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- PDB-6kmr: Crystal structure of human N6amt1-Trm112 in complex with SAM (spa... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6kmr
タイトルCrystal structure of human N6amt1-Trm112 in complex with SAM (space group P6122)
要素
  • Methyltransferase N6AMT1
  • Multifunctional methyltransferase subunit TRM112-like protein
キーワードTRANSFERASE / methyltransferase / complex / protein translation / polypeptide release factor eRF1
機能・相同性
機能・相同性情報


arsonoacetate metabolic process / arsenite methyltransferase activity / histone H4K12 methyltransferase activity / eRF1 methyltransferase complex / protein-glutamine N-methyltransferase activity / peptidyl-glutamine methylation / rRNA (guanine-N7)-methylation / tRNA methyltransferase activator activity / toxin metabolic process / site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific) activity ...arsonoacetate metabolic process / arsenite methyltransferase activity / histone H4K12 methyltransferase activity / eRF1 methyltransferase complex / protein-glutamine N-methyltransferase activity / peptidyl-glutamine methylation / rRNA (guanine-N7)-methylation / tRNA methyltransferase activator activity / toxin metabolic process / site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific) activity / tRNA modification in the nucleus and cytosol / Methylation / protein methyltransferase activity / positive regulation of rRNA processing / tRNA methylation / S-adenosyl-L-methionine binding / S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase activity / rRNA methylation / rRNA modification in the nucleus and cytosol / negative regulation of gene expression, epigenetic / Eukaryotic Translation Termination / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / positive regulation of cell growth / methylation / nucleic acid binding / protein heterodimerization activity / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Eukaryotic/archaeal PrmC-related / : / Multifunctional methyltransferase subunit Trm112 / Trm112-like / Trm112p-like protein / Methyltransferase small domain / Methyltransferase small domain / N-6 Adenine-specific DNA methylases signature. / DNA methylase, N-6 adenine-specific, conserved site / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYLMETHIONINE / Multifunctional methyltransferase subunit TRM112-like protein / Methyltransferase N6AMT1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Li, W.J. / Shi, Y. / Zhang, T.L. / Ye, J. / Ding, J.P.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31530013 中国
National Natural Science Foundation of China31800622 中国
引用ジャーナル: Cell Discov / 年: 2019
タイトル: Structural insight into human N6amt1-Trm112 complex functioning as a protein methyltransferase.
著者: Li, W. / Shi, Y. / Zhang, T. / Ye, J. / Ding, J.
履歴
登録2019年8月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Multifunctional methyltransferase subunit TRM112-like protein
B: Methyltransferase N6AMT1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,4044
ポリマ－38,9442
非ポリマー4612
水3,459192
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2430 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area14250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.708, 109.708, 130.786
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 Multifunctional methyltransferase subunit TRM112-like protein / tRNA methyltransferase 112 homolog


分子量: 14346.557 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRMT112, AD-001, HSPC152, HSPC170 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UI30
#2: タンパク質 Methyltransferase N6AMT1 / HemK methyltransferase family member 2 / M.HsaHemK2P / Methylarsonite methyltransferase N6AMT1 / ...HemK methyltransferase family member 2 / M.HsaHemK2P / Methylarsonite methyltransferase N6AMT1 / N(6)-adenine-specific DNA methyltransferase 1 / Protein N(5)-glutamine methyltransferase


分子量: 24597.066 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: N6AMT1, C21orf127, HEMK2, PRED28 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
参照: UniProt: Q9Y5N5, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific)
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 192 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.68 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.1M succinic acid, pH 7.0, 15% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年5月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 31971 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 29.69 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.115 / Rpim(I) all: 0.049 / Rrim(I) all: 0.125 / Χ2: 0.806 / Net I/σ(I): 4.3 / Num. measured all: 206280
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2-2.076.50.60831260.8610.2540.6610.53999.6
2.07-2.156.20.46931220.90.20.5110.56799.6
2.15-2.256.40.37931300.9380.1590.4110.59599.7
2.25-2.376.80.29531470.9590.120.3190.65399.6
2.37-2.526.70.23931470.9670.0980.2590.67899.7
2.52-2.716.40.18231760.9740.0770.1980.74799.7
2.71-2.996.40.14131810.9850.0590.1530.8599.7
2.99-3.426.70.10732240.990.0440.1161.04199.9
3.42-4.316.20.08432640.9910.0360.0921.24100
4.31-506.20.07334540.9930.0310.081.1399.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
HKL-3000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-3000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6KMS

6kms


解像度: 2→42.026 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 18.03
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1918 1664 5.22 %
Rwork0.1617 --
obs0.1632 31895 99.73 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 125.51 Å2 / Biso mean: 37.9946 Å2 / Biso min: 15.12 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→42.026 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2473 0 31 192 2696
Biso mean--31.61 46.7 -
残基数----321
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012586
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1283521
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08410
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007454
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.2561566
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2-2.05890.23311490.19192440100
2.0589-2.12530.2511480.18722446100
2.1253-2.20130.24681270.18662487100
2.2013-2.28940.19971310.18592490100
2.2894-2.39360.24031260.18092485100
2.3936-2.51980.21481280.17552493100
2.5198-2.67760.21371510.17922504100
2.6776-2.88430.19981170.17542521100
2.8843-3.17450.22641380.17672509100
3.1745-3.63360.1581420.14712562100
3.6336-4.57710.15031440.12882581100
4.5771-42.0260.18721630.1577271399
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -43.6353 Å / Origin y: -14.944 Å / Origin z: -11.1306 Å
111213212223313233
T0.1855 Å20.0028 Å2-0.0222 Å2-0.1656 Å2-0.0272 Å2--0.1728 Å2
L0.8113 °20.2979 °20.1258 °2-2.8554 °2-1.3283 °2--1.8325 °2
S-0.0287 Å °0.0505 Å °0.0687 Å °-0.197 Å °-0.0187 Å °0.0316 Å °-0.0184 Å °-0.0011 Å °0.0478 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA0 - 124
2X-RAY DIFFRACTION1allB19 - 214
3X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 197
4X-RAY DIFFRACTION1allD1
5X-RAY DIFFRACTION1allC1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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