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- PDB-6kdr: Crystal structure of human NRMT2 in complex with human centromere... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6kdr
タイトルCrystal structure of human NRMT2 in complex with human centromere protein B peptide
要素
  • Alpha N-terminal protein methyltransferase 1B
  • Peptide from Major centromere autoantigen B
キーワードTRANSFERASE / core methyltransferase fold
機能・相同性
機能・相同性情報


protein N-terminal monomethyltransferase / N-terminal protein amino acid methylation / N-terminal protein N-methyltransferase activity / satellite DNA binding / centromeric DNA binding / condensed chromosome, centromeric region / chromosome, centromeric region / pericentric heterochromatin / chromosome / sequence-specific DNA binding ...protein N-terminal monomethyltransferase / N-terminal protein amino acid methylation / N-terminal protein N-methyltransferase activity / satellite DNA binding / centromeric DNA binding / condensed chromosome, centromeric region / chromosome, centromeric region / pericentric heterochromatin / chromosome / sequence-specific DNA binding / nuclear body / chromatin binding / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Centromere protein CENP-B, C-terminal domain / CENP-B, dimerisation domain superfamily / : / Centromere protein B dimerisation domain / CENP-B N-terminal DNA-binding domain / DNA binding HTH domain, Psq-type / Psq-type HTH domain profile. / DDE superfamily endonuclease domain / HTH CenpB-type DNA-binding domain / DDE superfamily endonuclease ...Centromere protein CENP-B, C-terminal domain / CENP-B, dimerisation domain superfamily / : / Centromere protein B dimerisation domain / CENP-B N-terminal DNA-binding domain / DNA binding HTH domain, Psq-type / Psq-type HTH domain profile. / DDE superfamily endonuclease domain / HTH CenpB-type DNA-binding domain / DDE superfamily endonuclease / Tc5 transposase DNA-binding domain / CENPB-type HTH domain profile. / Putative DNA-binding domain in centromere protein B, mouse jerky and transposases. / Alpha-N-methyltransferase NTM1 / AdoMet dependent proline di-methyltransferase / Vaccinia Virus protein VP39 / Homeobox-like domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Major centromere autoantigen B / N-terminal Xaa-Pro-Lys N-methyltransferase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.112 Å
データ登録者Yue, Y. / Li, H.
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Substrate-enzyme engagement regulates state-specific alpha-N methylation of NRMT2
著者: Wu, R. / Yue, Y. / Zheng, X. / Li, H.
履歴
登録2019年7月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年9月15日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref.entity_id
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha N-terminal protein methyltransferase 1B
B: Alpha N-terminal protein methyltransferase 1B
D: Peptide from Major centromere autoantigen B
E: Peptide from Major centromere autoantigen B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,40112
ポリマ－57,2504
非ポリマー1,1518
水4,432246
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5040 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area19200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.548, 96.534, 100.213
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ABDE

#1: タンパク質 Alpha N-terminal protein methyltransferase 1B / Methyltransferase-like protein 11B / X-Pro-Lys N-terminal protein methyltransferase 1B / NTM1B


分子量: 27519.480 Da / 分子数: 2 / 断片: Protein N-terminal methyltransferase / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: METTL11B, C1orf184, NRMT2 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q5VVY1, protein N-terminal monomethyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド Peptide from Major centromere autoantigen B / Centromere protein B / CENP-B


分子量: 1105.313 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P07199

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非ポリマー , 4種, 254分子

#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / 参照: UniProt: P07199*PLUS
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 246 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.73 % / Mosaicity: 0.574 ° / Mosaicity esd: 0.007 °
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.3 / 詳細: 0.1M Tris pH 8.3, 6% w/v Polyethylene glycol 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2019年4月7日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 39673 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 8.7 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Rpim(I) all: 0.043 / Rrim(I) all: 0.127 / Χ2: 1.585 / Net I/σ(I): 9.7 / Num. measured all: 344656
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.1-2.148.71.36119530.8290.4781.4450.50299.3
2.14-2.188.51.1619550.8760.4141.2330.51499.5
2.18-2.228.60.96919430.8740.3441.030.53999.6
2.22-2.268.90.93719770.8230.3310.9960.87899.8
2.26-2.3190.76319290.9030.2660.8090.743100
2.31-2.3790.60219550.9530.2080.6380.6499.9
2.37-2.428.90.51619810.9550.180.5470.67399.8
2.42-2.498.70.46219570.960.1640.4910.76899.9
2.49-2.568.60.37219520.9620.1330.3960.89199.9
2.56-2.659.30.30319720.9810.1040.3210.91399.8
2.65-2.749.20.23919410.9850.0820.2531.174100
2.74-2.859.20.19919870.9880.0690.2111.27599.9
2.85-2.988.90.15919860.9880.0560.1691.52299.9
2.98-3.148.70.12919720.9930.0460.1371.84100
3.14-3.3390.10520020.9950.0370.1112.535100
3.33-3.598.60.0919960.9950.0320.0953.0299.9
3.59-3.9580.07520000.9950.0280.083.42699.8
3.95-4.528.50.06220170.9970.0220.0663.56499.9
4.52-5.78.10.05620340.9970.0210.063.28399.7
5.7-507.60.05421640.9980.0210.0583.36699.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.14rc3_3206精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5CVD

5cvd


解像度: 2.112→44.473 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.95
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2047 1937 4.89 %
Rwork0.1783 --
obs0.1894 39605 99.12 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 99.99 Å2 / Biso mean: 43.636 Å2 / Biso min: 19.13 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.112→44.473 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3618 0 73 246 3937
Biso mean--35.86 44.45 -
残基数----455
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.1122-2.1650.30031090.2399239390
2.165-2.22360.25151310.24032675100
2.2236-2.2890.32591330.23112685100
2.289-2.36290.28091470.222671100
2.3629-2.44730.27631570.22312667100
2.4473-2.54530.27551230.2262684100
2.5453-2.66110.30591480.2182678100
2.6611-2.80140.26871360.21512681100
2.8014-2.97690.25341480.21172700100
2.9769-3.20670.22861270.20582735100
3.2067-3.52930.19161280.18762733100
3.5293-4.03970.18791630.17322709100
4.0397-5.08840.16311390.14922774100
5.0884-44.4730.19181480.16742883100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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