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- PDB-6les: 3D domain-swapped dimer of the maltose-binding protein fused to a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6les
タイトル3D domain-swapped dimer of the maltose-binding protein fused to a fragment of the focal adhesion kinase
要素Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Focal adhesion kinase 1
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / maltose binding protein / domain-swapping / arm exchange / folding / passenger protein / surface entropy reduction / fixed-arm carrier / dimer / FAK / apo-protein
機能・相同性
機能・相同性情報


netrin-activated signaling pathway / regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / regulation of endothelial cell migration / regulation of epithelial cell migration / detection of muscle stretch / JUN kinase binding / signal complex assembly / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of macrophage proliferation / DCC mediated attractive signaling ...netrin-activated signaling pathway / regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / regulation of endothelial cell migration / regulation of epithelial cell migration / detection of muscle stretch / JUN kinase binding / signal complex assembly / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of macrophage proliferation / DCC mediated attractive signaling / regulation of protein phosphorylation / Signal regulatory protein family interactions / positive regulation of fibroblast migration / regulation of GTPase activity / growth hormone receptor signaling pathway / MET activates PTK2 signaling / regulation of focal adhesion assembly / negative regulation of cell-cell adhesion / positive regulation of wound healing / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / regulation of osteoblast differentiation / Apoptotic cleavage of cellular proteins / establishment of cell polarity / detection of maltose stimulus / positive regulation of macrophage chemotaxis / regulation of cytoskeleton organization / maltose transport complex / regulation of cell adhesion mediated by integrin / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / vascular endothelial cell response to oscillatory fluid shear stress / carbohydrate transport / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / positive regulation of protein kinase activity / negative regulation of anoikis / positive regulation of epithelial cell migration / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / ephrin receptor signaling pathway / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / heart morphogenesis / regulation of cell adhesion / stress fiber / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / EPHB-mediated forward signaling / Integrin signaling / NCAM signaling for neurite out-growth / SH2 domain binding / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / axon guidance / protein tyrosine phosphatase activity / placenta development / molecular function activator activity / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / integrin-mediated signaling pathway / cell chemotaxis / FCGR3A-mediated phagocytosis / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / cell motility / non-specific protein-tyrosine kinase / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / integrin binding / positive regulation of protein phosphorylation / epidermal growth factor receptor signaling pathway / cell migration / regulation of cell shape / regulation of cell population proliferation / actin binding / outer membrane-bounded periplasmic space / protein autophosphorylation / RAF/MAP kinase cascade / protein tyrosine kinase activity / cell cortex / angiogenesis / protein phosphatase binding / periplasmic space / cytoskeleton / Extra-nuclear estrogen signaling / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / ciliary basal body / cilium / positive regulation of cell migration / focal adhesion / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of cell population proliferation / centrosome / DNA damage response / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / ATP binding / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / FERM domain signature 2. / FERM central domain ...Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / PH-like domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ubiquitin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Focal adhesion kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.004 Å
データ登録者Momin, A.A. / Shahul Hameed, U.F. / Arold, S.T.
資金援助 サウジアラビア, 1件
組織認可番号国
Other governmentKAUST - URF/1/2602-01-01 サウジアラビア
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2019
タイトル: Passenger sequences can promote interlaced dimers in a common variant of the maltose-binding protein.
著者: Momin, A.A. / Hameed, U.F.S. / Arold, S.T.
履歴
登録2019年11月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Focal adhesion kinase 1
B: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Focal adhesion kinase 1
X: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Focal adhesion kinase 1
Y: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Focal adhesion kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)175,6076
ポリマ－175,4144
非ポリマー1922
水7,710428
1
A: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Focal adhesion kinase 1
B: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Focal adhesion kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,8033
ポリマ－87,7072
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area22630 Å2
ΔGint-183 kcal/mol
Surface area31210 Å2
手法PISA
2
X: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Focal adhesion kinase 1
Y: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Focal adhesion kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,8033
ポリマ－87,7072
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area22680 Å2
ΔGint-181 kcal/mol
Surface area31690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.910, 71.960, 83.390
Angle α, β, γ (deg.)97.840, 90.030, 106.550
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質
Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Focal adhesion kinase 1 / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP / FADK 1 / Focal adhesion ...MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP / FADK 1 / Focal adhesion kinase-related nonkinase / FRNK / Protein phosphatase 1 regulatory subunit 71 / PPP1R71 / Protein-tyrosine kinase 2 / p125FAK / pp125FAK


分子量: 43853.605 Da / 分子数: 4
変異: surface entropy reduction mutant,D83A,K84A,E173A,N174A,K240A,E360A,K363A,D364A
由来タイプ: 組換発現
詳細: residues 805-832 of the human focal adhesion kinase are C-terminally fused to the maltose-binding protein
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: malE, b4034, JW3994, PTK2, FAK, FAK1 / プラスミド: pJEx411c / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: Q05397, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 428 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.5 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 10.5
詳細: 2000mM Ammonium sulfate, 100mM CAPS/ Sodium hydroxide pH 10.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年7月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→47.49 Å / Num. obs: 93102 / % possible obs: 95.33 % / 冗長度: 8.12 % / Biso Wilson estimate: 46.1 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.1033 / Rpim(I) all: 0.06574 / Rrim(I) all: 0.1229 / Χ2: 0.86 / Net I/σ(I): 8.07
反射 シェル解像度: 2.004→2.076 Å / 冗長度: 1.2 % / Rmerge(I) obs: 0.944 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 8178 / CC1/2: 0.6 / Rpim(I) all: 0.7233 / Χ2: 0.55 / % possible all: 84.49

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0253精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5BMY

5bmy


解像度: 2.004→47.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 13.811 / SU ML: 0.175 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.221 / ESU R Free: 0.174
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2305 4656 5 %RANDOM
Rwork0.1999 ---
obs0.2015 88446 95.37 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.7 Å / 減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å
原子変位パラメータBiso max: 129.9 Å2 / Biso mean: 50.329 Å2 / Biso min: 26.93 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.35 Å20.29 Å20.3 Å2
2--0.34 Å20.58 Å2
3----3.97 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.004→47.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11300 0 10 428 11738
Biso mean--83.57 47.61 -
残基数----1472
LS精密化 シェル解像度: 2.004→2.056 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.368 288 -
Rwork0.3641 5468 -
obs--80.19 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.08830.07381.27783.8231-0.37444.4010.07050.04510.66350.214-0.036-0.1806-0.60250.3337-0.03450.13-0.0822-0.02060.1334-0.08740.350724.841-12.31-25.912
24.05960.01350.39020.90450.05360.97780.06350.4248-0.0768-0.0995-0.00880.0672-0.037-0.0497-0.05470.0178-0.0074-0.01920.195-0.07710.31723.539-25.03-35.178
35.4431-0.2590.52550.52310.03760.4583-0.0394-0.02150.4842-0.1053-0.0456-0.1622-0.05370.14060.0850.0322-0.0137-0.01120.213-0.09460.48832.326-50.087-45.619
43.51220.04380.70972.25610.72043.25390.0305-0.2097-0.022-0.0355-0.04610.12030.2461-0.06520.01560.0228-0.0055-0.0010.1807-0.06530.384311.59-57.03-45.12
57.0781-0.82580.45360.6161-0.12710.3943-0.1088-0.23610.9216-0.0325-0.0396-0.2419-0.05080.04150.14840.019-0.0149-0.03710.2154-0.11610.494839.754-47.99-43.099
63.50050.10570.06750.71890.00511.04220.0860.26870.0871-0.0283-0.04140.0886-0.0707-0.1159-0.04460.0142-0.0042-0.0090.162-0.07120.34763.91-22.423-33.288
79.84631.3551-4.0542.45021.37248.9349-0.13130.91531.2969-0.69630.3372-0.2716-0.4361-0.0341-0.20590.32290.0089-0.05040.7790.10920.6545-4.691-14.75-54.661
85.3704-0.2765-1.4054.3221-0.54.7845-0.06080.0157-0.5503-0.2250.08520.18410.4178-0.35-0.02440.0607-0.05430.00080.0611-0.05530.446233.971-12.6186.927
93.86260.5390.18254.93772.12383.676-0.08020.33460.1595-0.32150.02150.1895-0.0103-0.18080.05860.0567-0.0341-0.02140.081-0.0470.3137.4872.740.114
106.09480.0297-0.43450.7171-0.11860.8031-0.12660.15370.2381-0.01920.039-0.0927-0.00840.09530.08760.0506-0.02670.04910.0494-0.05780.325756.9663.2455.342
116.707-0.17952.70962.6989-0.31294.3168-0.00650.0535-0.1477-0.1320.0239-0.47580.09420.3762-0.01740.02080.01580.08080.1559-0.03530.397976.872-1.7164.691
124.0947-2.35880.5491.4224-0.29270.51530.28910.8537-0.1854-0.217-0.42190.23290.19020.00980.13280.1572-0.0461-0.03890.3953-0.14450.752836.17514.266-12.019
135.66190.0565-0.72250.5512-0.20840.8164-0.1222-0.0948-0.28710.04120.10050.1963-0.0966-0.16870.02180.03780.0101-0.01830.1038-0.01880.421219.05231.9972.105
146.4364-0.0054-0.54252.3582-2.18732.6096-0.1467-0.6347-0.23010.1970.0098-0.0683-0.18680.23620.13690.0798-0.0187-0.02820.1874-0.03970.344849.95233.2397.538
153.4721-0.4475-0.96921.98862.72973.8466-0.0747-0.4303-0.50250.0484-0.0130.0830.0794-0.00510.08770.02230.03390.00940.12860.04770.498632.48626.4817.782
1610.8418-2.37841.98311.4341-1.09831.5826-0.22460.9001-0.0781-0.2480.1592-0.0917-0.0957-0.19230.06540.2141-0.0983-0.04370.4561-0.07010.502220.7929.519-19.09
175.0641-0.29810.00382.8856-0.7015.50140.0318-0.03130.27130.2499-0.0265-0.2864-0.43710.1942-0.00520.0975-0.0472-0.0110.0459-0.07020.394248.80241.5731.257
183.4891-0.56270.31240.74060.13760.7227-0.12250.0692-0.6102-0.05060.07930.14660.0315-0.03990.04320.0226-0.03-0.00140.0719-0.0330.520427.22325.807-1.01
193.01110.03050.49411.04160.00731.2023-0.04260.3011-0.0232-0.1811-0.022-0.16860.16530.23030.06450.06330.01340.07590.1064-0.08440.379163.572-1.0830.017
203.02190.0197-0.35841.0741-0.2241.2576-0.05610.2294-0.0951-0.19770.0231-0.0870.10620.05890.0330.0414-0.00570.0070.0689-0.09270.376649.616-1.2820.583
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A6 - 64
2X-RAY DIFFRACTION2A65 - 173
3X-RAY DIFFRACTION3A174 - 371
4X-RAY DIFFRACTION4B5 - 98
5X-RAY DIFFRACTION5B99 - 172
6X-RAY DIFFRACTION6B173 - 353
7X-RAY DIFFRACTION7B354 - 373
8X-RAY DIFFRACTION8X5 - 64
9X-RAY DIFFRACTION9X65 - 98
10X-RAY DIFFRACTION10X99 - 132
11X-RAY DIFFRACTION11X133 - 154
12X-RAY DIFFRACTION12X155 - 201
13X-RAY DIFFRACTION13X202 - 268
14X-RAY DIFFRACTION14X269 - 297
15X-RAY DIFFRACTION15X298 - 334
16X-RAY DIFFRACTION16X335 - 371
17X-RAY DIFFRACTION17Y5 - 64
18X-RAY DIFFRACTION18Y65 - 174
19X-RAY DIFFRACTION19Y175 - 268
20X-RAY DIFFRACTION20Y269 - 374

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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