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万見
- PDB-6kgj: M1Q-hNTAQ1 C28S -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6kgj
タイトルM1Q-hNTAQ1 C28S
要素Protein N-terminal glutamine amidohydrolase
キーワードHYDROLASE / NTAQ1
機能・相同性
機能・相同性情報


protein N-terminal glutamine amidohydrolase / protein-N-terminal glutamine amidohydrolase activity / protein-N-terminal asparagine amidohydrolase activity / protein modification process / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Protein N-terminal glutamine amidohydrolase, alpha beta roll / Protein N-terminal glutamine amidohydrolase, alpha beta roll / Protein N-terminal glutamine amidohydrolase, alpha beta roll superfamily / Protein N-terminal glutamine amidohydrolase / N-terminal glutamine amidase / C8orf32 fold / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein N-terminal glutamine amidohydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Park, M.R. / Kim, L. / Kwon, D.H. / Song, H.K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2020
タイトル: Use of the LC3B-fusion technique for biochemical and structural studies of proteins involved in the N-degron pathway.
著者: Kim, L. / Kwon, D.H. / Heo, J. / Park, M.R. / Song, H.K.
履歴
登録2019年7月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年3月11日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Protein N-terminal glutamine amidohydrolase
A: Protein N-terminal glutamine amidohydrolase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,4262
ポリマ－46,4262
非ポリマー00
水2,810156
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1610 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area19590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.638, 105.779, 140.169
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Protein N-terminal glutamine amidohydrolase / Protein NH2-terminal glutamine deamidase / Nt(Q)-amidase / WDYHV motif-containing protein 1


分子量: 23212.963 Da / 分子数: 2 / 変異: C28S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WDYHV1, C8orf32, NTAQ1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q96HA8, protein N-terminal glutamine amidohydrolase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 156 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.78 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.4M ammonium sulfate, 0.1M sodium citrate tribasic dihydrate pH 5.6, 1.0M lithium sulfate monohydrate

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データ収集

回折平均測定温度: 193 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.97957 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年12月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97957 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 65207 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.7 % / Net I/σ(I): 25.9
反射 シェル解像度: 1.8→1.84 Å / Num. unique obs: 6176

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4W79

4w79


解像度: 1.8→35.47 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / 位相誤差: 22.12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.223 2000 3.07 %
Rwork0.2111 --
obs0.2115 65207 100 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 68.83 Å2 / Biso mean: 26.6971 Å2 / Biso min: 14.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→35.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3270 0 0 156 3426
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8044-1.84960.29171330.23894196432994
1.8496-1.89960.26451410.226744674608100
1.8996-1.95540.2571440.225445354679100
1.9554-2.01860.2561400.220244474587100
2.0186-2.09070.27081440.219845234667100
2.0907-2.17440.24051420.212844904632100
2.1744-2.27330.23861430.212745244667100
2.2733-2.39320.23591420.215844964638100
2.3932-2.54310.23251420.233545104652100
2.5431-2.73940.25771450.2445394684100
2.7394-3.01490.25551430.234845444687100
3.0149-3.45080.21851440.223645714715100
3.4508-4.34650.19231470.183546034750100
4.3465-35.47750.17471500.182747574907100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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