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- PDB-6ks9: Crystal Structure of E447A Acyl-CoA Dehydrogenase FadE5 mutant fr... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6ks9 | ||||||
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Title | Crystal Structure of E447A Acyl-CoA Dehydrogenase FadE5 mutant from Mycobacteria smegmatis | ||||||
![]() | Acyl-CoA dehydrogenase | ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / dehydrogenase | ||||||
Function / homology | ![]() long-chain acyl-CoA dehydrogenase / medium-chain acyl-CoA dehydrogenase / long-chain fatty acyl-CoA dehydrogenase activity / short-chain acyl-CoA dehydrogenase / : / medium-chain fatty acyl-CoA dehydrogenase activity / short-chain fatty acyl-CoA dehydrogenase activity / fatty acid metabolic process / flavin adenine dinucleotide binding / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Liu, X. / Chen, X.B. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structural basis for the broad substrate specificity of two acyl-CoA dehydrogenases FadE5 from mycobacteria. Authors: Chen, X. / Chen, J. / Yan, B. / Zhang, W. / Guddat, L.W. / Liu, X. / Rao, Z. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 459.3 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 378.2 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 1.1 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 1.1 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 50.2 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 74.3 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 6kptC ![]() 6kriC ![]() 6ksaC ![]() 6ksbC ![]() 6kseC ![]() 6lpyC ![]() 6lq0C ![]() 6lq1C ![]() 6lq2C ![]() 6lq3C ![]() 6lq4C ![]() 6lq5C ![]() 6lq6C ![]() 6lq7C ![]() 6lq8C C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Components
#1: Protein | Mass: 66543.203 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: E447A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: A0A0D6G5A8, UniProt: Q3L887*PLUS, short-chain acyl-CoA dehydrogenase #2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-SO4 / #4: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.78 Å3/Da / Density % sol: 55.83 % / Mosaicity: 0.375 ° |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: evaporation / pH: 7 Details: 0.1 M Hepes sodium (pH 7.0), 2% v/v PEG 400, and 2 M (NH4)2SO4 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: Oct 7, 2018 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.978 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2→50 Å / Num. obs: 100685 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 11.1 % / Rmerge(I) obs: 0.131 / Rpim(I) all: 0.041 / Rrim(I) all: 0.138 / Χ2: 0.987 / Net I/σ(I): 5 / Num. measured all: 1119738 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 291.32 Å2 / Biso mean: 32.9375 Å2 / Biso min: 13.18 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.001→48.846 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
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