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- PDB-6kd5: Crystal structure of the extracellular domain of MSPL/TMPRSS13 in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6kd5
タイトルCrystal structure of the extracellular domain of MSPL/TMPRSS13 in complex with dec-RVKR-cmk inhibitor
要素
  • (Transmembrane protease serine ...) x 2
  • DECANOYL-ARG-VAL-LYS-ARG-CHLOROMETHYLKETONE INHIBITOR
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN/INHIBITOR / HYDROLASE / STRUCTURAL PROTEIN-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


scavenger receptor activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / membrane => GO:0016020 / blood microparticle / serine-type endopeptidase activity
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, TMPRSS13 / Scavenger receptor cysteine-rich domain / SRCR domain / SRCR domain profile. / SRCR-like domain / SRCR-like domain superfamily / Scavenger receptor Cys-rich / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Serine proteases, trypsin family, histidine active site ...Peptidase S1A, TMPRSS13 / Scavenger receptor cysteine-rich domain / SRCR domain / SRCR domain profile. / SRCR-like domain / SRCR-like domain superfamily / Scavenger receptor Cys-rich / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Transmembrane protease serine 13
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Ohno, A. / Maita, N. / Okumura, Y. / Nikawa, T.
資金援助 日本, 8件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)15K13747 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)19K05696 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)15K09585 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)18K08453 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)15J40096 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)18H04981 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)19H04054 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP19gm0810009 日本
引用ジャーナル: Life Sci Alliance / 年: 2021
タイトル: Crystal structure of inhibitor-bound human MSPL that can activate high pathogenic avian influenza.
著者: Ohno, A. / Maita, N. / Tabata, T. / Nagano, H. / Arita, K. / Ariyoshi, M. / Uchida, T. / Nakao, R. / Ulla, A. / Sugiura, K. / Kishimoto, K. / Teshima-Kondo, S. / Okumura, Y. / Nikawa, T.
履歴
登録2019年6月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 3.02020年11月25日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / citation / entity / pdbx_audit_support / pdbx_branch_scheme / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_instance_feature / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_rmsd_bond / pdbx_validate_symm_contact / pdbx_validate_torsion / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell / software / struct / struct_conf / struct_conn / struct_mon_prot_cis / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_sheet_range
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _citation.title ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _citation.title / _entity.details / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_fragment / _entity.pdbx_number_of_molecules / _pdbx_branch_scheme.auth_asym_id / _pdbx_entity_branch_descriptor.descriptor / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id / _refine.B_iso_mean / _refine.aniso_B[1][1] / _refine.aniso_B[2][2] / _refine.aniso_B[2][3] / _refine.aniso_B[3][3] / _refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc / _refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc_free / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_d_res_low / _refine.overall_SU_B / _refine.overall_SU_ML / _refine.pdbx_overall_ESU_R / _refine.pdbx_overall_ESU_R_Free / _refine_hist.d_res_low / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _refine_ls_restr.dev_ideal / _refine_ls_restr.dev_ideal_target / _refine_ls_restr.number / _refine_ls_shell.R_factor_R_free / _refine_ls_shell.R_factor_R_work / _software.name / _software.version / _struct.title / _struct_conf.beg_auth_comp_id / _struct_conf.beg_auth_seq_id / _struct_conf.beg_label_comp_id / _struct_conf.beg_label_seq_id / _struct_conf.end_auth_seq_id / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_mon_prot_cis.auth_seq_id / _struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_seq_id_2 / _struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq_dif.pdbx_auth_seq_num / _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id / _struct_sheet_range.end_auth_seq_id
解説: Ligand geometry
詳細: The conformation of the peptide bond between the chain C ARG2 and DKA1 was fixed.
Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 3.12021年4月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 3.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transmembrane protease serine 13
B: Transmembrane protease serine 13
C: DECANOYL-ARG-VAL-LYS-ARG-CHLOROMETHYLKETONE INHIBITOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,19013
ポリマ－47,6863
非ポリマー1,50410
水1,45981
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6990 Å2
ΔGint-93 kcal/mol
Surface area17440 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)55.840, 62.400, 171.630
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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Transmembrane protease serine ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Transmembrane protease serine 13 / Membrane-type mosaic serine protease / Mosaic serine protease


分子量: 18165.039 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 192-325 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Non-catalytic chain / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TMPRSS13, MSP, TMPRSS11 / 細胞株 (発現宿主): ECV304-MSPLdTM / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q9BYE2, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: タンパク質 Transmembrane protease serine 13 / Membrane-type mosaic serine protease / Mosaic serine protease


分子量: 28771.436 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 326-586 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Catalytic chain / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TMPRSS13, MSP, TMPRSS11 / 細胞株 (発現宿主): ECV304-MSPLdTM / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q9BYE2, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 C

#3: タンパク質・ペプチド DECANOYL-ARG-VAL-LYS-ARG-CHLOROMETHYLKETONE INHIBITOR


分子量: 749.452 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

-
糖 , 2種, 2分子

#4: 多糖 alpha-L-fucopyranose-(1-6)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 367.349 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
LFucpa1-6DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-2/a6-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(6+1)][a-L-Fucp]{}}LINUCSPDB-CARE
#5: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE

-
非ポリマー , 3種, 89分子

#6: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 81 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
配列の詳細This protein is cleaved at between Arg320-Ile321, then turns into a mature form.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.9 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1M HEPES(pH7.5), 2.4M Ammonium Sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NE3A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2013年2月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→40 Å / Num. obs: 19249 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.2 % / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.151 / Rpim(I) all: 0.088 / Rrim(I) all: 0.175 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル解像度: 2.6→2.72 Å / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 1.012 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 2303 / CC1/2: 0.729 / Rpim(I) all: 0.593 / Rrim(I) all: 1.174 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2ANY

2any


解像度: 2.6→39.99 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / SU B: 9.564 / SU ML: 0.194 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.388 / ESU R Free: 0.266 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23567 1493 7.8 %RANDOM
Rwork0.18395 ---
obs0.18801 17570 99.47 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.142 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.63 Å20 Å20 Å2
2---0.05 Å20 Å2
3----2.58 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.6→39.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2949 0 100 81 3130
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.0133125
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.0182758
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1911.6734247
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1211.6186416
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.7075369
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.44121.835158
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.08815506
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.2141520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0460.2409
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0140.023416
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0060.02675
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.6763.2411486
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.6763.2411486
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.5624.8571851
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other5.5614.8561852
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.5713.8131639
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.5183.7761612
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.8485.4482355
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined9.93260.61312215
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other9.9360.63612201
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.667 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.414 108 -
Rwork0.334 1258 -
obs--99.56 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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