannose / mannose / α-D-マンノピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DManpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 4種, 295分子

#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-B3P / 2-[3-(2-HYDROXY-1,1-DIHYDROXYMETHYL-ETHYLAMINO)-PROPYLAMINO]-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / 2,2′-(トリメチレンビスイミノ)ビス[2-(ヒドロキシメチル)プロパン-1,3-ジオ-ル]


分子量: 282.334 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C11H26N2O6 / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-IPD / D-MYO-INOSITOL-1-PHOSPHATE


分子量: 258.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H11O9P
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 290 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.98 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: PEG

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2019年10月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.84→48.7 Å / Num. obs: 80659 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 3.5 % / CC1/2: 0.99 / Net I/σ(I): 5.6
反射 シェル解像度: 1.84→1.94 Å / Num. unique obs: 13015 / CC1/2: 0.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6KZR

6kzr


解像度: 1.84→48.7 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 19.97 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1977 3784 4.69 %
Rwork0.1772 76858 -
obs0.1782 80642 99.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 146.11 Å2 / Biso mean: 35.4228 Å2 / Biso min: 14.59 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.84→48.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2176 0 86 290 2552
Biso mean--73.37 45.61 -
残基数----265
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 27

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.84-1.860.32541370.30262822295998
1.86-1.880.33621410.309828272968100
1.88-1.910.26671400.278728402980100
1.91-1.940.29911390.278928602999100
1.94-1.970.2891430.282128923035100
1.97-20.28811390.273328602999100
2-2.030.26971430.243128432986100
2.03-2.060.2641360.239228582994100
2.06-2.10.21571420.232328032945100
2.1-2.140.23611390.219428963035100
2.14-2.190.24761460.215628563002100
2.19-2.230.23821360.214428222958100
2.23-2.290.22671380.20772821295999
2.29-2.340.22721430.206228783021100
2.34-2.410.21461400.200528162956100
2.41-2.480.24971410.19528492990100
2.48-2.560.2281410.18128472988100
2.56-2.650.18421400.17128673007100
2.65-2.750.20431400.179528643004100
2.75-2.880.17131400.164128422982100
2.88-3.030.17071410.163528352976100
3.03-3.220.19171360.157128372973100
3.22-3.470.18211430.146428643007100
3.47-3.820.18191380.137728452983100
3.82-4.370.13061410.12752836297799
4.37-5.510.15481410.12512841298299
5.51-48.70.17071400.17362837297799
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -5.4323 Å / Origin y: 24.7554 Å / Origin z: -13.1159 Å
111213212223313233
T0.1608 Å2-0.0009 Å2-0.0009 Å2-0.1842 Å2-0.0106 Å2--0.1747 Å2
L0.4346 °20.1489 °2-0.3377 °2-1.3876 °2-0.9274 °2--1.3087 °2
S0.0048 Å °0.0259 Å °0.0411 Å °0.0648 Å °0.0594 Å °0.0579 Å °-0.0777 Å °-0.0775 Å °-0.0645 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA75 - 207
2X-RAY DIFFRACTION1allB76 - 207
3X-RAY DIFFRACTION1allCC1
4X-RAY DIFFRACTION1allCa2
5X-RAY DIFFRACTION1allDD401
6X-RAY DIFFRACTION1allDa402
7X-RAY DIFFRACTION1allEE302
8X-RAY DIFFRACTION1allSS1 - 296

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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