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- PDB-6kzq: structure of PTP-MEG2 and NSF-pY83 peptide complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6kzq
タイトルstructure of PTP-MEG2 and NSF-pY83 peptide complex
要素
  • NSF-pY83 peptide
  • Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 9
キーワードHYDROLASE / PTP-MEG2 / NSF / vesicle fusion
機能・相同性
機能・相同性情報


plasma membrane fusion / Golgi vesicle docking / SNARE complex disassembly / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / Intra-Golgi traffic / COPII vesicle coating / intra-Golgi vesicle-mediated transport / Golgi to plasma membrane protein transport / regulation of exocytosis ...plasma membrane fusion / Golgi vesicle docking / SNARE complex disassembly / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / Intra-Golgi traffic / COPII vesicle coating / intra-Golgi vesicle-mediated transport / Golgi to plasma membrane protein transport / regulation of exocytosis / Golgi stack / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / neuron projection terminus / vesicle-fusing ATPase / Interleukin-37 signaling / syntaxin-1 binding / COPII-mediated vesicle transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / positive regulation of receptor recycling / exocytosis / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / COPI-mediated anterograde transport / vesicle-mediated transport / protein dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / SNARE binding / dendritic shaft / protein tyrosine phosphatase activity / PDZ domain binding / positive regulation of protein localization to plasma membrane / intracellular protein transport / ionotropic glutamate receptor binding / potassium ion transport / positive regulation of protein catabolic process / negative regulation of neuron projection development / postsynaptic density / lysosomal membrane / protein-containing complex binding / protein kinase binding / Golgi apparatus / ATP hydrolysis activity / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Vesicle-fusing ATPase / CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain superfamily / CRAL/TRIO domain / CRAL-TRIO lipid binding domain profile. / Domain in homologues of a S. cerevisiae phosphatidylinositol transfer protein (Sec14p) / CRAL-TRIO lipid binding domain / CRAL-TRIO lipid binding domain superfamily / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain ...Vesicle-fusing ATPase / CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain superfamily / CRAL/TRIO domain / CRAL-TRIO lipid binding domain profile. / Domain in homologues of a S. cerevisiae phosphatidylinositol transfer protein (Sec14p) / CRAL-TRIO lipid binding domain / CRAL-TRIO lipid binding domain superfamily / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 9 / Vesicle-fusing ATPase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Xu, Y.F. / Chen, X. / Yu, X. / Sun, J.P.
引用ジャーナル: Embo Rep. / 年: 2021
タイトル: PTP-MEG2 regulates quantal size and fusion pore opening through two distinct structural bases and substrates.
著者: Xu, Y.F. / Chen, X. / Yang, Z. / Xiao, P. / Liu, C.H. / Li, K.S. / Yang, X.Z. / Wang, Y.J. / Zhu, Z.L. / Xu, Z.G. / Zhang, S. / Wang, C. / Song, Y.C. / Zhao, W.D. / Wang, C.H. / Ji, Z.L. / ...著者: Xu, Y.F. / Chen, X. / Yang, Z. / Xiao, P. / Liu, C.H. / Li, K.S. / Yang, X.Z. / Wang, Y.J. / Zhu, Z.L. / Xu, Z.G. / Zhang, S. / Wang, C. / Song, Y.C. / Zhao, W.D. / Wang, C.H. / Ji, Z.L. / Zhang, Z.Y. / Cui, M. / Sun, J.P. / Yu, X.
履歴
登録2019年9月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年10月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 9
F: NSF-pY83 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,3912
ポリマ－36,3912
非ポリマー00
水3,873215
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: immunoprecipitation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area790 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area12770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.447, 83.708, 48.615
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-782-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 9 / Protein-tyrosine phosphatase MEG2 / PTPase MEG2


分子量: 35208.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P43378, protein-tyrosine-phosphatase
#2: タンパク質・ペプチド NSF-pY83 peptide


分子量: 1182.193 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P46459*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 215 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.26 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 20% PEG 4000, 0.2M KSCN, 10% ethelene glycol, 0.1M bis-tris propane

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.9788 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年11月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9788 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. obs: 32748 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 19.81 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Χ2: 1.188 / Net I/σ(I): 8.1 / Num. measured all: 237798
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
1.7-1.767.20.54231670.678198.3
1.76-1.837.30.3932160.753199.4
1.83-1.917.30.29632150.87199.5
1.91-2.027.30.20232370.958199.7
2.02-2.147.30.15932371.16199.8
2.14-2.317.30.1332761.295199.8
2.31-2.547.30.10632681.418199.9
2.54-2.917.30.08832951.5221100
2.91-3.667.20.06333371.7921100
3.66-506.90.04535001.387199.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4ICZ

4icz


解像度: 1.7→36.233 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.75 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2098 1662 5.08 %
Rwork0.1837 31050 -
obs0.185 32712 99.65 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 73.07 Å2 / Biso mean: 23.2073 Å2 / Biso min: 10.7 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→36.233 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2407 0 0 215 2622
Biso mean---31.78 -
残基数----303
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082438
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0493300
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049364
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006419
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.6962511
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.7-1.74960.32241430.2597248898
1.7496-1.80610.2451460.21792540100
1.8061-1.87060.24721480.1961252199
1.8706-1.94550.22141420.18032563100
1.9455-2.0340.22111430.17572549100
2.034-2.14130.18491430.16832538100
2.1413-2.27540.20931170.17262606100
2.2754-2.45110.20931410.17692591100
2.4511-2.69760.2211290.18512605100
2.6976-3.08780.23791310.19062621100
3.0878-3.88960.17851400.16872641100
3.8896-36.2330.1951390.19042787100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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