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- PDB-6kip: Crystal structure of PTPRD phosphatase domain in complex with Lip... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6kip
タイトルCrystal structure of PTPRD phosphatase domain in complex with Liprin-alpha3 tandem SAM domains
要素
  • Liprin-alpha-3
  • Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta
キーワードHYDROLASE/PROTEIN BINDING / Synapse / Protein tyrosine phosphatase / SAM / PROTEIN BINDING / HYDROLASE-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


epididymosome / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / trans-synaptic signaling / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / Synaptic adhesion-like molecules / trans-synaptic signaling by trans-synaptic complex ...epididymosome / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / trans-synaptic signaling / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / Synaptic adhesion-like molecules / trans-synaptic signaling by trans-synaptic complex / presynaptic membrane assembly / synaptic vesicle docking / regulation of postsynaptic density assembly / synaptic membrane adhesion / presynaptic active zone cytoplasmic component / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / neurotransmitter secretion / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / positive regulation of synapse assembly / positive regulation of dendrite morphogenesis / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / presynaptic active zone / synaptic vesicle exocytosis / regulation of immune response / cell adhesion molecule binding / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / protein-tyrosine-phosphatase / acrosomal vesicle / protein tyrosine phosphatase activity / synapse organization / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / neuron differentiation / presynaptic membrane / signaling receptor binding / glutamatergic synapse / synapse / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Liprin-alpha, SAM domain repeat 1 / Liprin-alpha, SAM domain repeat 2 / Liprin-alpha, SAM domain repeat 3 / LAR-interacting protein, Liprin / Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta, PTPase domain, repeat 1 / : / Transcription Factor, Ets-1 / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain (Sterile alpha motif) / Protein tyrosine phosphatase superfamily ...Liprin-alpha, SAM domain repeat 1 / Liprin-alpha, SAM domain repeat 2 / Liprin-alpha, SAM domain repeat 3 / LAR-interacting protein, Liprin / Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta, PTPase domain, repeat 1 / : / Transcription Factor, Ets-1 / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain (Sterile alpha motif) / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Immunoglobulin domain / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / Sterile alpha motif domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / DNA polymerase; domain 1 / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Alpha-Beta Complex / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Liprin-alpha-3 / Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.911 Å
データ登録者Wakita, M. / Yamagata, A. / Fukai, S.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Structural insights into selective interaction between type IIa receptor protein tyrosine phosphatases and Liprin-alpha.
著者: Wakita, M. / Yamagata, A. / Shiroshima, T. / Izumi, H. / Maeda, A. / Sendo, M. / Imai, A. / Kubota, K. / Goto-Ito, S. / Sato, Y. / Mori, H. / Yoshida, T. / Fukai, S.
履歴
登録2019年7月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta
B: Liprin-alpha-3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,0932
ポリマ－73,0932
非ポリマー00
水7,710428
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: surface plasmon resonance
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2240 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area26170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.012, 98.012, 140.000
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-1202-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta / R-PTP-delta / typeIIa receptor protein tyrosine phosphatase delta


分子量: 35552.270 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ptprd / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: Q64487, protein-tyrosine-phosphatase
#2: タンパク質 Liprin-alpha-3 / Protein tyrosine phosphatase receptor type f polypeptide-interacting protein alpha-3 / PTPRF- ...Protein tyrosine phosphatase receptor type f polypeptide-interacting protein alpha-3 / PTPRF-interacting protein alpha-3


分子量: 37540.629 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ppfia3 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: P60469
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 428 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.52 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 15% PEG 3350 and 0.1 M Tris-HCl (pH 8.5)

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.91→50 Å / Num. obs: 52100 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 10.2 % / Rmerge(I) obs: 0.105 / Rpim(I) all: 0.026 / Rrim(I) all: 0.108 / Χ2: 1.489 / Net I/σ(I): 7.4 / Num. measured all: 530555
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.91-1.943.50.27824040.5950.1490.3180.40191.2
1.94-1.9840.27624330.630.1390.3120.42293.1
1.98-2.024.20.25224570.7560.1230.2830.43693.4
2.02-2.064.70.24225090.8150.110.2680.47295.3
2.06-2.15.30.23125240.890.0950.2510.54696.4
2.1-2.155.80.2225630.9210.0870.2380.61196.5
2.15-2.26.40.20625360.9440.0760.220.65797.2
2.2-2.266.70.19726030.9550.070.210.73897.2
2.26-2.3370.18325690.9680.0640.1950.86497.2
2.33-2.4180.17725980.9720.0570.1860.85798
2.41-2.498.60.16725800.980.0520.1761.00797.9
2.49-2.59100.15926290.9880.0450.1651.03298.5
2.59-2.7110.90.14826270.9880.0410.1541.09398.6
2.71-2.85120.14126380.990.0380.1471.29198.9
2.85-3.0312.20.13126620.9910.0340.1351.40699.1
3.03-3.2714.20.1226690.9930.0290.1241.63799.1
3.27-3.5917.50.10826970.9950.0240.111.85699.8
3.59-4.11190.09627120.9960.0210.0982.00199.6
4.11-5.1819.70.09227640.9970.020.0942.26699.7
5.18-5019.70.08829260.9960.020.0912.37699.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2FH7, 3TAD

2fh7

3tad


解像度: 1.911→49.25 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.49 / 位相誤差: 18.41
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2084 2583 4.96 %
Rwork0.1622 --
obs0.1645 52074 97.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 149.89 Å2 / Biso mean: 35.6206 Å2 / Biso min: 10.32 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.911→49.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4588 0 0 428 5016
Biso mean---40.27 -
残基数----565
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074687
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.026330
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041676
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004819
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.4421758
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.911-1.94760.29471250.2651251991
1.9476-1.98740.29821290.2495260793
1.9874-2.03060.29741350.2312262594
2.0306-2.07790.29311400.2269265096
2.0779-2.12980.23791400.2028268197
2.1298-2.18740.25621450.1889270497
2.1874-2.25180.22561360.1828269597
2.2518-2.32450.22521470.1644271497
2.3245-2.40750.20291370.1665276498
2.4075-2.50390.21151560.1553271798
2.5039-2.61790.18941620.1586274999
2.6179-2.75590.21281250.1699279699
2.7559-2.92850.20341330.1661281499
2.9285-3.15460.24131510.1755280499
3.1546-3.4720.20851460.16092839100
3.472-3.97420.20561620.14012851100
3.9742-5.00630.15091580.12022901100
5.0063-49.250.17891560.14493061100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.70370.25280.3842.46750.33052.0287-0.03290.2845-0.0221-0.15480.0774-0.9197-0.00220.89220.03960.26430.02180.03640.4533-0.040.433363.569-13.3813-8.0144
21.865-0.6351-0.17141.78860.11421.8567-0.1251-0.10490.6886-0.1044-0.07080.0986-0.80040.12330.16690.3965-0.0502-0.05480.1493-0.01570.306747.33710.62470.5278
31.2683-0.15420.36481.06520.16261.3863-0.0709-0.21120.28880.0873-0.0514-0.0252-0.3186-0.13340.15180.23690.0314-0.03420.1811-0.06180.190943.34673.21099.559
41.69670.05670.55232.00380.20811.2409-0.122-0.64120.45510.1719-0.20090.2364-0.2429-0.52780.01280.29790.04890.01620.4624-0.15930.233534.74583.054916.9773
52.6519-0.71090.19861.88150.47662.107-0.018-0.42610.06890.0674-0.02550.1096-0.0269-0.31010.04630.18960.0079-0.02490.2049-0.03380.121138.5109-5.296810.8702
68.8023-3.40112.43462.2168-1.17743.41330.28230.1749-0.6187-0.1191-0.10130.37550.1713-0.0518-0.12140.184-0.0249-0.01970.1091-0.02080.158138.5519-13.80172.2868
73.62580.7753-0.25171.4219-0.36620.9848-0.0615-0.01480.2596-0.00950.05520.10150.0591-0.18180.14110.1753-0.0044-0.02880.1507-0.0120.158841.1926-2.18272.711
82.0125-0.08831.38562.5821.8766.24130.13770.0104-0.238-0.2335-0.16950.0730.1771-0.29030.04990.15320.003-0.00980.12440.00050.143846.5532-12.6664-5.0323
92.5089-0.15470.64431.3941-0.60771.6158-0.01040.07460.0574-0.1779-0.0555-0.2746-0.05620.24540.09340.1292-0.0061-0.00070.14720.02310.124754.8772-5.585-6.4875
103.79451.85240.41694.36480.17852.0473-0.09260.1077-0.48120.0021-0.0403-0.09190.47450.108-0.1620.2590.04420.00690.1317-0.01580.207152.5022-20.9023-2.3504
112.48180.42860.25072.3131-0.91351.03050.0599-0.1706-0.27740.09280.01830.20940.15-0.2506-0.16120.2878-0.0781-0.03250.32740.05950.255422.311-23.24988.4912
121.9082-0.5550.85521.8715-1.49983.1102-0.0331-0.0627-0.0836-0.07970.12680.16170.0367-0.3509-0.00740.17610.009-0.00590.1885-0.06870.234511.02-2.9259-13.5388
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1212 through 1258 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 1259 through 1309 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 1310 through 1348 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 1349 through 1374 )A0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 1375 through 1413 )A0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 1414 through 1429 )A0
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 1430 through 1445 )A0
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 1446 through 1463 )A0
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 1464 through 1485 )A0
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'A' and (resid 1486 through 1507 )A0
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 807 through 904 )B807 - 904
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 905 through 1114 )B905 - 1114

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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