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- PDB-6ky5: Crystal structure of a hydrolase mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ky5
タイトルCrystal structure of a hydrolase mutant
要素PET hydrolase
キーワードHYDROLASE / PET hydrolase / mutant
機能・相同性
機能・相同性情報


acetylesterase activity / poly(ethylene terephthalate) hydrolase / carboxylic ester hydrolase activity / xenobiotic catabolic process / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Dienelactone hydrolase / Dienelactone hydrolase family / : / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Poly(ethylene terephthalate) hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Ideonella sakaiensis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.631 Å
データ登録者Cui, Y.L. / Chen, Y.C. / Liu, X.Y. / Dong, S.J. / Han, J. / Xiang, H. / Chen, Q. / Liu, H.Y. / Han, X. / Liu, W.D. ...Cui, Y.L. / Chen, Y.C. / Liu, X.Y. / Dong, S.J. / Han, J. / Xiang, H. / Chen, Q. / Liu, H.Y. / Han, X. / Liu, W.D. / Tang, S.Y. / Wu, B.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31601412 and 31822002 中国
引用ジャーナル: Biorxiv / 年: 2020
タイトル: Computational redesign of PETase for plasticbiodegradation by GRAPE strategy.
著者: Cui, Y.L. / Chen, Y.C. / Liu, X.Y. / Dong, S.J. / Tian, Y. / Qiao, Y.X. / Mitra, R. / Han, J. / Li, C.L. / Han, X. / Liu, W.D. / Chen, Q. / Du, W.B. / Tang, S.Y. / Xiang, H. / Liu, H.Y. / Wu, B.
履歴
登録2019年9月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _citation.journal_id_ISSN / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_ISSN / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PET hydrolase
B: PET hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,59919
ポリマ－62,9662
非ポリマー1,63317
水9,350519
1
A: PET hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,2529
ポリマ－31,4831
非ポリマー7698
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area200 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area9890 Å2
手法PISA
2
B: PET hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,34810
ポリマ－31,4831
非ポリマー8659
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area10000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.549, 129.789, 51.760
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-653-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21(chain B and resid 29 through 292)

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: THR / Beg label comp-ID: THR / End auth comp-ID: GLU / End label comp-ID: GLU / Auth seq-ID: 29 - 292 / Label seq-ID: 29 - 292

Dom-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
1chain AAA
2(chain B and resid 29 through 292)BB

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要素

#1: タンパク質 PET hydrolase


分子量: 31483.053 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Ideonella sakaiensis (バクテリア)
プラスミド: pET-28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: A0A0K8P6T7*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 519 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.33 % / Mosaicity: 0.947 °
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: (NH4)2SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2019年8月30日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.63→25 Å / Num. obs: 71809 / % possible obs: 96.6 % / 冗長度: 9 % / Biso Wilson estimate: 22.61 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Rpim(I) all: 0.021 / Rrim(I) all: 0.067 / Χ2: 0.854 / Net I/σ(I): 14.6 / Num. measured all: 644782
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.63-1.697.10.52571550.90.2080.5660.77397.6
1.69-1.7680.37871380.9490.140.4040.83397.6
1.76-1.849.30.27571260.9750.0930.2910.94197.1
1.84-1.939.60.19471310.9880.0650.2041.06796.8
1.93-2.059.40.13270950.9940.0440.1390.996.5
2.05-2.219.30.09870670.9960.0330.1040.91795.7
2.21-2.4390.07870700.9970.0270.0820.91595.3
2.43-2.799.10.0670860.9980.0210.0640.81295.2
2.79-3.519.20.04771720.9990.0160.050.64895.2
3.51-259.70.05377690.9960.0180.0560.72299.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5XH3

5xh3


解像度: 1.631→24.887 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 18.51
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1823 2000 2.79 %
Rwork0.1688 --
obs0.1692 71722 96.55 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 85.35 Å2 / Biso mean: 25.6233 Å2 / Biso min: 12.86 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.631→24.887 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3906 0 85 519 4510
Biso mean--49.03 35.83 -
残基数----528
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1604X-RAY DIFFRACTION7.515TORSIONAL
12B1604X-RAY DIFFRACTION7.515TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.631-1.68910.25521980.218690297
1.6891-1.75670.2131990.1935695698
1.7567-1.83670.2171990.1821692797
1.8367-1.93350.20881990.1767692797
1.9335-2.05450.19471980.174690897
2.0545-2.21310.19541960.1682687396
2.2131-2.43560.19251980.1686686395
2.4356-2.78770.20221980.178688495
2.7877-3.51060.19611990.1676696195
3.5106-24.8870.14462160.1565752199

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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