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- PDB-6l1e: Crystal structure of middle domain of hSSRP1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6l1e
タイトルCrystal structure of middle domain of hSSRP1
要素FACT complex subunit SSRP1
キーワードCHAPERONE / histone chaperone
機能・相同性
機能・相同性情報


FACT complex / regulation of chromatin organization / nucleosome disassembly / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat ...FACT complex / regulation of chromatin organization / nucleosome disassembly / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / nucleosome binding / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / nucleosome assembly / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / histone binding / DNA replication / DNA repair / nucleolus / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / FACT complex subunit SSRP1, C-terminal domain / : / SSRP1 PH domain / FACT complex subunit SSRP1/POB3 / SSRP1, dimerization domain / FACT complex subunit SSRP1/POB3, N-terminal PH domain / SSRP1 domain superfamily / : / Structure-specific recognition protein (SSRP1) ...: / FACT complex subunit SSRP1, C-terminal domain / : / SSRP1 PH domain / FACT complex subunit SSRP1/POB3 / SSRP1, dimerization domain / FACT complex subunit SSRP1/POB3, N-terminal PH domain / SSRP1 domain superfamily / : / Structure-specific recognition protein (SSRP1) / POB3-like N-terminal PH domain / Histone chaperone RTT106/FACT complex subunit SPT16-like, middle domain / Histone chaperone Rttp106-like, middle domain / Histone chaperone Rttp106-like / HMG (high mobility group) box / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
FACT complex subunit SSRP1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.0939 Å
データ登録者Li, H.Y. / Hu, T.T. / Dou, Y.S. / Su, D.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号
National Natural Science Foundation of China31370735 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of middle domain of hSSRP1
著者: Li, H.Y. / Hu, T.T. / Dou, Y.S. / Su, D.
履歴
登録2019年9月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年1月20日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation_author
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FACT complex subunit SSRP1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,4601
ポリマ-27,4601
非ポリマー00
2,378132
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area11520 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)39.002, 66.210, 84.501
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 FACT complex subunit SSRP1


分子量: 27459.678 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SSRP1, FACT80 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q08945
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 132 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.09 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 10mM MES pH4.0, 12.5% 2-propanol, 20%(w/v) PEG 2000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.0939→26.3 Å / Num. obs: 13367 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 35.54 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Net I/σ(I): 26.94
反射 シェル解像度: 2.0939→2.18 Å / Rmerge(I) obs: 0.376 / Num. unique obs: 1270

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PHENIXモデル構築
PHASER位相決定
PHENIX1.11.1_2575精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2GCJ
解像度: 2.0939→26.3 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 23.89
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2245 705 5.27 %
Rwork0.1859 --
obs0.1878 13367 99.37 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 90.4 Å2 / Biso mean: 38.7856 Å2 / Biso min: 25.02 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.0939→26.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1841 0 0 132 1973
Biso mean---43.51 -
残基数----223
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071885
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8652536
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055273
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006323
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.3781129
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.0939-2.25550.31221400.2179241497
2.2555-2.48240.26711340.21252515100
2.4824-2.84120.27241480.21322512100
2.8412-3.57820.20031580.18542533100
3.5782-26.30.21250.16762688100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5619-0.0002-0.08340.32640.04140.85660.02090.04970.0146-0.08650.0181-0.0362-0.09190.19810.00010.3263-0.0037-0.01460.33120.00650.336110.4231-6.211-2.9714
20.10280.0581-0.15940.3137-0.08340.2118-0.2144-0.17540.5020.9863-0.10831.3546-0.5099-0.184-0.00590.5282-0.03480.12520.4685-0.06090.739-1.9676-2.537113.7956
30.37970.37540.70510.1397-0.35811.1756-0.0476-0.0370.0452-0.0001-0.02840.0579-0.00180.0362-00.30040.01330.01910.3153-0.01020.31980.683-11.2188-13.5384
40.66290.00130.01790.2036-0.14950.61710.02770.24980.0896-0.70610.08630.18610.1724-0.05310.00130.4853-0.0256-0.0320.38770.02770.4041-2.2597-13.2799-29.2728
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 2 through 92 )A2 - 92
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 93 through 110 )A93 - 110
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 111 through 186 )A111 - 186
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 187 through 233 )A187 - 233

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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