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- PDB-6ky2: Crystal Structure of Arginine Kinase wild type from Daphnia magna -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ky2
タイトルCrystal Structure of Arginine Kinase wild type from Daphnia magna
要素Arginine kinase
キーワードTRANSFERASE / Kinase / ATP binding protein / Arginine binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


arginine kinase / arginine kinase activity / phosphocreatine biosynthetic process / creatine kinase activity / extracellular space / ATP binding
類似検索 - 分子機能
ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain superfamily / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / Phosphagen kinase N-terminal domain profile. / ATP:guanido phosphotransferase active site / Phosphagen kinase active site signature. / ATP:guanido phosphotransferase / ATP:guanido phosphotransferase, catalytic domain / ATP:guanido phosphotransferase, C-terminal catalytic domain / Phosphagen kinase C-terminal domain profile. / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / arginine kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Daphnia magna (おおみじんこ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.87 Å
データ登録者Park, J.H. / Rao, Z. / Kim, S.Y. / Kim, D.S.
引用ジャーナル: Mol.Cells / 年: 2020
タイトル: Insight into Structural Aspects of Histidine 284 of Daphnia magna Arginine Kinase.
著者: Rao, Z. / Kim, S.Y. / Li, X. / Kim, D.S. / Kim, Y.J. / Park, J.H.
履歴
登録2019年9月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Arginine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,6122
ポリマ－40,5171
非ポリマー951
水4,234235
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area210 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area16310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.997, 57.893, 74.447
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.090, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Arginine kinase


分子量: 40516.840 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Daphnia magna (おおみじんこ) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0A7CK57
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 235 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.33 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 1.8M Phosphate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2015年3月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.87→46.23 Å / Num. obs: 26672 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.081 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル解像度: 1.87→1.97 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.474 / Num. unique obs: 3872 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4BHL

4bhl


解像度: 1.87→46.23 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 3.637 / SU ML: 0.107 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.175 / ESU R Free: 0.154 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2301 1358 5.1 %RANDOM
Rwork0.1873 ---
obs0.1894 25313 98.55 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 80.64 Å2 / Biso mean: 26.907 Å2 / Biso min: 11.21 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.08 Å20 Å2-0.3 Å2
2---0.37 Å20 Å2
3---0.52 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.87→46.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2830 0 5 235 3070
Biso mean--42.33 33.17 -
残基数----359
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0192924
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3631.9563949
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6625365
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.12223.986143
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.12415510
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.9151519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2425
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212234
LS精密化 シェル解像度: 1.872→1.921 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.436 96 -
Rwork0.349 1864 -
all-1960 -
obs--98.74 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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