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- PDB-6kgz: bacterial cystathionine gamma-lyase MccB of Staphylococcus aureus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6kgz
タイトルbacterial cystathionine gamma-lyase MccB of Staphylococcus aureus
要素Cystathionine gamma-lyase
キーワードLYASE / Cysteine biosynthesis pathway / MccB / PLP binding protein / Schiff-base / yhrB
機能・相同性
機能・相同性情報


transsulfuration / catalytic activity / pyridoxal phosphate binding
類似検索 - 分子機能
Cys/Met metabolism enzymes pyridoxal-phosphate attachment site. / Cys/Met metabolism, pyridoxal phosphate-dependent enzyme / Cys/Met metabolism PLP-dependent enzyme / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase ...Cys/Met metabolism enzymes pyridoxal-phosphate attachment site. / Cys/Met metabolism, pyridoxal phosphate-dependent enzyme / Cys/Met metabolism PLP-dependent enzyme / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cystathionine gamma-synthase homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus subsp. aureus Mu50 (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Ha, N.-C. / Lee, D.
引用ジャーナル: Crystals / 年: 2019
タイトル: Crystal Structure of Bacterial Cystathionine Gamma-Lyase in The Cysteine Biosynthesis Pathway of Staphylococcus aureus
著者: Lee, D. / Jeong, S. / Ahn, J. / Ha, N.-C. / Kwon, A.-R.
履歴
登録2019年7月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年3月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cystathionine gamma-lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,4592
ポリマ－43,3371
非ポリマー1221
水93752
1
A: Cystathionine gamma-lyase
ヘテロ分子

A: Cystathionine gamma-lyase
ヘテロ分子

A: Cystathionine gamma-lyase
ヘテロ分子

A: Cystathionine gamma-lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)173,8368
ポリマ－173,3484
非ポリマー4894
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z1
crystal symmetry operation10_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation15_555y,x,-z1
Buried area18930 Å2
ΔGint-90 kcal/mol
Surface area47960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.567, 105.567, 287.986
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Space group name HallI4bw2bw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x,z+3/4
#3: y+1/2,-x,z+3/4
#4: x+1/2,-y,-z+3/4
#5: -x+1/2,y,-z+3/4
#6: -x,-y,z
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z
#9: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#10: -y+1,x+1/2,z+5/4
#11: y+1,-x+1/2,z+5/4
#12: x+1,-y+1/2,-z+5/4
#13: -x+1,y+1/2,-z+5/4
#14: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
#15: y+1/2,x+1/2,-z+1/2
#16: -y+1/2,-x+1/2,-z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-522-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Cystathionine gamma-lyase


分子量: 43336.898 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus subsp. aureus Mu50 (黄色ブドウ球菌)
株: Mu50 / 遺伝子: yrhB, SAV0460 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A0A0H3JQ19, cystathionine gamma-lyase
#2: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 52 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 75.49 %
結晶化温度: 311 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: Tacsimate, PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 1.00003 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年4月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00003 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 36627 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 14.7 % / Biso Wilson estimate: 26.52 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rrim(I) all: 0.125 / Net I/σ(I): 16.67
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique obs: 1774 / Rpim(I) all: 0.159 / % possible all: 98.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4l0o

4l0o


解像度: 2.3→46.59 Å / SU ML: 0.2897 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.54 / 位相誤差: 22.6016 / 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2364 1656 4.98 %
Rwork0.2102 31615 -
obs0.2116 33271 90.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 30.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→46.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2801 0 8 52 2861
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00272854
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.55453877
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0455472
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042492
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d2.82821716
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.370.3378580.30081518X-RAY DIFFRACTION52.62
2.37-2.450.3512880.30511891X-RAY DIFFRACTION65.83
2.45-2.530.29851140.29712336X-RAY DIFFRACTION81.42
2.53-2.630.28441390.29362639X-RAY DIFFRACTION93.07
2.63-2.750.30321550.27352830X-RAY DIFFRACTION98.94
2.75-2.90.33111500.26122860X-RAY DIFFRACTION99.8
2.9-3.080.26411610.23652847X-RAY DIFFRACTION100
3.08-3.320.271530.2142903X-RAY DIFFRACTION99.93
3.32-3.650.21571410.18842912X-RAY DIFFRACTION100
3.65-4.180.20441680.16582895X-RAY DIFFRACTION99.97
4.18-5.270.16581670.14592950X-RAY DIFFRACTION99.97
5.27-46.590.1911620.17673034X-RAY DIFFRACTION97.68

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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