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- PDB-6lfb: E. coli Thioesterase I mutant DG -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lfb
タイトルE. coli Thioesterase I mutant DG
要素Acyl-CoA thioesterase I also functions as protease I
キーワードHYDROLASE / Thioesterase / mutant
機能・相同性
機能・相同性情報


arylesterase / lysophospholipase / palmitoyl-CoA hydrolase / long-chain fatty acyl-CoA hydrolase activity / oleoyl-[acyl-carrier-protein] hydrolase / fatty acyl-[ACP] hydrolase activity / phosphatidylcholine lysophospholipase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / arylesterase activity / lipid metabolic process ...arylesterase / lysophospholipase / palmitoyl-CoA hydrolase / long-chain fatty acyl-CoA hydrolase activity / oleoyl-[acyl-carrier-protein] hydrolase / fatty acyl-[ACP] hydrolase activity / phosphatidylcholine lysophospholipase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / arylesterase activity / lipid metabolic process / peptidase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / proteolysis / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Lipase, GDSL, active site / Lipolytic enzymes "G-D-S-L" family, serine active site. / GDSL-like Lipase/Acylhydrolase / : / SGNH hydrolase / SGNH hydrolase-type esterase domain / GDSL-like Lipase/Acylhydrolase family / SGNH hydrolase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Arylesterase / Thioesterase 1/protease 1/lysophospholipase L1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.99 Å
データ登録者Deng, X. / Chen, L. / Yang, G.
引用ジャーナル: Metab. Eng. / 年: 2020
タイトル: Structure-guided reshaping of the acyl binding pocket of 'TesA thioesterase enhances octanoic acid production in E. coli.
著者: Deng, X. / Chen, L. / Hei, M. / Liu, T. / Feng, Y. / Yang, G.Y.
履歴
登録2019年12月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acyl-CoA thioesterase I also functions as protease I


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,0971
ポリマ－20,0971
非ポリマー00
水37821
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area9110 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)50.786, 50.786, 168.376
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Acyl-CoA thioesterase I also functions as protease I / Arylesterase / Multifunctional acyl-CoA thioesterase I/protease I/lysophospholipase L1


分子量: 20096.867 Da / 分子数: 1 / 変異: E168D,Y171G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: J7QCR7, UniProt: P0ADA1*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.46 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Bis-Tris, PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2018年7月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.99→37.69 Å / Num. obs: 14995 / % possible obs: 93.1 % / 冗長度: 15.1 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Rpim(I) all: 0.024 / Rrim(I) all: 0.071 / Net I/σ(I): 20.4
反射 シェル解像度: 1.99→2.09 Å / Rmerge(I) obs: 0.882 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique obs: 1816 / CC1/2: 0.896 / Rpim(I) all: 0.323 / Rrim(I) all: 0.94

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1U8U

1u8u


解像度: 1.99→37.69 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / SU B: 11.147 / SU ML: 0.143 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.194 / ESU R Free: 0.169
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25629 714 4.8 %RANDOM
Rwork0.22708 ---
obs0.22843 14178 92.88 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 1 Å / 減衰半径: 1 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å
原子変位パラメータBiso mean: 65.871 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.38 Å20 Å20 Å2
2---0.38 Å20 Å2
3---0.76 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.99→37.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1416 0 0 21 1437
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0191451
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021337
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2851.8771973
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0982.9383112
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3635178
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.54924.85770
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.79915243
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.607159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.2212
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021618
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02283
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3094.199715
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.3084.196714
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.066.289892
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.0596.293893
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.414.452736
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.414.445734
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.2716.5891081
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined3.749.4221608
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other3.69249.3531606
LS精密化 シェル解像度: 1.99→2.039 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.279 59 -
Rwork0.22 1098 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 8.909 Å / Origin y: -25.161 Å / Origin z: -9.228 Å
111213212223313233
T0.2582 Å2-0.0721 Å20.0417 Å2-0.0881 Å20.0033 Å2--0.0959 Å2
L2.3064 °2-1.3274 °2-0.3753 °2-2.6927 °20.22 °2--3.3151 °2
S0.2043 Å °0.0178 Å °0.1143 Å °-0.1707 Å °-0.0211 Å °0.1776 Å °-0.5548 Å °-0.2117 Å °-0.1832 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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