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- PDB-6lb8: Crystal structure of the Ca2+-free T4L-MICU1-MICU2 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lb8
タイトルCrystal structure of the Ca2+-free T4L-MICU1-MICU2 complex
要素
  • Calcium uptake protein 2, mitochondrial
  • Endolysin,Calcium uptake protein 1, mitochondrial
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Calcium binding protein / Mitochondrial / Uniporter / EF-hand
機能・相同性
機能・相同性情報


mitochondrial crista junction / negative regulation of mitochondrial calcium ion concentration / regulation of cellular hyperosmotic salinity response / positive regulation of cristae formation / mitochondrial calcium ion transmembrane transport / Processing of SMDT1 / uniplex complex / positive regulation of mitochondrial calcium ion concentration / Mitochondrial calcium ion transport / mitochondrial calcium ion homeostasis ...mitochondrial crista junction / negative regulation of mitochondrial calcium ion concentration / regulation of cellular hyperosmotic salinity response / positive regulation of cristae formation / mitochondrial calcium ion transmembrane transport / Processing of SMDT1 / uniplex complex / positive regulation of mitochondrial calcium ion concentration / Mitochondrial calcium ion transport / mitochondrial calcium ion homeostasis / calcium import into the mitochondrion / calcium ion sensor activity / cellular response to calcium ion starvation / calcium ion import / calcium channel inhibitor activity / viral release from host cell by cytolysis / calcium channel regulator activity / peptidoglycan catabolic process / calcium channel complex / Mitochondrial protein degradation / cellular response to calcium ion / mitochondrial membrane / defense response / protein homooligomerization / mitochondrial intermembrane space / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / host cell cytoplasm / mitochondrial inner membrane / defense response to bacterium / protein heterodimerization activity / calcium ion binding / mitochondrion / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Calcium uptake protein 1/2/3 / EF hand / EF-hand domain pair / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / : / Glycoside hydrolase, family 24 / Phage lysozyme / Lysozyme domain superfamily / EF-hand, calcium binding motif ...Calcium uptake protein 1/2/3 / EF hand / EF-hand domain pair / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / : / Glycoside hydrolase, family 24 / Phage lysozyme / Lysozyme domain superfamily / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Lysozyme-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Endolysin / Calcium uptake protein 2, mitochondrial / Calcium uptake protein 1, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia virus T4 (ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.283 Å
データ登録者Wu, W. / Shen, Q. / Zheng, J. / Jia, Z.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China21773014 中国
引用
ジャーナル: Embo J. / 年: 2020
タイトル: The structure of the MICU1-MICU2 complex unveils the regulation of the mitochondrial calcium uniporter.
著者: Wu, W. / Shen, Q. / Zhang, R. / Qiu, Z. / Wang, Y. / Zheng, J. / Jia, Z.
#1: ジャーナル: Embo Rep. / 年: 2019
タイトル: The crystal structure of MICU2 provides insight into Ca 2+ binding and MICU1-MICU2 heterodimer formation.
著者: Wu, W. / Shen, Q. / Lei, Z. / Qiu, Z. / Li, D. / Pei, H. / Zheng, J. / Jia, Z.
履歴
登録2019年11月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年1月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22021年3月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Endolysin,Calcium uptake protein 1, mitochondrial
B: Calcium uptake protein 2, mitochondrial
C: Endolysin,Calcium uptake protein 1, mitochondrial
D: Calcium uptake protein 2, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)198,0824
ポリマ－198,0824
非ポリマー00
水00
1
A: Endolysin,Calcium uptake protein 1, mitochondrial
B: Calcium uptake protein 2, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,0412
ポリマ－99,0412
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2050 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area38550 Å2
手法PISA
2
C: Endolysin,Calcium uptake protein 1, mitochondrial
D: Calcium uptake protein 2, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,0412
ポリマ－99,0412
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2110 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area38550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.339, 133.296, 178.023
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Endolysin,Calcium uptake protein 1, mitochondrial / Lysis protein / Lysozyme / Muramidase / Atopy-related autoantigen CALC / ara CALC / Calcium-binding ...Lysis protein / Lysozyme / Muramidase / Atopy-related autoantigen CALC / ara CALC / Calcium-binding atopy-related autoantigen 1


分子量: 60321.707 Da / 分子数: 2 / 変異: C54T,C97A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The fusion protein of T4L Endolysin, Linker, and Calcium uptake protein 1
由来: (組換発現) Escherichia virus T4 (ウイルス), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: e, T4Tp126, MICU1, CALC, CBARA1 / プラスミド: pET-28b(+) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: D9IEF7, UniProt: Q9BPX6, lysozyme
#2: タンパク質 Calcium uptake protein 2, mitochondrial / EF-hand domain-containing family member A1


分子量: 38719.238 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MICU2, EFHA1 / プラスミド: pET-28b(+) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8IYU8

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.24 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 2% tacsimate pH 5.0, 0.1 M sodium citrate pH 5.0, 12% (w/v) PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97892 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年3月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97892 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.283→49.06 Å / Num. obs: 29560 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 13 % / CC1/2: 0.958 / Rmerge(I) obs: 0.1947 / Rrim(I) all: 0.2028 / Net I/σ(I): 15.12
反射 シェル解像度: 3.283→3.401 Å / 冗長度: 12.9 % / Rmerge(I) obs: 0.505 / Num. unique obs: 2680 / CC1/2: 0.937 / Rrim(I) all: 0.5255 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-3000v705cデータ削減
HKL-3000v705cデータスケーリング
PHENIX1.10.1_2155位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4NSC, 6IIH

4nsc

6iih


解像度: 3.283→49.056 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.33 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2494 1992 6.81 %
Rwork0.1835 27251 -
obs0.188 29243 98.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 128.61 Å2 / Biso mean: 39.8777 Å2 / Biso min: 4.94 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.283→49.056 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12694 0 0 0 12694
残基数----1556
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01412928
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.29417313
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071862
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.012224
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.0177790
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3.2833-3.36540.35741270.2249173990
3.3654-3.45630.29831420.20141937100
3.4563-3.5580.28311410.20571920100
3.558-3.67280.26871410.19561923100
3.6728-3.8040.27961430.18491957100
3.804-3.95630.26331430.1751953100
3.9563-4.13630.2421420.17611937100
4.1363-4.35420.22651430.17211944100
4.3542-4.62680.21011430.15711971100
4.6268-4.98370.20571450.16231968100
4.9837-5.48470.25151430.18131951100
5.4847-6.27690.2641470.20552007100
6.2769-7.90290.25991470.20822016100
7.9029-49.0560.21981450.1712202896

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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