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- PDB-6kjd: lovastatin esterase PcEST inactive mutant S57A in complex with lo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6kjd
タイトルlovastatin esterase PcEST inactive mutant S57A in complex with lovastatin
要素Pc15g00720 protein
キーワードHYDROLASE / family VIII esterase / lovastatin hydrolysis / monacolin J / simvastatin
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; エステル加水分解酵素; カルボン酸エステル加水分解酵素 / hydrolase activity
類似検索 - 分子機能
: / Beta-lactamase-related / Beta-lactamase / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TRIS-HYDROXYMETHYL-METHYL-AMMONIUM / Chem-LVA / Lovastatin esterase
類似検索 - 構成要素
生物種Penicillium rubens Wisconsin 54-1255 (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.299 Å
データ登録者Liang, Y.J. / Lu, X.F.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31700051 中国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2019
タイトル: Structural insights into the catalytic mechanism of lovastatin hydrolase
著者: Liang, Y.J. / Lu, X.F.
履歴
登録2019年7月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Pc15g00720 protein
A: Pc15g00720 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,3689
ポリマ－86,9122
非ポリマー1,4567
水10,521584
1
B: Pc15g00720 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,1234
ポリマ－43,4561
非ポリマー6673
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1170 Å2
ΔGint7 kcal/mol
Surface area15540 Å2
手法PISA
2
A: Pc15g00720 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,2455
ポリマ－43,4561
非ポリマー7894
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1140 Å2
ΔGint7 kcal/mol
Surface area15380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.909, 91.016, 139.849
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resseq 0:42 or resseq 44:100 or resseq...
21(chain B and (resseq 0:42 or resseq 44:100 or resseq...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11HISHISGLYGLY(chain A and (resseq 0:42 or resseq 44:100 or resseq...AB0 - 421 - 43
12LYSLYSASPASP(chain A and (resseq 0:42 or resseq 44:100 or resseq...AB44 - 10045 - 101
13GLUGLUGLUGLU(chain A and (resseq 0:42 or resseq 44:100 or resseq...AB102 - 145103 - 146
14GLUGLUGLUGLU(chain A and (resseq 0:42 or resseq 44:100 or resseq...AB147148
15PROPROALAALA(chain A and (resseq 0:42 or resseq 44:100 or resseq...AB149 - 230150 - 231
16LEULEULEULEU(chain A and (resseq 0:42 or resseq 44:100 or resseq...AB231232
17HISHISGLNGLN(chain A and (resseq 0:42 or resseq 44:100 or resseq...AB0 - 3991 - 400
18HISHISGLNGLN(chain A and (resseq 0:42 or resseq 44:100 or resseq...AB0 - 3991 - 400
19HISHISGLNGLN(chain A and (resseq 0:42 or resseq 44:100 or resseq...AB0 - 3991 - 400
110HISHISGLNGLN(chain A and (resseq 0:42 or resseq 44:100 or resseq...AB0 - 3991 - 400
111HISHISGLNGLN(chain A and (resseq 0:42 or resseq 44:100 or resseq...AB0 - 3991 - 400
21HISHISGLYGLY(chain B and (resseq 0:42 or resseq 44:100 or resseq...BA0 - 421 - 43
22LYSLYSASPASP(chain B and (resseq 0:42 or resseq 44:100 or resseq...BA44 - 10045 - 101
23GLUGLUGLUGLU(chain B and (resseq 0:42 or resseq 44:100 or resseq...BA102 - 145103 - 146
24GLUGLUGLUGLU(chain B and (resseq 0:42 or resseq 44:100 or resseq...BA147148
25PROPROALAALA(chain B and (resseq 0:42 or resseq 44:100 or resseq...BA149 - 230150 - 231
26LEULEULEULEU(chain B and (resseq 0:42 or resseq 44:100 or resseq...BA231232
27HISHISGLNGLN(chain B and (resseq 0:42 or resseq 44:100 or resseq...BA0 - 3991 - 400
28HISHISGLNGLN(chain B and (resseq 0:42 or resseq 44:100 or resseq...BA0 - 3991 - 400
29HISHISGLNGLN(chain B and (resseq 0:42 or resseq 44:100 or resseq...BA0 - 3991 - 400
210HISHISGLNGLN(chain B and (resseq 0:42 or resseq 44:100 or resseq...BA0 - 3991 - 400
211HISHISGLNGLN(chain B and (resseq 0:42 or resseq 44:100 or resseq...BA0 - 3991 - 400

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要素

#1: タンパク質 Pc15g00720 protein / PcEST


分子量: 43456.137 Da / 分子数: 2 / 変異: S57A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Penicillium rubens Wisconsin 54-1255 (菌類)
株: Wisconsin 54-1255 / 遺伝子: Pc15g00720, PCH_Pc15g00720 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: B6H6L7
#2: 化合物 ChemComp-LVA / (3R,5R)-7-((1R,2R,6S,8R,8AS)-2,6-DIMETHYL-8-{[(2R)-2-METHYLBUTANOYL]OXY}-1,2,6,7,8,8A-HEXAHYDRONAPHTHALEN-1-YL)-3,5-DIHYDROXYHEPTANOIC ACID


分子量: 422.555 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H38O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-144 / TRIS-HYDROXYMETHYL-METHYL-AMMONIUM


分子量: 122.143 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 584 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.78 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 200 mM calcium acetate, 100 mM Tris-HCl (pH 7.0) and 20% (w/v) PEG3000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BSRF / ビームライン: 3W1A / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2016年10月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.299→30 Å / Num. obs: 50590 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 23.44 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.117 / Χ2: 0.552 / Net I/σ(I): 5.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
2.3-2.345.30.50724700.678199.7
2.34-2.385.80.4725020.663199.9
2.38-2.4360.47224760.617199.9
2.43-2.486.30.42824930.574199.8
2.48-2.536.60.39625150.5811100
2.53-2.596.70.34324930.5471100
2.59-2.656.90.30224920.5221100
2.65-2.736.90.2825010.5141100
2.73-2.816.90.24325080.5081100
2.81-2.970.20725190.5061100
2.9-370.18325040.5111100
3-3.127.10.15125120.5221100
3.12-3.267.20.1225430.5051100
3.26-3.437.20.09525150.533199.9
3.43-3.657.20.07525310.5351100
3.65-3.937.30.06425470.5761100
3.93-4.337.20.05425600.5381100
4.33-4.957.20.05125620.5581100
4.95-6.237.10.06226050.5461100
6.23-306.80.03827420.5771100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.10.1_2155精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6KJC

6kjc


解像度: 2.299→29.649 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 19.69
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2105 1994 3.95 %
Rwork0.168 --
obs0.1697 50526 99.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 120.95 Å2 / Biso mean: 26.6937 Å2 / Biso min: 6.9 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.299→29.649 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6118 0 100 584 6802
Biso mean--36.18 29.22 -
残基数----800
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0086359
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.058639
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056957
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071120
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.9143737
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A3617X-RAY DIFFRACTION4.817TORSIONAL
12B3617X-RAY DIFFRACTION4.817TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.299-2.35630.27281390.2279334198
2.3563-2.420.28171450.21023419100
2.42-2.49120.25311360.19533434100
2.4912-2.57160.24171400.18663409100
2.5716-2.66340.25811460.18433443100
2.6634-2.770.22171380.18113443100
2.77-2.8960.23591440.17963444100
2.896-3.04850.24121380.19123453100
3.0485-3.23930.21691480.1893465100
3.2393-3.4890.23581430.16923464100
3.489-3.83950.1691430.14933488100
3.8395-4.39350.14811450.12973507100
4.3935-5.52950.18271440.1353529100
5.5295-29.6490.19421450.16353693100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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