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- PDB-6khs: Crystal structure of HEMK2/TRMT112 in complex with SAH and MEQ -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6khs
タイトルCrystal structure of HEMK2/TRMT112 in complex with SAH and MEQ
要素
  • Methyltransferase N6AMT1
  • Multifunctional methyltransferase subunit TRM112-like protein
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Glutamine Methyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H4K12 methyltransferase activity / eRF1 methyltransferase complex / protein-glutamine N-methyltransferase activity / arsonoacetate metabolic process / : / peptidyl-glutamine methylation / rRNA (guanine-N7)-methylation / tRNA methyltransferase activator activity / toxin metabolic process / site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific) activity ...histone H4K12 methyltransferase activity / eRF1 methyltransferase complex / protein-glutamine N-methyltransferase activity / arsonoacetate metabolic process / : / peptidyl-glutamine methylation / rRNA (guanine-N7)-methylation / tRNA methyltransferase activator activity / toxin metabolic process / site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific) activity / tRNA modification in the nucleus and cytosol / Methylation / protein methyltransferase activity / positive regulation of rRNA processing / S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase activity / tRNA methylation / S-adenosyl-L-methionine binding / rRNA methylation / rRNA modification in the nucleus and cytosol / negative regulation of gene expression, epigenetic / Eukaryotic Translation Termination / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / positive regulation of cell growth / methylation / nucleic acid binding / protein heterodimerization activity / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Eukaryotic/archaeal PrmC-related / Multifunctional methyltransferase subunit Trm112 / Trm112-like / Trm112p-like protein / Methyltransferase small domain / Methyltransferase small domain / N-6 Adenine-specific DNA methylases signature. / DNA methylase, N-6 adenine-specific, conserved site / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
N5-METHYLGLUTAMINE / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Multifunctional methyltransferase subunit TRM112-like protein / Methyltransferase N6AMT1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.895 Å
データ登録者Liao, S. / Guo, Q. / Zhu, Z.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31500601 中国
National Natural Science Foundation of China31501093 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of HEMK2/TRMT112 in complex with SAH and MEQ
著者: Liao, S. / Guo, Q. / Zhu, Z.
履歴
登録2019年7月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Methyltransferase N6AMT1
B: Multifunctional methyltransferase subunit TRM112-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,7384
ポリマ－37,1942
非ポリマー5452
水3,873215
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2310 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area13870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.218, 110.218, 130.747
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-264-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Methyltransferase N6AMT1 / HemK methyltransferase family member 2 / M.HsaHemK2P


分子量: 22978.367 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HEMK2
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q9Y5N5, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific)
#2: タンパク質 Multifunctional methyltransferase subunit TRM112-like protein


分子量: 14215.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRMT112
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q9UI30
#3: 化合物 ChemComp-MEQ / N5-METHYLGLUTAMINE / γ-GMA


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 160.171 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12N2O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 215 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.45 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1.26 Msodium phosphate monobasic monohydrate 0.14 Mpotassium phosphate dibasic pH 5.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年3月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.895→50 Å / Num. obs: 37766 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 37.3 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.141 / Net I/σ(I): 3.7
反射 シェル解像度: 1.895→1.97 Å / 冗長度: 35.8 % / Rmerge(I) obs: 1.27 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique obs: 3686 / CC1/2: 0.877 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3Q87, 4QTU

3q87

4qtu


解像度: 1.895→47.726 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 20.03
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2198 1943 5.15 %
Rwork0.1874 --
obs0.189 37702 99.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 85.79 Å2 / Biso mean: 25.0376 Å2 / Biso min: 7.3 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.895→47.726 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2449 0 37 215 2701
Biso mean--25.47 33.48 -
残基数----318
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.895-1.9420.25221170.2183241596
1.942-1.99450.27681270.21042508100
1.9945-2.05320.23211340.20082528100
2.0532-2.11950.21751560.18352510100
2.1195-2.19530.23071340.18452517100
2.1953-2.28310.20541530.1872506100
2.2831-2.38710.23341400.18482527100
2.3871-2.51290.26431390.22563100
2.5129-2.67030.24461260.2042540100
2.6703-2.87650.26051460.20142536100
2.8765-3.16590.22941470.19722582100
3.1659-3.62390.17911360.17532594100
3.6239-4.56510.19531280.15782651100
4.5651-47.720.2011600.19262782100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 9.1972 Å / Origin y: 45.4774 Å / Origin z: 75.9758 Å
111213212223313233
T0.0552 Å20.0111 Å20.0058 Å2-0.0789 Å20.013 Å2--0.0753 Å2
L0.551 °2-0.4808 °2-0.3835 °2-0.7098 °2-0.021 °2--1.0486 °2
S0.056 Å °0.0742 Å °0.0275 Å °-0.041 Å °-0.1018 Å °-0.063 Å °-0.0134 Å °0.0667 Å °-0.0321 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA20 - 214
2X-RAY DIFFRACTION1allB1 - 123
3X-RAY DIFFRACTION1allD1
4X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 242
5X-RAY DIFFRACTION1allC301

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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