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- PDB-6l0u: Crystal structure of mouse glyoxalase I complexed with a small mo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6l0u
タイトルCrystal structure of mouse glyoxalase I complexed with a small molecule inhibitor
要素Lactoylglutathione lyase
キーワードLYASE/LYASE INHIBITOR / mouse glyoxalase I / inhibitor / LYASE / LYASE-LYASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Pyruvate metabolism / lactoylglutathione lyase / lactoylglutathione lyase activity / methylglyoxal catabolic process to D-lactate via S-lactoyl-glutathione / methylglyoxal metabolic process / glutathione metabolic process / osteoclast differentiation / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / zinc ion binding ...Pyruvate metabolism / lactoylglutathione lyase / lactoylglutathione lyase activity / methylglyoxal catabolic process to D-lactate via S-lactoyl-glutathione / methylglyoxal metabolic process / glutathione metabolic process / osteoclast differentiation / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / zinc ion binding / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glyoxalase I signature 2. / Glyoxalase I / Glyoxalase I, conserved site / Glyoxalase I signature 1. / Glyoxalase/fosfomycin resistance/dioxygenase domain / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dioxygenase superfamily / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain profile. / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dihydroxybiphenyl dioxygenase
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-E1L / Lactoylglutathione lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Jiang, L.L. / Zhou, L.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of mouse glyoxalase I complexed with a small molecule inhibitor
著者: Jiang, L.L. / Zhou, L.
履歴
登録2019年9月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lactoylglutathione lyase
B: Lactoylglutathione lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,0805
ポリマ－40,5582
非ポリマー5223
水1,946108
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7580 Å2
ΔGint-129 kcal/mol
Surface area15660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.785, 64.635, 65.794
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.580, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / End auth comp-ID: ILE / End label comp-ID: ILE

Dom-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1PROPROchain AAA6 - 1841 - 179
2SERSERchain BBB8 - 1843 - 179

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要素

#1: タンパク質 Lactoylglutathione lyase / Aldoketomutase / Glyoxalase I / Glx I / Ketone-aldehyde mutase / Methylglyoxalase / S-D- ...Aldoketomutase / Glyoxalase I / Glx I / Ketone-aldehyde mutase / Methylglyoxalase / S-D-lactoylglutathione methylglyoxal lyase


分子量: 20278.953 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Glo1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9CPU0, lactoylglutathione lyase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-E1L / N-[4-(trifluoromethyloxy)phenyl]-1,3,4,9-tetrahydropyrido[3,4-b]indole-2-carbothioamide


分子量: 391.410 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H16F3N3OS / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 108 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.92 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.1 M MES pH 6.0, 12% (w/v) PEG2000, 16% v/v 2-Propanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.97853 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2019年5月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97853 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→50 Å / Num. obs: 25098 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.067 / Rpim(I) all: 0.028 / Rrim(I) all: 0.073 / Χ2: 0.663 / Net I/σ(I): 5.3 / Num. measured all: 167399
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / % possible all: 100

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2
1.95-2.026.20.57225070.8640.2460.6240.433
2.02-2.16.30.43224780.9220.1850.470.469
2.1-2.26.90.31825210.9530.1290.3440.505
2.2-2.316.90.24424780.9690.0990.2640.53
2.31-2.466.50.1825110.9810.0760.1960.576
2.46-2.656.70.14324910.9870.060.1550.629
2.65-2.9170.10324880.9940.0410.1110.74
2.91-3.336.50.07325100.9950.0310.080.872
3.33-4.270.05325340.9980.0210.0570.991
4.2-506.50.04125800.9990.0170.0440.84

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.2_1309精密化
HKL-3000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2ZA0

2za0


解像度: 1.95→23.16 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 25.46
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2443 1277 5.1 %
Rwork0.1965 --
obs0.1989 25062 99.77 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 88.82 Å2 / Biso mean: 41.79 Å2 / Biso min: 18.66 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.95→23.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2834 0 45 108 2987
Biso mean--56.09 40.12 -
残基数----356
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082935
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2473974
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.088424
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007509
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.1051093
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1646X-RAY DIFFRACTION8.628TORSIONAL
12B1646X-RAY DIFFRACTION8.628TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.95-2.02880.30661490.2449258298
2.0288-2.1210.26781360.23192648100
2.121-2.23280.2471160.21272650100
2.2328-2.37250.26041280.2142639100
2.3725-2.55550.2661600.21182615100
2.5555-2.81230.27031450.21392660100
2.8123-3.21830.24111530.19422638100
3.2183-4.05120.24511410.18632653100
4.0512-23.160.22141490.18232700100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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