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万見
- PDB-6kvx: Crystal structure of the N-terminal domain single mutant (D119A) ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6kvx
タイトルCrystal structure of the N-terminal domain single mutant (D119A) of the human mitochondrial calcium uniporter fused with T4 lysozyme
要素Endolysin,Calcium uniporter protein, mitochondrial
キーワードTRANSPORT PROTEIN / MCU / mitochondrial calcium uniporter / Calcium channel
機能・相同性
機能・相同性情報


uniporter activity / Processing of SMDT1 / mitochondrial calcium ion transmembrane transport / uniplex complex / Mitochondrial calcium ion transport / positive regulation of mitochondrial calcium ion concentration / mitochondrial calcium ion homeostasis / calcium import into the mitochondrion / cellular response to calcium ion starvation / positive regulation of neutrophil chemotaxis ...uniporter activity / Processing of SMDT1 / mitochondrial calcium ion transmembrane transport / uniplex complex / Mitochondrial calcium ion transport / positive regulation of mitochondrial calcium ion concentration / mitochondrial calcium ion homeostasis / calcium import into the mitochondrion / cellular response to calcium ion starvation / positive regulation of neutrophil chemotaxis / positive regulation of mitochondrial fission / protein complex oligomerization / viral release from host cell by cytolysis / calcium channel complex / peptidoglycan catabolic process / calcium-mediated signaling / positive regulation of insulin secretion / calcium channel activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / glucose homeostasis / host cell cytoplasm / mitochondrial inner membrane / defense response to bacterium / mitochondrion / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Calcium uniporter protein, C-terminal / MCU family / Mitochondrial calcium uniporter / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / : / Glycoside hydrolase, family 24 / Phage lysozyme / Lysozyme domain superfamily / Lysozyme-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Endolysin / Calcium uniporter protein, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Lee, Y. / Park, J. / Lee, G. / Yoon, S. / Min, C.K. / Kim, T.G. / Yamamoto, T. / Kim, D.H. / Lee, K.W. / Eom, S.H.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2020
タイトル: Crystal structure of the N-terminal domain single mutant (D119A) of the human mitochondrial calcium uniporter fused with T4 lysozyme
著者: Lee, Y. / Park, J.S. / Kang, J.Y. / Eom, S.H.
履歴
登録2019年9月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.d_res_low

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Endolysin,Calcium uniporter protein, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,9715
ポリマ－29,5871
非ポリマー3844
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area200 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area12710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.899, 97.899, 61.619
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Endolysin,Calcium uniporter protein, mitochondrial / Lysis protein / Lysozyme / Muramidase / HsMCU / Coiled-coil domain-containing protein 109A


分子量: 29586.928 Da / 分子数: 1 / 変異: D20N, C54T, C97A,D119A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: e, T4Tp126, MCU, C10orf42, CCDC109A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D9IEF7, UniProt: Q8NE86, lysozyme
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.85 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 20% (w/v) polyethylene glycol (PEG) 3350, 5% (v/v) glycerol, 0.3 M (NH4)2SO4, and 0.1 M Bis-Tris-HCl (pH 5.5)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年9月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→50 Å / Num. obs: 7820 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 4.2 % / CC1/2: 0.943 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Net I/σ(I): 12.3
反射 シェル解像度: 2.85→2.9 Å / Rmerge(I) obs: 0.507 / Num. unique obs: 413 / CC1/2: 0.708

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0103精密化
HKL-2000データスケーリング
Cootモデル構築
PHASER位相決定
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2LZM, 4XTB

2lzm

4xtb


解像度: 2.85→28.96 Å / 交差検証法: THROUGHOUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26218 400 5.1 %RANDOM
Rwork0.1795 ---
obs0.18357 7489 98.64 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→28.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2005 0 20 0 2025
LS精密化 シェル解像度: 2.85→2.923 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.376 42 -
Rwork0.304 547 -
all-20 -
obs--99.83 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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