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- PDB-6l63: Human Coagulation Factor XIIa (FXIIa) bound with the macrocyclic ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6l63
タイトルHuman Coagulation Factor XIIa (FXIIa) bound with the macrocyclic peptide F3 containing two (1S,2S)-2-ACHC residues
要素
  • Coagulation factor XII
  • F3
キーワードBLOOD CLOTTING / Enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


coagulation factor XIIa / plasma kallikrein-kinin cascade / Factor XII activation / Defective SERPING1 causes hereditary angioedema / response to misfolded protein / positive regulation of plasminogen activation / blood coagulation, intrinsic pathway / misfolded protein binding / positive regulation of fibrinolysis / zymogen activation ...coagulation factor XIIa / plasma kallikrein-kinin cascade / Factor XII activation / Defective SERPING1 causes hereditary angioedema / response to misfolded protein / positive regulation of plasminogen activation / blood coagulation, intrinsic pathway / misfolded protein binding / positive regulation of fibrinolysis / zymogen activation / Defective factor XII causes hereditary angioedema / protein autoprocessing / positive regulation of blood coagulation / rough endoplasmic reticulum / fibrinolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / protein processing / blood coagulation / collagen-containing extracellular matrix / innate immune response / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Coagulation factor XII/hepatocyte growth factor activator / Fibronectin type I domain / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. / Fibronectin type-I domain profile. / Fibronectin type 1 domain / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. ...Coagulation factor XII/hepatocyte growth factor activator / Fibronectin type I domain / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. / Fibronectin type-I domain profile. / Fibronectin type 1 domain / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / EGF-like domain / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / : / Epidermal growth factor-like domain. / Kringle-like fold / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
triacetyl-beta-chitotriose / ACETYL GROUP / Coagulation factor XII
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Sengoku, T. / Katoh, T. / Hirata, K. / Suga, H. / Ogata, K.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Japan Science and Technology 日本
Japan Society for the Promotion of Science 日本
引用ジャーナル: Nat.Chem. / 年: 2020
タイトル: Ribosomal synthesis and de novo discovery of bioactive foldamer peptides containing cyclic beta-amino acids.
著者: Katoh, T. / Sengoku, T. / Hirata, K. / Ogata, K. / Suga, H.
履歴
登録2019年10月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年11月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_rmsd_angle / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.12023年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Coagulation factor XII
B: F3
C: Coagulation factor XII
D: F3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,9268
ポリマ－56,7864
非ポリマー1,1404
水00
1
A: Coagulation factor XII
B: F3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8614
ポリマ－28,3932
非ポリマー4682
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2570 Å2
ΔGint8 kcal/mol
Surface area11010 Å2
手法PISA
2
C: Coagulation factor XII
D: F3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0654
ポリマ－28,3932
非ポリマー6722
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2710 Å2
ΔGint10 kcal/mol
Surface area11030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.260, 105.520, 123.540
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 373 through 420 or (resid 421...
21(chain C and (resid 373 through 433 or resid 435...
12chain B
22chain D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111(chain A and (resid 373 through 420 or (resid 421...A373 - 420
121(chain A and (resid 373 through 420 or (resid 421...A421
211(chain C and (resid 373 through 433 or resid 435...C373 - 433
221(chain C and (resid 373 through 433 or resid 435...C435 - 490
231(chain C and (resid 373 through 433 or resid 435...C500 - 525
241(chain C and (resid 373 through 433 or resid 435...C527 - 569
251(chain C and (resid 373 through 433 or resid 435...C578 - 615
112chain BB1 - 19
212chain DD1 - 19

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 Coagulation factor XII / Hageman factor / HAF


分子量: 26127.395 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00748, coagulation factor XIIa
#2: タンパク質・ペプチド F3


分子量: 2265.533 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / triacetyl-beta-chitotriose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 阻害剤 / 分子量: 627.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: triacetyl-beta-chitotriose
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1-1/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 化合物 ChemComp-ACE / ACETYL GROUP / アセトアルデヒド


分子量: 44.053 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.37 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100 mM Bis-Tris pH 6.0~6.5, 24~26% PEG3350, and 200 mM NaCl or 200 mM ammonium acetate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年7月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→14.963 Å / Num. obs: 18309 / % possible obs: 98.93 % / 冗長度: 44.5 % / CC1/2: 0.966 / Net I/σ(I): 6.23
反射 シェル解像度: 3→3.106 Å / Num. unique obs: 1809 / CC1/2: 0.721

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.16_3546精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6B77

6b77


解像度: 3→14.963 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 32.02 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3024 1708 9.33 %
Rwork0.2579 16591 -
obs0.262 18299 99.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 188.58 Å2 / Biso mean: 37.7119 Å2 / Biso min: 7.36 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3→14.963 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3727 0 70 0 3797
Biso mean--44.9 --
残基数----495
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A1649X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.089
12C1649X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.089
21B162X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.074
22D162X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.074
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
3.0002-3.08770.42011450.35551360
3.0877-3.18650.36451430.31181347
3.1865-3.29920.33771350.29551368
3.2992-3.42970.31991420.27731365
3.4297-3.58380.29871370.23781363
3.5838-3.76990.28111430.24061367
3.7699-4.00180.28151410.22241376
4.0018-4.3040.2521410.21591376
4.304-4.72470.24441400.22471379
4.7247-5.38040.29131440.23991401
5.3804-6.67690.30741450.27491417
6.6769-14.9630.32011520.28411472

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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