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- PDB-6kor: Crystal structure of the RRM domain of SYNCRIP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6kor
タイトルCrystal structure of the RRM domain of SYNCRIP
要素Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein Q
キーワードRNA BINDING PROTEIN / RNA recognition motif
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA editing complex / : / CRD-mediated mRNA stability complex / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / mCRD-mediated mRNA stability complex / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / CRD-mediated mRNA stabilization / mRNA modification / histone pre-mRNA 3'end processing complex / positive regulation of cytoplasmic translation ...mRNA editing complex / : / CRD-mediated mRNA stability complex / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / mCRD-mediated mRNA stability complex / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / CRD-mediated mRNA stabilization / mRNA modification / histone pre-mRNA 3'end processing complex / positive regulation of cytoplasmic translation / GAIT complex / RNA processing / catalytic step 2 spliceosome / RNA splicing / cellular response to type II interferon / mRNA 5'-UTR binding / mRNA splicing, via spliceosome / osteoblast differentiation / negative regulation of translation / ribonucleoprotein complex / endoplasmic reticulum / RNA binding / nucleoplasm / membrane / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein Q, RNA recognition motif 1 / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein Q, RNA recognition motif 2 / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein Q acidic domain / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein Q acidic domain / HnRNP R/Q splicing factor / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain ...Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein Q, RNA recognition motif 1 / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein Q, RNA recognition motif 2 / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein Q acidic domain / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein Q acidic domain / HnRNP R/Q splicing factor / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein Q
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.602 Å
データ登録者Chen, Y. / Chan, J. / Chen, W. / Jobichen, C.
引用ジャーナル: Rna / 年: 2020
タイトル: SYNCRIP, a new player in pri-let-7a processing.
著者: Chen, Y. / Chan, J. / Chen, W. / Li, J. / Sun, M. / Kannan, G.S. / Mok, Y.K. / Yuan, Y.A. / Jobichen, C.
履歴
登録2019年8月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年3月4日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein Q


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2431
ポリマ－22,2431
非ポリマー00
水82946
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area10600 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)103.634, 103.634, 49.289
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質 Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein Q / hnRNP Q / Glycine- and tyrosine-rich RNA-binding protein / GRY-RBP / NS1-associated protein 1 / ...hnRNP Q / Glycine- and tyrosine-rich RNA-binding protein / GRY-RBP / NS1-associated protein 1 / Synaptotagmin-binding / cytoplasmic RNA-interacting protein


分子量: 22243.455 Da / 分子数: 1 / 断片: RRM domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SYNCRIP, HNRPQ, NSAP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O60506
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 46 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.29 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1M HEPES-NaOH (pH 7.5), 20% PEG 10,000

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データ収集

回折平均測定温度: 193.15 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54187 Å
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: CCD / 日付: 2018年4月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54187 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.602→25.908 Å / Num. obs: 6026 / % possible obs: 99.72 % / 冗長度: 4.8 % / Rsym value: 0.136 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル解像度: 2.602→2.64 Å / Rmerge(I) obs: 0.049 / Num. unique obs: 6026

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000データ削減
CRANK2位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2dgu

2dgu


解像度: 2.602→25.908 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 16.94
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2499 283 4.7 %
Rwork0.1823 --
obs0.1855 6026 99.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 85.83 Å2 / Biso mean: 34.2365 Å2 / Biso min: 12.8 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.602→25.908 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1348 0 0 46 1394
Biso mean---33.29 -
残基数----167
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011372
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1461840
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.555842
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058198
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006239
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
2.6022-3.27740.29451340.2182897
3.2774-25.9080.2331490.16692846

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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