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万見
- PDB-6l25: Deoxyribonuclease from Staphylococcus aureus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6l25
タイトルDeoxyribonuclease from Staphylococcus aureus
要素Deoxyribonuclease YcfH
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / DNA binding protein / DNase / RNase / DNA repair system.
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA nuclease activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドデオキシリボヌクレアーゼ / exonuclease activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Uncharacterised hydrolase TatD-type / TatD deoxyribonuclease family signature 1. / TatD deoxyribonuclease family signature 3. / Deoxyribonuclease, TatD-related, conserved site / 3'-5' ssDNA/RNA exonuclease TatD-like / TatD related DNase / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / PHOSPHATE ION / Deoxyribonuclease YcfH
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Lee, K.-Y. / Kim, D.-G. / Lee, B.-J.
資金援助 韓国, 4件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea)NRF-2018R1A2A1A19018526 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)NRF-2018R1A5A2024425 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)NRF-2016R1C1B2014609 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)NRF-2019R1H1A1102102 韓国
引用ジャーナル: Iucrj / 年: 2020
タイトル: A structural study of TatD from Staphylococcus aureus elucidates a putative DNA-binding mode of a Mg2+-dependent nuclease.
著者: Lee, K.-Y. / Cheon, S.-H. / Kim, D.-G. / Lee, S.J. / Lee, B.-J.
履歴
登録2019年10月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Deoxyribonuclease YcfH
B: Deoxyribonuclease YcfH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,43610
ポリマ－62,8212
非ポリマー6158
水3,081171
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)47.627, 77.832, 77.378
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.810, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Deoxyribonuclease YcfH / Hydrolase TatD / Hydrolase / TatD family / Metal-dependent DNase / Mg-dependent DNase / Putative ...Hydrolase TatD / Hydrolase / TatD family / Metal-dependent DNase / Mg-dependent DNase / Putative deoxyribonuclease YcfH / TatD family deoxyribonuclease


分子量: 31410.607 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
遺伝子: yabD, tatP, ycfH, ycfH_1, BN1321_120011, C7P97_09010, CSC83_12190, CSC87_02770, EP54_03105, EQ90_10980, ERS072840_02446, HMPREF3211_00370, M1K003_2676, NCTC10654_00570, NCTC10702_00886, ...遺伝子: yabD, tatP, ycfH, ycfH_1, BN1321_120011, C7P97_09010, CSC83_12190, CSC87_02770, EP54_03105, EQ90_10980, ERS072840_02446, HMPREF3211_00370, M1K003_2676, NCTC10654_00570, NCTC10702_00886, NCTC13131_01111, NCTC5664_00191, NCTC7878_00052, RK64_02970, SAMEA1708674_03251
発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
参照: UniProt: W8U6D8, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドデオキシリボヌクレアーゼ
#2: 化合物
ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 171 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.35 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 2.4 M sodium malonate, pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2018年6月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→30 Å / Num. obs: 47022 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 9.6 % / CC1/2: 0.989 / Net I/σ(I): 41.9
反射 シェル解像度: 1.85→1.88 Å / 冗長度: 7.8 % / Num. unique obs: 2125 / CC1/2: 0.872 / % possible all: 89.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
PDB_EXTRACTv3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.85→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 3.007 / SU ML: 0.093 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.159 / ESU R Free: 0.139 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2356 2398 5.1 %RANDOM
Rwork0.2105 ---
obs0.2118 44183 97.61 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 121.61 Å2 / Biso mean: 25.49 Å2 / Biso min: 12.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.06 Å20 Å2-0.21 Å2
2---1.15 Å2-0 Å2
3----0.8 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.85→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4088 0 24 171 4283
Biso mean--32.39 30.27 -
残基数----509
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0134192
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0173885
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7691.6445677
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3811.5769039
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5345507
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.50123.421228
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.16415714
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.3331522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2545
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.024637
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02829
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.898 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.299 175 -
Rwork0.258 2917 -
all-3092 -
obs--87.97 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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