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万見
- PDB-6kp3: STRUCTURE OF SENDAI VIRUS Y3/ALIX-BRO1 DOMAIN COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6kp3
タイトルSTRUCTURE OF SENDAI VIRUS Y3/ALIX-BRO1 DOMAIN COMPLEX
要素
  • C' protein
  • Programmed cell death 6-interacting protein
キーワードVIRAL PROTEIN / virus budding
機能・相同性
機能・相同性情報


proteinase activated receptor binding / actomyosin contractile ring assembly / ubiquitin-independent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / regulation of extracellular exosome assembly / extracellular exosome biogenesis / viral budding / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / positive regulation of extracellular exosome assembly / regulation of membrane permeability / regulation of centrosome duplication ...proteinase activated receptor binding / actomyosin contractile ring assembly / ubiquitin-independent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / regulation of extracellular exosome assembly / extracellular exosome biogenesis / viral budding / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / positive regulation of extracellular exosome assembly / regulation of membrane permeability / regulation of centrosome duplication / midbody abscission / multivesicular body sorting pathway / bicellular tight junction assembly / actomyosin / positive regulation of exosomal secretion / multivesicular body assembly / Flemming body / RIPK1-mediated regulated necrosis / viral budding via host ESCRT complex / endoplasmic reticulum exit site / Uptake and function of anthrax toxins / mitotic cytokinesis / bicellular tight junction / immunological synapse / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / macroautophagy / virion component / Budding and maturation of HIV virion / protein homooligomerization / Regulation of necroptotic cell death / calcium-dependent protein binding / extracellular vesicle / melanosome / protein transport / host cell cytoplasm / endosome / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / focal adhesion / virus-mediated perturbation of host defense response / centrosome / apoptotic process / protein homodimerization activity / extracellular exosome / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Paramyxovirus non-structural protein C / Paramyxovirus non-structural protein C / ALIX V-shaped domain / Vacuolar protein-sorting protein Bro1-like / ALIX V-shaped domain binding to HIV / BRO1 domain / BRO1 domain superfamily / BRO1-like domain / BRO1 domain profile. / BRO1-like domain
類似検索 - ドメイン・相同性
C' protein / C' protein / Programmed cell death 6-interacting protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Murine respirovirus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Oda, K. / Matoba, Y. / Sakaguchi, T.
引用ジャーナル: J.Virol. / 年: 2021
タイトル: Structural Insight into the Interaction of Sendai Virus C Protein with Alix To Stimulate Viral Budding.
著者: Oda, K. / Matoba, Y. / Sugiyama, M. / Sakaguchi, T.
履歴
登録2019年8月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年7月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Programmed cell death 6-interacting protein
B: C' protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,3632
ポリマ－56,3632
非ポリマー00
水2,486138
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: fluorescence resonance energy transfer, gel filtration, co-immunoprecipitation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)50.327, 102.648, 103.629
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Programmed cell death 6-interacting protein / PDCD6-interacting protein / ALG-2-interacting protein 1 / ALG-2-interacting protein X / Hp95


分子量: 41806.875 Da / 分子数: 1 / 断片: bro1 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PDCD6IP, AIP1, ALIX, KIAA1375 / プラスミド: pCold-ProS2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8WUM4
#2: タンパク質 C' protein


分子量: 14555.976 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Murine respirovirus (ウイルス) / プラスミド: pCold-ProS2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5ECE0, UniProt: P04862*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 138 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.2 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.45 / 詳細: 15% PEG 3350, 0.2M Sodium Malonate-NaOH

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月19日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→46.26 Å / Num. obs: 28045 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 5.4 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.069 / Net I/σ(I): 16.9 / Num. measured all: 151908 / Scaling rejects: 65
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.2-2.275.50.881315623830.8430.4130.9742.1100
9.07-46.264.60.03222084760.9960.0170.0375499.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.7.4データスケーリング
REFMAC5.8.0253精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
TRUNCATE1.17.29データ削減
MOLREP11.7.02位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2OEW

2oew


解像度: 2.2→45.31 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 8.934 / SU ML: 0.205 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.275 / ESU R Free: 0.225 / 詳細: MOLECULAR REPLACEMENT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2617 1486 5.3 %RANDOM
Rwork0.205 ---
obs0.2079 26498 99.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 183.87 Å2 / Biso mean: 55.073 Å2 / Biso min: 26.95 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.08 Å20 Å20 Å2
2--0.05 Å20 Å2
3---0.03 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.2→45.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3762 0 0 138 3900
Biso mean---53.08 -
残基数----469
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0133837
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0173646
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4781.6415174
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2581.588484
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7945467
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.6323.385195
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.87215721
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.2591518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.2503
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024212
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02766
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.42 133 -
Rwork0.399 1886 -
all-2019 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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