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- PDB-6l65: Sirtuin 2 protein with H3K18 myristoylated peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6l65
タイトルSirtuin 2 protein with H3K18 myristoylated peptide
要素
  • NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-2
  • PRO-ARG-LYS-GLN-LEU
キーワードTRANSFERASE / Sirtuin / myristoylation
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to caloric restriction / negative regulation of oligodendrocyte progenitor proliferation / negative regulation of striated muscle tissue development / negative regulation of satellite cell differentiation / histone H4K16 deacetylase activity, NAD-dependent / positive regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of meiotic nuclear division / NAD-dependent protein demyristoylase activity / NAD-dependent protein depalmitoylase activity / paranodal junction ...cellular response to caloric restriction / negative regulation of oligodendrocyte progenitor proliferation / negative regulation of striated muscle tissue development / negative regulation of satellite cell differentiation / histone H4K16 deacetylase activity, NAD-dependent / positive regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of meiotic nuclear division / NAD-dependent protein demyristoylase activity / NAD-dependent protein depalmitoylase activity / paranodal junction / peptidyl-lysine deacetylation / tubulin deacetylation / lateral loop / NLRP3 inflammasome complex assembly / negative regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / mitotic nuclear membrane reassembly / tubulin deacetylase activity / paranode region of axon / regulation of exit from mitosis / positive regulation of fatty acid biosynthetic process / Schmidt-Lanterman incisure / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / NAD-dependent protein lysine deacetylase activity / regulation of phosphorylation / protein acetyllysine N-acetyltransferase / myelination in peripheral nervous system / rDNA heterochromatin formation / protein deacetylation / positive regulation of oocyte maturation / histone deacetylase activity, NAD-dependent / juxtaparanode region of axon / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / chromatin silencing complex / meiotic spindle / protein lysine deacetylase activity / regulation of myelination / response to redox state / positive regulation of DNA binding / histone deacetylase activity / histone acetyltransferase binding / negative regulation of fat cell differentiation / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / positive regulation of cell division / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / NAD+ binding / positive regulation of execution phase of apoptosis / glial cell projection / subtelomeric heterochromatin formation / heterochromatin / lipid catabolic process / cellular response to epinephrine stimulus / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / centriole / substantia nigra development / negative regulation of autophagy / epigenetic regulation of gene expression / ubiquitin binding / meiotic cell cycle / negative regulation of protein catabolic process / autophagy / spindle / histone deacetylase binding / mitotic spindle / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / heterochromatin formation / myelin sheath / chromosome / growth cone / cellular response to oxidative stress / midbody / perikaryon / cellular response to hypoxia / DNA-binding transcription factor binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / microtubule / chromosome, telomeric region / regulation of cell cycle / innate immune response / cell division / negative regulation of DNA-templated transcription / centrosome / chromatin binding / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / zinc ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Sirtuin, class I / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
MYRISTIC ACID / NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Chen, L.F.
資金援助 香港, 1件
組織認可番号国
The University Grants Committee, Research Grants Council (RGC)HKU/C7037-14G 香港
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Sirtuin 2 protein with H3K18 myristoylated peptide
著者: Chen, L.F.
履歴
登録2019年10月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-2
C: PRO-ARG-LYS-GLN-LEU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,6284
ポリマ－35,3342
非ポリマー2942
水6,792377
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1710 Å2
ΔGint3 kcal/mol
Surface area14300 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)36.062, 73.399, 55.693
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.860, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-2 / Regulatory protein SIR2 homolog 2 / SIR2-like protein 2


分子量: 34691.016 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SIRT2, SIR2L, SIR2L2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8IXJ6, protein acetyllysine N-acetyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド PRO-ARG-LYS-GLN-LEU


分子量: 642.790 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-MYR / MYRISTIC ACID / ミリスチン酸


分子量: 228.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H28O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 377 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.31 %
結晶化温度: 293.1 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 6.5 / 詳細: 0.1M MES, pH 6.5, 6%-20% (w/v) PEG 10000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97906 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2018年5月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97906 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.58→55.6 Å / Num. obs: 29350 / % possible obs: 74 % / 冗長度: 6.06 % / CC1/2: 0.992 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 1.58→1.66 Å / Num. unique obs: 1169 / CC1/2: 0.522

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4R8M

4r8m


解像度: 1.8→55.594 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 23.14
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2184 1203 4.8 %
Rwork0.1769 --
obs0.1789 25060 93.3 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 100.54 Å2 / Biso mean: 20.5053 Å2 / Biso min: 1.17 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.8→55.594 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2334 0 15 377 2726
Biso mean--24.86 30.51 -
残基数----292
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072450
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9553307
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053360
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006421
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.7582069
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.8-1.87210.36161040.35185167
1.8721-1.95730.33411230.2401228981
1.9573-2.06050.21221340.1963276598
2.0605-2.18960.26251450.17952813100
2.1896-2.35860.21151430.1743282399
2.3586-2.5960.20781330.1692282999
2.596-2.97160.23411440.1667282799
2.9716-3.74380.19691390.1553279698
3.7438-55.570.16181380.1529286498
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -8.3544 Å / Origin y: 6.3871 Å / Origin z: -8.6197 Å
111213212223313233
T0.0155 Å20.0065 Å2-0.0101 Å2-0.0182 Å2-0.0015 Å2--0.0021 Å2
L0.2767 °2-0.0667 °2-0.1669 °2-0.2305 °20.1164 °2--0.2908 °2
S-0.0073 Å °0.0722 Å °-0.1097 Å °-0.03 Å °0.0048 Å °-0.0287 Å °-0.0309 Å °-0.1203 Å °0.0213 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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