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- PDB-4q80: Neutrophil serine protease 4 (PRSS57) with val-leu-lys-chlorometh... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4q80 | |||||||||
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Title | Neutrophil serine protease 4 (PRSS57) with val-leu-lys-chloromethylketone (VLK-cmk) | |||||||||
![]() | Serine protease 57 | |||||||||
![]() | HYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / trypsin homology / peptidase / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex | |||||||||
Function / homology | ![]() Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Serine endopeptidases / serine-type peptidase activity / azurophil granule lumen / heparin binding / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Eigenbrot, C. / Lin, S.J. / Dong, K.C. | |||||||||
![]() | ![]() Title: Structures of neutrophil serine protease 4 reveal an unusual mechanism of substrate recognition by a trypsin-fold protease. Authors: Lin, S.J. / Dong, K.C. / Eigenbrot, C. / van Lookeren Campagne, M. / Kirchhofer, D. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 198.3 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 159.1 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 4q7xC ![]() 4q7yC ![]() 4q7zC ![]() 1hneS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 27002.900 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q6UWY2, Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Serine endopeptidases #2: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #3: Sugar | ChemComp-NAG / | #4: Chemical | Sequence details | NATURAL VARIANT DESCRIBED IN THE UNIPROT ENTRY Q6UWY2 | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.34 Å3/Da / Density % sol: 47.35 % |
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Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 Details: 20% PEG-3350, 0.2 M potassium acetate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 110 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Oct 5, 2011 |
Radiation | Monochromator: Si(220) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9774 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.07→50 Å / Num. all: 9241 / Num. obs: 9240 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 80.67 Å2 / Rsym value: 0.154 / Net I/σ(I): 12.5 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1HNE Resolution: 3.07→44.85 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9241 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8774 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / Stereochemistry target values: Engh & Huber
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Displacement parameters | Biso mean: 62.37 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.538 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.07→44.85 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 3.07→3.43 Å / Total num. of bins used: 5
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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