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万見
- PDB-6l2h: CGTase mutant-Y167H -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6l2h
タイトルCGTase mutant-Y167H
要素Alpha-cyclodextrin glucanotransferase
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Bacillus sp. 602-1 / Product specificity
機能・相同性
機能・相同性情報


cyclomaltodextrin glucanotransferase / cyclomaltodextrin glucanotransferase activity / starch binding / alpha-amylase activity / transferase activity / carbohydrate metabolic process / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Carbohydrate binding module family 20 / Starch binding domain / CBM20 (carbohydrate binding type-20) domain profile. / Starch binding domain / Carbohydrate-binding-like fold / Alpha-amylase, C-terminal domain / Aamy_C / Alpha amylase / IPT/TIG domain / IPT domain ...Carbohydrate binding module family 20 / Starch binding domain / CBM20 (carbohydrate binding type-20) domain profile. / Starch binding domain / Carbohydrate-binding-like fold / Alpha-amylase, C-terminal domain / Aamy_C / Alpha amylase / IPT/TIG domain / IPT domain / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycosidases / Immunoglobulin E-set / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cyclomaltodextrin glucanotransferase / Alpha-cyclodextrin glucanotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Paenibacillus macerans (バクテリア)
手法X線回折 / 多波長異常分散 / 解像度: 2.096 Å
データ登録者Fan, T.W. / Hou, A.Q. / Chao, Y.P. / Sun, Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31171643 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure basis of a mutant a-CGTase tyrosine167histidine from Bacillus sp. 602-1 with enhanced a-CD production
著者: Fan, T.W.
履歴
登録2019年10月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-cyclodextrin glucanotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,2123
ポリマ－74,1311
非ポリマー802
水9,296516
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)65.939, 78.448, 135.808
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Alpha-cyclodextrin glucanotransferase / a-CGTase


分子量: 74131.391 Da / 分子数: 1 / 変異: Y167H,V478T,A536V / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Paenibacillus macerans (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: S5ZJ19, UniProt: P04830*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 516 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.08 %
結晶化温度: 298 K / 手法: batch mode / pH: 8.5
詳細: 15% PEG 4000, 0.05M Tris-HCl, 0.1M sodium acetate buffer, 25mM Na2HPO4, 150mM NaCl, 10mM imidazole, pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2013年10月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.09→39.21 Å / Num. obs: 41763 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 20.5
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / Rmerge(I) obs: 0.25 / Mean I/σ(I) obs: 5.3 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALAデータスケーリング
PHENIXv1.0精密化
CrystalClearデータ収集
MOSFLMデータ削減
PHASES位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.096→39.209 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 18.57
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1948 2106 5.04 %
Rwork0.1565 --
obs0.1584 41763 99.11 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 87.55 Å2 / Biso mean: 28.061 Å2 / Biso min: 8.66 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.096→39.209 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5233 0 2 516 5751
Biso mean--24.69 35.27 -
残基数----687
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0075359
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9657305
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.8491847
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049799
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004963
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.096-2.14450.20171210.1612409X-RAY DIFFRACTION92
2.1445-2.19820.23561280.16232668X-RAY DIFFRACTION100
2.1982-2.25760.21691260.16462632X-RAY DIFFRACTION100
2.2576-2.3240.22771570.16612618X-RAY DIFFRACTION100
2.324-2.3990.21521590.16032608X-RAY DIFFRACTION100
2.399-2.48470.18991390.16162612X-RAY DIFFRACTION100
2.4847-2.58420.19711410.16852646X-RAY DIFFRACTION100
2.5842-2.70180.22581430.18042671X-RAY DIFFRACTION100
2.7018-2.84420.24771320.18442643X-RAY DIFFRACTION100
2.8442-3.02230.20341430.18182657X-RAY DIFFRACTION100
3.0223-3.25560.23171440.16992639X-RAY DIFFRACTION100
3.2556-3.5830.18471300.15332678X-RAY DIFFRACTION99
3.583-4.1010.16331510.13112677X-RAY DIFFRACTION99
4.101-5.1650.15391450.12662679X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -4.7484 Å / Origin y: 11.5017 Å / Origin z: -20.0335 Å
111213212223313233
T0.1099 Å2-0.0004 Å20.0016 Å2-0.1035 Å20.0027 Å2--0.1093 Å2
L0.1067 °2-0.0316 °20.0076 °2-0.0695 °20.0665 °2--0.0911 °2
S0.0128 Å °0.0191 Å °-0.0098 Å °-0.001 Å °-0.0182 Å °-0.0114 Å °0.0004 Å °-0.0074 Å °-0 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA32 - 802
2X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 516

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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